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TEMA 4.
CLASE: PROTEÍNAS
PROFESOR: MARCOS
PROTEÍNAS (PROTEIOS= PRIMARIO)
• Son biomoléculas esenciales para la
vida, participan en todas las funciones que ocurren
en el cuerpo.
• Existe una gran variedad de ellas con funciones
específicas.
• Son producto de la decodificación del ARNm en el
ribosoma.
• No se concibe la vida sin estas moléculas.
• Resultan de la condensación (unión) de
aminoácidos.
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos
Aminoácidos
Estructura de un Aminoácido
Un aminoácido es una molécula
orgánica con un grupo amino y un grupo
carboxilo.
α
Al Carbono α se unen:
•Un grupo amino (NH2)
•Un grupo carboxilo (COOH)
•Un hidrógeno (H+)
•Una cadena lateral o grupo R
Los α-aminoácidos son los monómeros
que conforman las proteínas
En los genes de todos los organismos
están codificados los mismo 20
aminoácidos diferentes.
AMINOACIDOS.
• Es una molécula que tiene un átomo de C
unido a un grupo carboxilo (COOH), a un
grupo amino (NH ), a un átomo de H y a un
radical.
• Este último es responsable de las
diferencias que existen entre ellos.
• Son moléculas anfóteras: actúan como
ácidos y bases.
2
Aminoácidos
Clasificación de los Aminoácidos
De acuerdo a su Obtención por el Organismo
Esenciales
No Esenciales
Valina (Val, V)
Alanina (Ala, A)
Leucina (Leu, L)
Prolina (Pro, P)
Treonina (Thr, T)
Glicina (Gly, G)
Lisina (Lys, K)
Serina (Ser, S)
Triptófano (Trp, W)
Cisteína (Cys,C)
Histidina (His, H)
Asparagina (Asn, N)
Fenilalanina (Phe, F)
Glutamina (Gln, Q)
Isoleucina (Ile, I)
Tirosina (Tyr, Y)
Arginina (Arg, R)
Aspartato (Asp, D)
Metionina (Met, M)
Glutamato (Glu, E)
Aminoácidos
Clasificación de los Aminoácidos
Aminoácidos Esenciales: Mnemotecnia
Fer HIzo un Lío Tremendo y Valentina Le Metió un Triptófano
Metionina
Triptófano
Leucina
Valina
Treonina
Lisina
Isoleucina
Histidina
Fenilalanina
Arginina
Arginina e Histidina solo son
esenciales en periodos de
crecimiento
celular,
la
infancia, la lactancia y la
enfermedad
Clasificación
• Aminoácidos con cadenas laterales no polares:
Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina y
tripftofano.
• Aminoácidos con cadenas polares polares con carga en el pH fisiológico.
Glicina, serina, cisteína, treonina, tirosina, asparagina y glutamina
• Aminoácidos con cadena lateral acida.
Ácido aspártico y acido glutámico
• Aminoácidos con cadenas laterales acidas.
Histidina, lisisna y arginina.
No
polares
Polares
Ácidos
Básico
Formación enlace peptídico
PRODUCTO=
PÉPTIDO
p
i
e
r
d
e
OH
p
i
e
r
d
e
H
enlace
peptídico
SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS
UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRIOLIGO- POLIPÉPTIDOS
LAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS
l
i
b
e
r
a
H20
ENLACE PEPTÍDICO
Explica la forma en que se forma el enlace entre
un aminoácido y otro.
R: el enlace que se forma es denominado peptídico y en el
participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoácido con
el grupo amino (NH2) del segundo aminoácido. Esta es una
reacción de condensación, por lo que se libera una molécula de
agua.
Los aminoácidos tienen la posibilidad de unirse para formar
estructuras de mayor complejidad. En relación a esto existen
cuatro niveles de organización para las proteínas
CADENA POLIPEPTÍDICA
»
Estructura de la proteínas.
 Se refiere al grado de organización de los
aminoácidos en la molécula proteica.
 Comprende varios niveles: primario,
secundario, terciario, cuaternario.
Estructura Primaria
De acuerdo a la imagen, ¿en qué consiste la estructura primaria de una
proteína?
R: la estructura primaria consiste en la secuencia u orden de los
aminoácidos que conforman la proteína
¿Qué importancia tiene para la conformación espacial y
la función de una proteína la estructura primaria?
R: la estructura primaria determina la forma que tendrá
una proteína y por ello la función a la que está destinada
Combinaciones de los aminoácidos en la estructura primaria
.
Tercer Nivel de Organización: Estructura
Terciaria.
¿Qué forma adopta en este nivel una proteína?
R: las proteínas en este nivel por lo general, tienen una forma globular. La
estructura terciaria resulta de la combinación de hélice alfa con lámina beta. En
este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro
¿Qué ejemplos de proteínas con este nivel de organización existen?
