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Bioenergética, enzimas y metabolismo
CAPÍTULO
3
Bioenergética, enzimas
y metabolismo
The McGraw-Hill Companies © 2011. Todos los derechos reservados.
3
Bioenergética, enzimas y metabolismo
Imagen de inicio de capítulo.
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Modelo que muestra la superficie de la
enzima Δ5-3-cetosteroide isomerasa con
una molécula de sustrato (verde) en el sitio
activo. El carácter electrostático de la
superficie está indicado con color (rojo,
ácido; azul, básico). (REIMPRESO CON
AUTORIZACIÓN A PARTIR DE ZHENG RONG WU ET
AL., SCIENCE 276:417, 1997, CORTESÍA DE
MICHAEL F. SUMMERS, UNIVERSITY OF MARYLAND,
BALTIMORE COUNTY; COPYRIGHT 1997 AMERICAN
ASSOCIATION FOR THE ADVANCEMENT OF SCIENCE.)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
(a)
(b)
(c)
FIGURA 3-1 Ejemplos de transducción de energía.
(a) Conversión de energía eléctrica en energía mecánica; (b) conversión de energía química en
mecánica y térmica; (c) conversión de energía química en energía lumínica.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
(a)
(b)
FIGURA 3-2 Un cambio en la energía interna de un sistema.
En este ejemplo, el sistema se definirá como una hoja particular de una planta. (a) Durante el día, absorbe la
luz solar mediante los pigmentos fotosintéticos en los cloroplastos de la hoja y se usa para convertir CO2 en
carbohidratos, como la molécula de glucosa que se muestra en el dibujo (que luego se incorpora a sacarosa o
almidón). Conforme la célula absorbe luz, su energía interna aumenta; la energía presente en el resto del
universo debe disminuir. (b) Por la noche, la relación energética entre la célula y sus alrededores se invierte
cuando se oxidan hasta CO2 los carbohidratos producidos durante el día en las mitocondrias y se usa la energía
para realizar las actividades nocturnas de la planta.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-3 Fenómenos que se acompañan
por un aumento en la entropía del universo.
(a) Un cubo de azúcar contiene moléculas de
sacarosa en una disposición muy ordenada,
con libertad de movimiento restringida.
Conforme el cubo se disuelve, aumenta mucho
la libertad de movimiento de las moléculas de
sacarosa y su movimiento aleatorio hace que
se distribuyan de manera uniforme en todo el
espacio disponible. Una vez que esto ocurre,
no habrá más tendencia a la redistribución, y
la entropía del sistema llega a su máximo. (b)
Las moléculas de azúcar que se dispersan al
azar en una solución pueden regresar a su
estado ordenado, pero sólo si se aumenta la
entropía de sus alrededores, como ocurre
cuando las moléculas ordenadas de agua de la
fase líquida se desordenan después de la
evaporación.
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(a)
(b)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-4 Cuando el agua se congela
FIGURA 3-4 Cuando el agua se congela, su entropía disminuye porque las moléculas de agua en el
hielo se encuentran en un estado más ordenado, con menor libertad de movimiento que en estado
líquido. El descenso en la entropía resulta muy aparente en la formación de un copo de nieve.
(© NURIDSANY AND PERENNOU/PHOTO RESEARCHERS.)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-5 Hidrólisis del ATP.
El trifosfato de adenosina (ATP) se hidroliza como parte de muchos procesos bioquímicos. En la mayor
parte de las reacciones, como se muestra aquí, el ATP se hidroliza hasta ADP y fosfato inorgánico (Pi),
pero en algunos casos (no mostrados) se hidroliza a AMP, un compuesto que sólo tiene un grupo
fosfato, y pirofosfato (PPi). Estas dos reacciones tienen la misma ΔG°' de −7.3 kcal/mol (−30.5 kJ/mol).
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(a)
FIGURA 3-6 Unas cuantas funciones de la
hidrólisis de ATP.
En la célula, el ATP puede usarse para (a)
separar una carga a través de la
membrana; (b) concentrar un soluto
particular dentro de la célula; (c) impulsar
una reacción química por lo demás
desfavorable; (d) deslizar unos filamentos
sobre otros como ocurre durante el
acortamiento de una célula muscular; (e)
donar un grupo fosfato a una proteína, con
lo que cambian sus propiedades y se
obtiene la respuesta deseada. En este
caso, los grupos fosfato agregados sirven
como sitios de unión para otras proteínas.
