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Curso Bioquímica y Fitoquímica
Facultad de Ciencias Agrarias y Forestales UNLP
UNIDAD 3: ENZIMAS
CUESTIONARIO ANEXO N° 3
1- Indicar si son verdaderas (V) o falsas (F) las siguientes afirmaciones:
a) La vo de una reacción catalizada enzimáticamente es independiente de la [S]……….
b) A niveles de saturación de sustrato, la velocidad de una reacción enzimática es proporcional a la [E].
c) El KM es igual a la [S] para la cual Vo = Vmáx/2……………
d) Las enzimas son selectivas, es decir que relativamente pocas moléculas pueden interactuar con el sitio activo,
formar el complejo enzima-sustrato y generar el/los producto/s de reacción……..
e) Añadiendo suficiente cantidad de sustrato se puede obtener la Vmáx en presencia de un inhibidor no
competitivo………..
f) El KM puede alterarse por la presencia de metabolitos estructuralmente relacionados con el sustrato…………
g) Durante la reacción enzimática no se producen cambios estructurales permanentes en la enzima………...
h) Moléculas con estructura similar a la del estado de transición son buenos inhibidores no competitivos…………
i) El KM es igual a la velocidad de reacción enzimática para la cual [s]=Vmáx/2……………
j) La inhibición y la activación enzimáticas pueden constituir mecanismos de regulación metabólica……….
k) Cambios en la temperatura y el pH pueden alterar el desempeño de una enzima, desactivarla o destruirla………..
2- Completar las siguientes frases:
a) La región de una molécula de enzima con la cual interactúa el sustrato se llama ----------b) La especie química de vida corta que se forma después de que enzima y sustrato interaccionan se llama --------------------c) Debido a su estructura, un inhibidor -------------------------------- se une al centro activo de una enzima.
d) Un inhibidor que no altera el KM de una enzima es un inhibidor de tipo ------------e) A mayor valor de KM, --------------------- es la afinidad de una enzima por su sustrato.
3- Identifique en el esquema que indica los cambios energéticos en el curso de una reacción química
catalizada y no catalizada enzimáticamente a qué corresponden los siguientes puntos: A, B, C, D, E, F.
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4- La mayoría de las reacciones que ocurren en los sistemas vivos son favorables desde el punto de vista
termodinámico. ¿Por qué entonces son necesarias las enzimas?
5- Se han obtenido los siguientes parámetros cinéticos para una enzima no mutada y para un mutante de la misma:
Enzima
No mutada
Mutante
Vmáx
100 µM/min
1 µM/min
KM
10 mM
0,1 mM
a) ¿Qué enzima tiene mayor afinidad por el sustrato?
b) ¿Cuál es la velocidad inicial de la reacción catalizada por la enzima no mutada a una concentración de sustrato
igual a 10 mM?
c) Efectuar el mismo cálculo anterior, pero en este caso para la enzima mutante.
6-En el siguiente cuadro se indican las velocidades iniciales a varias concentraciones de sustrato para una reacción
catalizada por una enzima hipotética.
Concentración de sustrato [S]
(moles/l)
5 x 10-2
5 x10-3
5 x 10-4
5 x 10-5
5 x 10-6
5 x 10-7
Velocidad inicial de reacción (v0)
(µM/min)
0,25
0,25
0,25
0,20
0,071
0,0096
Indicar:
a) La velocidad máxima para esta reacción
b) ¿Cuál es el Km de la enzima?
c) ¿Cuál es la concentración de enzima libre para una [S] de 5x10-4 M?
7- Identifique en el gráfico siguiente, que relaciona la concentración de sustrato y la velocidad de una reacción
enzimática que responde a la cinética de Michaelis-Menten, la curva correspondiente a una reacción en presencia y
ausencia de un inhibidor. Responda:
- ¿De qué tipo de inhibidor se trata? ¿Por qué?
- Complete el diagrama con los parámetros cinéticos correspondientes.
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