R: las enzimas tienen esta clase de conformación. Además las subunidades de
muchas proteínas de membrana también poseen esta forma de organización.
Cuarto Nivel de Oraganización: Estructura
Cuaternaria
¿Cuál es la base de la organización de esta proteína?
R: es una proteína que está formada por más de un polipéptido, donde
cada uno es una subunidad
Clasificación proteínas:
• Según su composición estructural pueden ser:
Holoproteínas: formadas solo por cadenas
polipeptícas: ej. insulina
Heteroproteína: formadas por cadenas
polipetídicas (grupo proteico) y por una parte
no proteica (grupo prostético): ej.
Hemoglobina.
Algunas Holoproteínas:
A. Fibrosas:
 Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel,
huesos, tejidos conjuntivos.
 Miosina y actina: músculos (contracción)
 Fibrina: coagulación sangre.
 Elastina: elasticidad arterias.
B. Globulares:
 Albúminas: reservas de aminoácidos.
 Globulinas: anticuerpos (defensas)
 Histonas: ADN (cromatina)
Algunas Heteroproteínas:
• Hemoglobina, tiene grupo
prostético Hemo, transporte
de O2 y CO2.
• Lipotroteínas.
• Glucoproteínas.
TIPOS DE PROTEÍNAS SEGÚN FUNCIÓN.
Transportadoras: hemoglobina,
lipoproteínas.
Contráctiles: actina, miosina.
Defensivas: anticuerpos.
Hormonal: insulina, glucagón.
Estructurales: queratina, colágeno, elastina.
Enzimáticas: lipasa, amilasa.
Homeostáticas: albúminas
De reservas: ovoalbúminas, caseína.
EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Y FUNCIONES:







•
Colágeno: tendones, cartílagos, córnea,
piel, huesos, tejidos conjuntivos.
Miosina y actina: músculos (contracción)
Fibrina: coagulación sangre.
Elastina: elasticidad arterias.
Albúminas: reservas de aminoácidos.
Globulinas: anticuerpos (defensas)
Histonas: ADN (cromatina)
Hemoglobina, transporte de O2 y CO2.
¿QUÉ PODEMOS SINTETIZAR DE LAS PROTEÍNAS
• son biomoléculas que resultan de la síntesis de
aminoácidos.
• Los amino ácidos son compuestos químicos
formados por un carbono con una función ácida,
una función amina y un radical.
• Existen 20 amino ácidos: forman muchas proteínas
diferentes: esenciales, no esenciales
• Existen dos categorías de proteínas: holoproteínas y
heteroproteínas o conjugadas
• Las proteínas participan en todos los procesos
biológico.
LAS ENZIMAS
PROTEÍNAS MUY ESPECIALES
¿Qué son las enzimas (ez)
 Son proteínas.
 Aceleran las reacciones
químicas (RQ) ya que
disminuyen la energía de
activación para que
puedan reaccionar los
reactantes.
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ
energéticamente desfavorables.
b)No se consumen en las RQ.
c)Son muy específicas
d)Aceleran la RQ.
e)Son reguladas por factores
externos: temperatura, pH,
sustancias inhibidoras.
¿Cómo se nombran las Ezimas
a) Se denominan convencionalmente, por el
sustrato en que actúan mas el sufijo “asa”.
b) si el sustrato es un lípido, la enzima se
llama, lipasa.
c) También, se denominan por el tipo de
producto que se forma en la RQ,
agregando “asa”
d) si provocan pérdida de H en el sustrato, la
EZ, se denomina deshidrogenasa.
e) Las denominaremos, de la primera forma.
¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?
¿QUÉ PUEDES INTERPRETAR DE ESTE GRÁFICO?
Estructura de la Enzima:
TERCIARIA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[www.bajaryoutube.com].flv
Sitio
activo
sitio activo
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Sustrato, es la
molécula sobre la
que actúa la
enzima.
Sitio activo: zona de la enzima
donde se le une el sustrato para
provocar cambios en éste.
¿Cómo actúa la Enzima (E) sobre el
Sustrato (S) Enzyme_Action_[www.bajaryoutube.com].flv
TIPOS DE ENZIMAS
ENZIMAS
CONJUGADAS
APOENZIMAS
formado
SOLO POR PROTEINAS
constituido
PROTEINA
INOGÁNICO
APOENZIMA O
COFACTOR ENZIMÁTICO
ORGÁNICO:
COENZIMAS
VITAMINAS
UNIÓN SUSTRATO CON EL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)
_[www.bajaryoutube.com].flv
EN SÍNTESIS
 Las enzimas son proteínas específicas que
catalizan las reacciones químicas.
 Poseen un sitio activo donde se le une el
sustrato.
 La unión enzima sustrato es específica.
 Al unirse el sustrato con la enzima, se altera el
sustrato dando origen a nuevos productos
químicos.
 La actividad de la enzima depende del pH, la
temperatura y los inhibidores.