(b)
(c)
(d)
(e)
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(a)
(b)
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FIGURA 3-7 Estado estable frente a equilibrio.
(a) Mientras esta ameba pueda captar
nutrientes del exterior, puede obtener la
energía necesaria para mantener las
concentraciones de compuestos en un estado
estable, el cual puede estar alejado del
equilibrio. Las concentraciones de ATP y ADP
en estado estable se indican con los puntos
coloreados y el histograma. (b) Cuando la
ameba muere, las concentraciones de ATP y
ADP (así como otros compuestos bioquímicos)
se desplazan hasta alcanzar sus proporciones
de equilibrio.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-8 Energía de activación y
reacciones enzimáticas.
Aunque la formación de glucosa 6-fosfato es
una reacción favorecida por sus rasgos
termodinámicos (ΔG°' = −4 kcal/mol), los
reactivos deben tener energía suficiente para
alcanzar un estado estable en el que puedan
producirse los reajustes atómicos necesarios
para que ocurra la reacción. La cantidad de
energía requerida se conoce como energía de
activación (EA) y se representa por la altura de
la curva. La energía de activación no es un
valor fijo, sino que varía con la vía de reacción
particular. EA se reduce mucho cuando los
reactivos se combinan con un catalizador
enzimático. (Este diagrama muestra un
mecanismo sencillo de reacción en un paso.
Muchas reacciones enzimáticas ocurren en dos
o más pasos que dan lugar a la formación de
intermediarios [como en la figura 3-13]. Cada
paso de la reacción tiene una EA distinta y un
estado de transición separado.)
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FIGURA 3-9 El efecto del descenso de la
energía de activación en la velocidad de una
reacción.
Las curvas con forma de campana indican el
contenido energético de una población de
moléculas presente en una mezcla de
reacción en dos temperaturas distintas. El
número de moléculas reactivas que tienen
energía suficiente para que se produzca la
reacción aumenta por calentamiento de la
mezcla o con la adición de un catalizador
enzimático. El calor aumenta la velocidad de
reacción porque incrementa el contenido
energético de las moléculas, mientras que la
enzima lo hace porque reduce la energía de
activación necesaria para que ocurra la
reacción.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-10 Formación de un complejo
enzima-sustrato.
Esquema de la reacción catalizada por la
piruvato cinasa (fig. 3-24) en la que los dos
sustratos, fosfoenolpiruvato (PEP) y ADP, se
unen con la enzima para formar un complejo
enzima-sustrato (ES), lo cual conduce a la
formación de los productos, piruvato y ATP.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
(a)
FIGURA 3-11 El sitio activo de una enzima.
(b)
( a) Representación esquemática del sitio activo de la enzima ribulosa difosfato carboxilasa que muestra los diversos sitios de
interacción entre los sustratos unidos (RuBP y CO2) y ciertas cadenas laterales de aminoácidos de la enzima. Además de
determinar las propiedades de unión con el sustrato del sitio activo, estas interacciones no covalentes alteran las propiedades
del sustrato en formas que aceleran su conversión en productos. (b) Un mapa de densidad electrónica del sitio activo de una
timidina cinasa viral con el sustrato, desoxitimidina, que se muestra en el centro del mapa (flecha). La malla azul indica los
alcances externos de los orbitales electrónicos de los átomos que componen el sustrato y las cadenas laterales de la enzima, lo
que muestra una representación visual del espacio ocupado por los átomos del sitio activo. (continúa…)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-11 El sitio activo de una enzima.
(Continuación)
… (c, d) Ejemplos del ajuste preciso
que ocurre entre partes de una
enzima y un sustrato durante la
catálisis. Estos dos ejemplos
muestran la estrecha relación
espacial entre (c) un ácido glutámico
(amarillo) y (d) una histidina (verde)
de la enzima triosafosfato isomerasa
y el sustrato (rojo). (A: TOMADA DE D.
A. HARRIS, BIOENERGETICS AT A GLANCE,
P, 88, BLACKWELL, 1995. B: REIMPRESA
CON AUTORIZACIÓN A PARTIR DE D. G.
BROWN, M. R. SANDERSON ET AL.,
NATURE STR. BIOL. 2:878, 1995; C-D:
REIMPRESAS CON AUTORIZACIÓN A PARTIR
DE J. R. KNOWLES, NATURE 350:122,
1991; B-D: COPYRIGHT 1995, 1991,
MACMILLAN MAGAZINES, LIMITED.)
