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III UNIDAD: ORGANIZACIÓN, ESTRUCTURA Y
ACTIVIDAD CELULAR II: Genoma, genes e
ingeniería genética
Tema: Estructura y función de proteínas
Bióloga: Pilar Cabrera S.
Tema: Estructura y función de proteínas
Secuencia de clase:
1.- Nos recreamos analizando e identificando estructuras
2.- Listamos términos nuevos.
2.- Recordamos, investigamos y fijamos conceptos básicos que involucren los
términos nuevos, desarrollando actividades señaladas por la profesora.
3.- Presentamos y exponemos nuestros resultados .
4.- Sistematizamos y profundizamos información
5.- VERIFICAMOS NUESTRO APRENDIZAJE
NO OLVIDO: TOMAR APUNTES DE CLASE, PREGUNTAR SI NO HE ENTENDIDO,
PROPONER ALGUNA IDEA IMPORTANTE QUE SE DEBE TENER EN CUENTA,
AUTOEVALUARME QUE HE APRENDIDO, CÓMO LO HE APRENDIDO, PARA QUÉ LO HE
APRENDIDO.
TIEMPO: 90 MINUTOS
ANALIZAMOS …..¿De qué se trata?........
P
R
O
T
E
Í
N
A
P
O
L
I
M
E
R
O
D
E
A
A
¡BIEN LO LOGRASTE!
LA IMAGEN REPRESENTA UNA PROTEÍNA
MATERIAL PRIMORDIAL DE TODA LA VIDA, COMPONENTE ESTRUCTURAL MÁS IMPORTANTE
DE TODOS LOS TEJIDOS
ASPECTOS BÁSICOS A CONSIDERAR EN LA
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Biomoléculas orgánicas.
Los Prótidos:
Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno
En ocasiones Fósforo y Azufre.
Este grupo está compuesto por tres tipos de
moléculas, que se clasifican atendiendo a su tamaño.
Son los aminoácidos, los péptidos y las PROTEÍNAS.
CONOZCAMOS AHORA CÓMO ESTÁ
FORMADO UN AMINOÁCIDO…..
Grupo variable
AA esenciales (dieta):ARGININA, FENILALANINA, HISTIDINA, ISOLEUCINA, LEUICINA, LISINA, METIONINA, TREONINA,
TRIPTÓFANO, VALINA.
Los aminoácidos son los constituyentes básicos de las enzimas, hormonas, proteínas, y tejidos
del cuerpo.
AMINOÁCIDOS
• En solución forman iones dipolares llamados
zwitteriones.
F
U
N
C
I
O
N
E
S
Componentes de
casi todas las
estructuras celulares.
Regulan la expresión
del mensaje genético
Participación activa
en el metabolismo.
Clasificación de las proteínas
Estructurales:
Queratina,
Colágeno, Tubulina
y Actina, elastina.
Según su función biológica
Reguladoras:
Insulina,
prolactina,
adrenalina, ciclina,
vasopresina.
Enzimáticas :
Amilasa salival,
lactasa, nucleasas
de restricción,
ribonucleasa.
Motoras (contráctiles) :
Actina, miosina,
troponina,
tropomiosina..
Transportadoras :
Hemocianina,
hemoglobina,
miohemoglobina...
De Reserva :
Ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina(leche),
gliadina (trigo),
hordeina (cebada)
Clasificación de las proteínas
Según criterio
químico
Holoproteínas o simples:
Albuminas: seroalbumina, lacto
albúmina
Globulinas: seroglobulinas,
fibrinógeno, miosina, legúmina.
Escleroproteínas: colágeno,
queratina, elastina.
Prolaminas: gliadina, zeina.
Glutelinas: hordeina.
P. Conjugadas o Heteroproteínas:
formadas por una Holoproteína +
grupo prostético: glucoproteínas
Lipoproteinas, nucleoproteinas,
metalproteinas, hemoproteínas
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
INSULINA
HEMOGLOBINA
La función de una proteína depende de la secuencia de los aa y
de la forma que ésta adopte.
Relación función estructura
Las proteínas son macromoléculas que tienen múltiples funciones en el organismo;
controlan las condiciones fisicoquímicas dentro de la célula, forman parte de las
estructuras celulares y sobre todo catalizan prácticamente todas las reacciones que
tienen lugar en la célula, y en este caso se les denomina Enzimas.
La presencia de una enzima y su concentración en un compartimento biológico dado,
determina la capacidad de ese compartimento de llevar a cabo una reacción
bioquímica y la velocidad a la cual tiene lugar.
Los residuos R tienen diferente forma, carga, tamaño, reactividad química y capacidad
de formar puentes de hidrógeno. El residuo es una cadena alifática, en el caso de la
glicina (Gli), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile) y prolina (Pro). En
la serina (Ser) y treonina (Thr) el residuo es una cadena hidroxialifática. En los
aminoácidos triptofano (Tri), tirosina (Tir) y fenilalanina (Phe) el residuo es una cadena
aromática. La lisina (Lis), arginina (Arg) y la histidina (His) tienen residuos básicos y en
el ácido aspártico (Asp) y el ácido glutámico (Glu) el residuo es un ácido carboxílico. En
la asparangina (Asn) y en la glutamina (Gln) el residuo tiene una función amida y en la
cisteina (Cis) y en la metionina (Met) contiene un átomo de azufre.
Los aminoácidos se unen uno al otro, vía los grupos alfa amino de un aminoácido con
el grupo alfa carboxilo de otro aminoácido. A esta unión se le denomina enlace
peptídico y al producto se le denomina péptido.
….Entonces ¿qué son las proteínas y cómo están formadas?.........
Recordemos y fijemos conceptos
básicos
Observa y selecciona los términos nuevos involucrados en
el tema que se presenta en la gráfica de la siguiente
diapositiva.
GAA , VISTO 01.- Trabajo personal: lee detenidamente el
tema sobre proteínas resuelve de tu libro la actividad de la
página 39, en grupo expondrás de acuerdo a la pregunta
que se te designe. (1, 3, 4, 6, 7, 8)
Ponle título a las gráficas:
JUGAMOS A ARMAR AMINOÁCIDOS
TRIPLETAS DEL DNA
AMINOÁCIDOS
CGA
ALANINA
TTG
ASPARAGINA
GTC
GLUTAMINA
GTA
HISTIDINA
AAT
LEUCINA
TTC
LISINA
AAA
FENILALANINA
AGA
SERINA
TGA
TREONINA
CAA
VALINA
REPASA Y PROFUNDIZA EN CASA
• Visita la siguiente página:
http://www.aula21.net/Nutriweb/proteinas.htm#5
http://www.elmundo.es/especiales/2001/02/ciencia/genoma
/grafico.html
http://www.ieslosremedios.org/~pablo/webpablo/web4eso/4
genetica/guiagenetica.html
Resuelve:
a.- Subraya las ideas más importantes.
b.- Relaciónalas
c.- Construye el mapa conceptual del tema
GRACIAS POR TU PARTICIPACIÓN TE HAS
GANADO UN APLAUZO