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4/6/15 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA ESFUNO EUTM AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS Grupo carboxilo Grupo amino Carbono α Cadena Lateral Ión dipolar o zwitterión Las proteínas tienen L-aminoácidos 1 4/6/15 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS • Basada en la estructura y propiedades químicas del grupo R - Aminoácidos alifáticos, no polares alifáticos, no polares polares sin carga aromáticos ácidos (cargados negativamente) básicos (cargados positivamente) Aminoácidos polares sin carga Son hidrofílicos. Interaccionan con el agua por medio de puentes de hidrógeno. Los aminoácidos polares interaccionan con otros aminoácidos por medio de puentes de hidrógeno. Las cisteínas forman puentes disulfuro. 2 4/6/15 Aminoácidos aromáticos Los aminoácidos aromáticos establecen interacciones hidrofóbicas. La tirosina y el triptofano también pueden formar puentes de hidrógeno. Aminoácidos ácidos (cargados negativamente) Aminoácidos básicos (cargados positivamente) Propiedades ácido-base de los aminoácidos Son hidrofílicos. Establecen interacciones electrostáticas (iónicas). Establecen interacciones ión-dipolo con el agua y con otros aminoácidos 3 4/6/15 Curva de titulación de un aminoácido Histidina Punto isoeléctrico Punto isoeléctrico de los aminoácidos • Punto Isoeléctrico (pI): pH al que la carga neta en las moléculas en solución es cero. • A este pH la mayor parte de las moléculas de aminoácido están como ión dipolar. • A este pH las moléculas no migran en un campo eléctrico. • Para un aminoácido sin cadena lateral ionizable pI= pKa-COOH + pKa-NH3 2 El pH de la solución determina la carga neta del aminoácido Enlace Peptídico pH = pI, el aminoácido tiene carga neta 0 pH > pI, aminoácido con carga neta negativa pH < pI, aminoácido con carga neta positiva 4 4/6/15 Características del enlace peptídico • Isómero trans alrededor el enlace peptídico. • Carácter parcial de doble enlace: planar y rígido. Péptidos Estructura primaria • Secuencia lineal de aminoácidos de una proteína (incluyendo puentes disulfuro Cis-Cis). • Determina la forma en que se pliega la estructura tridimencional de la proteína. • Determina la conformación nativa de la proteína. Movilidad restrigida de la cadena polipeptídica - La cadena polipeptídica consiste de una serie de planos rígidos. - La cadena puede doblarse en forma restringida. - La cadena puede rotar en forma restringida (solo unos pocos valores de Ψ y Φ son estéricamente posibles) Niveles estructurales en una proteína Estructura tridimensional • La conformación de una proteína está dada por la posición particular que adoptan los átomos en el espacio tridimensional. • Incluye la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. • En condiciones biológicas existen una o unas pocas conformaciones, las mas estables termodinámicamente. • Las conformaciones funcionales de una proteína se denominan conformaciones nativas. 5 4/6/15 Estructura secundaria - Representa la conformación local de segmentos de la cadena polipeptídica. - Está estabilizada por la formación de puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos y minimización de repulsión estérica. hélice α - Las restricciones de plegado de la cadena limitan las estructuras secundarias que pueden formarse. - Ejemplos: hélice α, hoja β, giro β Hoja β Giro β paralela Muchas veces conectan dos elementos de estructura secundaria antiparalela Estructura teciaria - Es el patrón de plegamiento de los elementos estructura secundaria en una conformación. - Estabilizada por interacciones débiles: puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, interacciones dipolo-dipolo, entre las cadenas laterales de los aminoácidos y esconde en el interior los residuos hidrofóbicos (ineracciones hidrofóbicas) - . 6 4/6/15 Estructura cuaternaria Mioglobina Hemoglobina Monómero Tetrámero NO tiene estructura cuaternaria Tiene estructura cuaternaria Proteínas globulares Mioglobina Proteínas fibrosas Ej. Filamentos intermedios: α – queratina (cabello) - Estabilizada por interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro Plegamiento de proteínas - Información contenida en la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) - Puede requerir proteínas accesorias que proporcionen el entorno adecuado para el plegamiento correcto. 7 4/6/15 Problema a) Determine el pI para el aminoácido glutamato. b) ¿Es la sustitución de un glutamato por una valina en la hemoglobina de células falciformes una sustitución conservadora? c) ¿Qué ocurre con la sustitución de un glutamato por un aspartato? 8