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(c)
(d)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
(a)
(b)
(c)
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FIGURA 3-12 Tres mecanismos por los cuales
las enzimas aceleran las reacciones.
(a) Mantenimiento de la orientación precisa
del sustrato; (b) cambio de la reactividad del
sustrato mediante la modificación de su
estructura electrostática; (c) aplicación de
tensión física en los enlaces del sustrato que
deben romperse.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-13 Diagrama del mecanismo catalítico de la
quimotripsina.
La reacción se divide en dos pasos. (a) El átomo electronegativo
de oxígeno de un residuo de serina (Ser 195) en la enzima, que
porta una carga negativa parcial, realiza un ataque nucleofílico en
el átomo del carbono carbonilo del sustrato, el cual tiene una
carga positiva parcial, y esto separa el enlace peptídico. El sustrato
polipeptídico se muestra en azul. La serina se vuelve más reactiva
por un residuo de histidina (His 57) cercano que atrae al protón de
la serina y luego dona el protón al átomo de nitrógeno del enlace
peptídico dividido. La histidina es capaz de hacer esto porque su
cadena lateral es una base débil capaz de ganar y perder un
protón en el pH fisiológico. (Una base más fuerte, como la lisina,
permanecería con sus protones completos en este pH.) Parte del
sustrato forma un enlace covalente transitorio con la enzima
mediante la cadena lateral de la serina, mientras que el resto del
sustrato se libera. (Puede notarse que los residuos de serina e
histidina se sitúan a 138 aminoácidos de distancia entre sí en la
secuencia primaria, pero se aproximan dentro de la enzima por el
plegamiento del polipéptido. Un ácido aspártico, el residuo 102
que no se muestra, también participa en la catálisis porque influye
en el estado iónico de la histidina.) (b) En el segundo paso, el
átomo electronegativo de oxígeno de una molécula de agua
desplaza al sustrato unido en forma covalente de la enzima, lo que
regenera la molécula de enzima libre. Como en el primer paso, la
histidina participa en la transferencia de protones; en este paso el
protón se retira del agua, lo que lo vuelve un nucleófilo mucho
más fuerte. Luego, el protón se dona al residuo de serina de la
enzima.
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(a)
(b)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
(a)
(b)
FIGURA 3-14 Un ejemplo de ajuste inducido.
Cuando una molécula de glucosa se une con la enzima hexocinasa, la proteína experimenta un cambio
de conformación que rodea al sustrato dentro del saco del sitio activo y alinea los grupos reactivos de la
enzima y el sustrato. (POR CORTESÍA DE THOMAS A. STEITZ.)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-15 Mapa de densidad electrónica de
un solo enlace de hidrógeno (línea verde
punteada).
Este mapa muestra una parte muy pequeña de
la enzima proteolítica subtilisina a resolución
atómica (0.78 Å). Se observa que el átomo de
hidrógeno (amarillo) es compartido entre un
átomo de nitrógeno en el anillo de un residuo
de histidina y un átomo de oxígeno de un
residuo de ácido aspártico. (REIMPRESA CON
AUTORIZACIÓN DE PETER KUHN ET AL., BIOCHEMISTRY
37:13450, 1998, CORTESÍA DE RICHARD BOTT,
COPYRIGHT 1998 AMERICAN CHEMICAL SOCIETY.)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-16 Mioglobina: la película.
En este ejemplo de cristalografía por rayos X resuelta en
tiempo, se determinó la estructura de la mioglobina (Mb)
con una molécula de CO unido al grupo hem y en varios
momentos después de la liberación de la molécula de CO.
(El CO se une al mismo sitio de la Mb que el O2, pero es
más adecuado para estos tipos de estudios.) La liberación
de CO se indujo al mismo tiempo en todo el cristal
mediante la exposición a un destello de luz láser (fotólisis).
Cada una de las estructuras se determinó después de un
solo pulso intenso de rayos X proveniente de un sincrotón.
