Download Unidad 9 B. Aminoácidos y proteinas 2015

Universidad Nacional de Cuyo
Facultad de Ingeniería
QUÍMICA ORGÁNICA
Aminoácidos y proteínas
Estructura de aminoácidos. Propiedades ácido-base. Punto isoeléctrico.
Unión peptídica. Péptidos y proteínas. Importancia.
1. Aminoácidos
1.1. Definición. Estructura.
Los aminoácidos son los productos finales de la hidrólisis de las proteínas. Son estructuras que contienen uno o
más grupos amino (-NH2) y uno o más grupos carboxilo (-COOH).
En general, podemos representar un aminoácido como sigue:
H
R C COOH
NH2
 El grupo -R puede ser de distinta naturaleza química (ej.: un grupo fenólico, un grupo bencénico, un
grupo heterocíclico, etc.).
 El grupo amino de los aminoácidos se ubica en el C , que es el carbono adyacente al grupo
carboxilo. Sólo en dos aminoácidos, prolina e hidroxiprolina, esto no se cumple.
Ejemplos:
NH2
H2C
COOH
NH2
H3C CH COOH
Glicina
Alanina
NH2
HOOC CH2 CHCOOH
Ácido aspártico
1.2. Aminoácidos naturales y esenciales
Existen 26 aminoácidos naturales, los cuales han sido encontrados en las proteinas, de los cuales diez se
denominan aminoácidos esenciales, no porque sean los únicos necesarios para el funcionamiento de la especie,
sino porque se hace indispensable ingerirlos a través de la dieta porque nuestras células no pueden sintetizarlos. El
resto de los aminoácidos pueden ser sintetizados en nuestras células a partir de compuestos sencillos que
contengan carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno.
1.3. Configuración de los aminoácidos
En todos los -aminoácidos, excepto la glicina, el C es centro quiral, lo cual implica que todo aminoácido es
ópticamente activo.
H
centro quiral
R C COOH
NH2
Los estudios estereoquímicos de estos aminoácidos naturales han demostrado que todos tienen la misma
configuración en el carbono C que el L-(-) gliceraldehido.
CHO
COOH
H
H2N
R
L-Aminoácido
Aminoácidos y proteinas
HO
H
CH2OH
L-Gliceraldehido
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Por analogía con la nomenclatura ordinaria de los carbohidratos se suele decir que pertenecen a la familia L, pero
en el caso de los -aminoácidos, el centro quiral de menor orden es el que determina la familia, mientras que en el
caso de los carbohidratos es el centro quiral de mayor orden el que determina la familia.
1.4. Propiedades físicas y químicas
 Son sólidos cristalinos no volátiles.
 Son insolubles en solventes no polares (ej.: benceno, éter, etc.), mientras que son apreciablemente
solubles en agua.
 Tienen elevado momento dipolar.
 Como los aminoácidos contienen potencialmente grupos amino y carboxilo libres, son electrolitos
anfóteros.
El aminoácido sólido es una sal interna o ion dipolar o switerión.
H
H
R C COO H
H2N
R C COO
+
NH3
Observar que el H+ del grupo carboxilo (carácter ácido) es captado por el grupo amino (carácter básico). En
solución acuosa se establece un equilibrio:
+
H2N
CHR COO
H
+
-
HO
H3N
+
CHR COO
H
-
HO
+
H3N
CHR COOH
(II)
(I)
(III)
 El aminoácido sólido es una sal interna I (ión dipolar o switerión).
 Cuando la solución es alcalina, hay más aniones II que cationes III (equilibrio desplazado hacia la
izquierda).
 En soluciones ácidas, en cambio, se encuentran más cationes III (equilibrio desplazado hacia la
derecha).
Por lo tanto, cuando una solución de aminoácido se coloca en un campo eléctrico, la migración del mismo hacia
uno u otro electrodo dependerá del pH de la solución.
 En solución alcalina la migración se producirá hacia el ánodo (el aminoácido está como anión: II).
 En solución ácida habrá migración neta del aminoácido hacia el cátodo (el aminoácido está como
catión: III).
 Si II y III se equilibran exactamente, no hay migración neta, ya que cualquier movimiento de la
molécula como ión positivo hacia el cátodo, será anulado por un movimiento igual y contrario de
iones negativos hacia el ánodo.
El pH de la solución para la cual un aminoácido no migra en un campo eléctrico
se conoce como punto isoeléctrico de dicho aminoácido.
1.5. Clasificación de los aminoácidos
De acuerdo a que el número de grupos básicos sea igual, mayor o menor que el de grupos acídicos, los
aminoácidos pueden ser:
* neutros
* básicos
* ácidos
Ejemplos:
Aminoácidos y proteinas
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HOOC CH2 CH2 CH+ COO
NH3
H2C COO
+
NH3
Glicina
(neutro)
+
H3N CH2 CH2 CH2 CH2 CH COO
+
NH3
Ácido glutámico
(ácido)
Lisina
(básico)
2. Proteinas
 Un péptido es la unión de varios aminoácidos por medio de enlaces peptídicos.
 Según sea el número de las unidades de aminoácidos por molécula, se los conoce como dipétidos,
tripéptidos, etc, hasta llegar a los polipéptidos.
 Convencionalmente, se consideran como polipéptidos los que tienen pesos moleculares de hasta
10000.
 Proteinas son los polipéptidos cuyos pesos moleculares son superiores a 10000.
2.1. Unión peptídica
La unión peptídica es una unión de tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo -amino de
otro aminoácido, con pérdida de una molécula de agua.
unión peptídica (grupo amida)
O
R CH C OH
NH2
+
aminoácido
O
H NH CH C OH
R
R CH
H2O
aminoácido
NH2
O
C
NH
O
CH C
R
OH
dipéptido
2.2. Estructura de las proteínas
La estructura de las proteínas es una determinada organización de sus elementos constitutivos, los aminoácidos.
Podemos considerar a la estructura de las proteínas en varios niveles: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La estructura primaria es la secuencia particular de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. Esta
estructura, característica de cada proteina, tiene relación directa con su actividad fisiológica.
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a
medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas adquieren una disposición espacial estable (ej.:
helicoidal).
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí misma originando una conformación globular, que es la que facilita la solubilidad en agua y así realizar
funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los grupos unidos a las cadenas de polipéptidos (ej.: puente disulfuro –S-S- , puentes
hidrógeno).
La estructura cuaternaria es más compleja. Se describe como muchas subunidades, no siempre idénticas, que se
reunen para formar complejos más grandes. No todas las proteínas poseen esta estructura. Informa de la unión,
mediante enlaces débiles no covalentes de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico.
Bibliografía:
1. Morrison R., Boyd R. - QUÍMICA ORGÁNICA – Editorial Addison-Wesley Iberoamericana.
2. Solomons T. - QUÍMICA ORGÁNICA – Editorial Limusa.
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