La molécula de mioglobina en estudio tenía una sola
sustitución de aminoácido que la hacía un mejor sujeto
para el análisis. (a) Un corte de 6.5 Å de espesor a través
de la molécula Mb muestra los cambios que ocurren en
100 picosegundos (1 ps = la billonésima parte de un
segundo) después de la liberación de CO de su sitio de
unión. La estructura de Mb antes del destello de láser se
muestra en magenta y la estructura de la proteína 100 ps
después del destello láser se muestra en verde. Las partes
de la molécula que no cambiaron de estructura en este
periodo se ven en blanco. Pueden observarse tres
desplazamientos a gran escala cerca del sitio de unión con
CO (indicados por las flechas amarillas). (continúa…)
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(a)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
(b)
(c)
FIGURA 3-16 Mioglobina: la película. (Continuación)
… (b) Una vista aumentada de la región del recuadro en la parte a. El CO liberado (círculo completo) se sitúa a
unos 2 Å de su sitio de unión original (círculo punteado). El desplazamiento de CO es aceptado por la rotación
de Phe29, que empuja a His64 hacia fuera, el que a su vez desplaza a una molécula de agua unida. (c) A los
3.16 nanosegundos después del destello láser, la molécula de CO migró a una de las dos posiciones mostradas
(marcadas 2 y 3), Phe29 e His64 se relajaron a sus estados iniciales, y el grupo hem sufrió un desplazamiento
considerable, como indica el sombreado verde más grande en la región del hem. (REIMPRESA CON AUTORIZACIÓN A
PARTIR DE FRIEDRICH SCHOTTE ET AL., SCIENCE 300:1946, 2003; COPYRIGHT © 2003 AMERICAN ASSOCIATION FOR THE
ADVANCEMENT OF SCIENCE.)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-17 Relación entre la
velocidad de una reacción catalizada
por una enzima y la concentración
del sustrato.
Como cada molécula es capaz de
catalizar sólo cierto número de
reacciones en un tiempo
determinado, la velocidad de la
reacción (casi siempre expresada
como moles de producto formadas
por segundo) se aproxima a la
velocidad máxima conforme se eleva
la concentración de sustrato. La
concentración de sustrato a la cual la
reacción alcanza la mitad de su
velocidad máxima (Vmáx/2) se llama
constante de Michaelis, o KM.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-18 Una gráfica de
Lineweaver-Burk de los recíprocos de la
velocidad y la concentración de sustrato
a partir de la cual es fácil calcular los
valores de Vmáx y KM.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
(a)
(b)
FIGURA 3-19 Dependencia de la velocidad de una reacción catalizada por enzima de (a) el pH y (b) la temperatura.
La forma de las curvas, y el pH y temperatura óptimos varían con la reacción particular. (a) Los cambios en el pH
afectan las propiedades iónicas del sustrato y la enzima, así como la conformación de la enzima. (b) A temperaturas
más bajas, la velocidad de la reacción se eleva cuando aumenta la temperatura por el incremento energético de los
reactivos. Con temperaturas más altas, este efecto positivo se contrarresta por la desnaturalización de la enzima. (A:
TOMADA DE E. A. MOELWYN-HUGHES, EN THE ENZYMES; J. B. SUMNER Y K. MYRBACK, EDS. VOL. 1, ACADEMIC PRESS, 1950. B:
TOMADA DE K. HAYASHI ET AL., J. BIOCHEM 64;93, 1968.)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-20 Inhibición competitiva.
Por su similitud molecular, los inhibidores
competitivos son capaces de competir con el
sustrato por un sitio de unión en la enzima. El
efecto del inhibidor competitivo depende de
las concentraciones relativas del inhibidor y el
sustrato.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
(a)
(b)
FIGURA 3-21 Los efectos de inhibidores en la cinética de las enzimas.
Se muestra el efecto de los inhibidores competitivos y no competitivos cuando la cinética de la reacción
se grafica como velocidad de la reacción contra concentración del sustrato (a) o su recíproco (b). El
inhibidor no competitivo reduce la Vmáx sin afectar la KM, mientras que el inhibidor competitivo
aumenta la KM sin afectar la Vmáx.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-22 Tres etapas del metabolismo.
Las vías catabólicas (flechas verdes hacia
abajo) convergen para formar metabolitos
comunes y conducen a la síntesis de ATP en la
etapa III. Las vías anabólicas (flechas azules
hacia arriba) inician de unos cuantos
precursores en la etapa III y utilizan ATP para
sintetizar una gran variedad de materiales
celulares. Las vías metabólicas para los ácidos
nucleicos son más complejas y no se muestran
aquí. (TOMADA DE A. L. LEHNINGER, BIOCHEMISTRY,
2ND ED. 1975. WORTH PUBLISHERS, NEW YORK.)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-23 El estado de oxidación de un átomo de carbono depende de los otros átomos con los que está unido.
Cada átomo de carbono puede formar un máximo de cuatro enlaces con otros átomos. Esta serie de
moléculas sencillas de un carbono ilustra los diversos estados de oxidación en los que puede existir un
átomo de carbono. En su estado más reducido, el carbono se enlaza con cuatro hidrógenos (forma
metano); en su estado más oxidado, el átomo de carbono está unido con dos oxígenos (forma dióxido
de carbono).
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-24 Los pasos de la glucólisis.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-25 Perfil de energía libre de la
glucólisis en el eritrocito humano.
Todas las reacciones están en o cerca del
equilibrio, salvo las catalizadas por hexocinasa,
fosfofructocinasa y piruvato cinasa, que tienen
grandes diferencias de energía libre. En la célula,
todas las reacciones deben proceder con un
declive en la energía libre; los ligeros aumentos
en esta energía mostrados aquí en varios pasos
deben considerarse derivados de errores en
mediciones experimentales de las
concentraciones de metabolitos. (TOMADA DE A.
L. LEHNINGER, BIOCHEMISTRY, 2ND ED. 1975. WORTH
PUBLISHERS, NEW YORK.)
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-26 La transferencia de energía
durante una oxidación química.
La oxidación de gliceraldehído 3-fosfato a
3-fosfoglicerato, que es un ejemplo de la
oxidación de un aldehído hasta un ácido
carboxílico, ocurre en dos pasos
catalizados por dos enzimas. La primera
reacción (partes a y b) está catalizada por
la enzima gliceraldehído 3-fosfato
deshidrogenasa, que transfiere un ion
hidruro (dos electrones y un protón) del
sustrato a NAD+. Una vez reducidas, las
moléculas NADH son desplazadas por las
moléculas NAD+ del citosol (continúa…)
(a)
(b)
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FIGURA 3-26 La transferencia de energía
durante una oxidación química.
(Continuación)
… (c). La segunda reacción, catalizada
por la enzima fosfoglicerato cinasa, es
un ejemplo de una fosforilación a nivel
del sustrato en la que se transfiere un
grupo fosfato de una molécula de
sustrato, en este caso 1,3difosfoglicerato, al ADP para formar
ATP.
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(c)
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FIGURA 3-27 La estructura de NAD+ y su
reducción a NADH.
Cuando el 2' OH de la fracción ribosa
(indicada por la pantalla color púrpura)
forma un enlace covalente con un grupo
fosfato, la molécula es NADP+/ NADPH,
cuya función se explica más adelante en
este capítulo.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-28 Estratificación de compuestos
por potencial de transferencia de fosfato.
Los compuestos fosforilados que ocupan un
sitio más alto en la escala (aquéllos con ΔG°'
de hidrólisis más negativa) tienen menor
afinidad por su grupo fosfato que los
compuestos más bajos en la escala. Como
resultado, los compuestos más altos en la
escala transfieren con facilidad su grupo
fosfato para formar compuestos más bajos en
la escala. Por tanto, los grupos fosfato pueden
transferirse del 1,3-difosfato o
fosfoenolpiruvato al ADP durante la glucólisis.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-29 Fermentación.
La mayor parte de las células realizan
respiración aeróbica, que depende de oxígeno
molecular. Si los suministros de oxígeno
disminuyen, como ocurre en una célula de
músculo esquelético sometida a contracción
extenuante o a una célula de levadura que vive
en condiciones anaeróbicas, estas células son
capaces de regenerar NAD+ mediante la
fermentación. Las células musculares realizan
la fermentación mediante la síntesis de
lactato, mientras que las células de levadura lo
hacen mediante la formación de etanol. La
oxidación aeróbica de piruvato mediante el
ciclo del TCA se describe con detalle en el
capítulo 5.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-30 Inhibición por retroalimentación.
El flujo de metabolitos en una vía metabólica se
detiene cuando la primera enzima de la vía
(enzima BC) se inhibe por el producto final de esa
misma vía (compuesto E), el cual se une con un
sitio alostérico en la enzima. La inhibición por
retroalimentación impide que una célula
desperdicie recursos al continuar la producción de
compuestos que ya no se requieren.
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Bioenergética, enzimas y metabolismo
FIGURA 3-31 Glucólisis en comparación con
gluconeogénesis.
Aunque la mayor parte de las reacciones son
las mismas en las dos vías, aun cuando corren
en sentidos opuestos, las tres reacciones
irreversibles de la glucólisis (pasos 1 a 3 aquí)
se sustituyen en la vía gluconeogénica por
distintas reacciones favorables desde el punto
de vista termodinámico.
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