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Las enzimas
Las enzimas son proteínas que incrementan la velocidad de una
reacción química [bajo condiciones óptimas de temperatura y
pH] y no se consumen durante la misma (catalizador).
Algunos tipos de RNA pueden actuar como enzimas,
usualmente rompen y sintetizan enlaces fosfodiéster; a estas
moléculas se les denomina ribozimas y se encuentran en muy
baja proporción en la naturaleza.
Las enzimas son muy específicas por el substrato de la
reacción que catalizan.
En algunos casos, proteínas diferentes actúan sobre el mismo
sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les
llama isoenzimas.
Isoenzimas de Peroxidasa
(Catalasa)
Interactúan con una o muy pocas moléculas y catalizan
únicamente un tipo de reacción, por lo que las moléculas con
las que interactúan deben ser muy parecidas, tanto en
composición, como en estructura tridimensional.
La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy
eficientes y transcurren más rápido que la misma reacción no
catalizada.
Típicamente, cada molécula de enzima es capaz de transformar cada
segundo de 100 a 1000 moléculas de substrato en producto.
El número de estas moléculas transformadas a producto por
molécula de enzima en cada segundo, se conoce como el número de
recambio.
Algunas enzimas se asocian con moléculas de carácter no
proteico que son necesarias para el funcionamiento de la
enzima, estas moléculas se denominan cofactores.
Comúnmente, los factores encontrados en las enzimas
incluyen iones metálicos como el Zn 2+, el Fe 2+ o el Mg 2+.
También pueden ser moléculas orgánicas que se denomina
coenzimas, como el NAD+, FAD, la coenzima A y la C.
Generalmente las coenzimas son vitaminas o sus derivados.
A la enzima en ausencia de su cofactor, se le denomina apoenzima,
en presencia de su cofactor, se le denomina haloenzima. (cuando lo
tiene)
La apoenzima generalmente carece de actividad biológica.
La diferencia entre un cofactor y un grupo prostético, como el
grupo hemo, es que este último está unido de manera covalente a la
enzima, mientras que el cofactor puede ser removido de la misma
con relativa facilidad.
E + S  ES  E + P
Las moléculas de enzimas contienen una cavidad llamada sitio
activo y está formado por las cadenas laterales de residuos
específicos, lo que ocasiona que tenga un arreglo tridimensional
particular, diferente al resto de la proteína.
Este sitio es afín por la estructura tridimensional del sustrato.
Los enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya
que disminuyen la energía de activación Ea, aún más que
los catalizadores inorgánicos.
Por ejemplo, la descomposición del agua oxigenada:
H2O2 g
H2O + O2
puede ocurrir
sin catalizador 18 Kcal /mol,
con un catalizador inorgánico (platino) 12 Kcal /mol,
con un enzima específico (catalasa) 6 Kcal /mol.
Así,
se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000
veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.
El modelo de llave-cerradura supone que la estructura del
sustrato y la del centro activo son complementarias, de la
misma forma que una llave encaja en una cerradura.
Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre
correcto.
En algunos casos, el centro activo adopta la conformación
idónea sólo en presencia del sustrato.
La unión del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional que da lugar a la
formación del producto.
Este es el modelo del ajuste inducido.
Nombre sugerido
Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo –asa
unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza,
por ejemplo:
Ureasa, proteína cuyo sustrato es la urea.
Lactasa, proteína cuyo sustrato es la lactosa.
También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la
reacción que la enzima cataliza:
Lactato deshidrogenasa: deshidrogena al lactato;
Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina.
Algunas enzimas poseen nombres que no representan su
actividad o sustrato: Por ejemplo: lisozima, tripsina.
Nombre sistemático
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular
(IUBMB), desarrolló un sistema de nomenclatura en el cual
las enzimas se dividen en 6 clases principales, cada una con
numerosos subgrupos:
1. OXIDORREDUCTASAS:
catalizan reacciones de oxidación-reducción:
2. TRANSFERASAS:
catalizan la transferencia de grupos que contienen C, N, o P.
3. HIDROLASAS:
catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula
de agua:
4. LIASAS:
catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S y algunos enlaces C-N.
5. ISOMERASAS:
catalizan la racemización de isómeros ópticos o geométricos.
6. LIGASAS:
catalizan la formación de enlaces entre C y O, S, N. Esta
reacción sólo es posible mediante la energía derivada de
fosfatos ricos en energía como el del fosfato  de la molécula de
ATP.
Las enzimas y la digestión
Se produce en
Condiciones
para que actúe
Mono y
Los almidones.
disacáridos.
Las Glándulas
Salivares.
Medio
moderadamente
alcalino.
Amilasa P
Los almidones
y los azúcares.
Glucosa.
El estómago y el
páncreas.
Medio
moderadamente
ácido.
Pepsina
Las proteínas.
Péptidos y
aminoácidos.
El estómago.
Medio muy ácido.
Las grasas.
Ácidos
grasos y
glicerina.
Páncreas e
intestino.
Medio alcalino y
previa acción de
las sales biliares.
Glucosa y
galactosa.
Intestino (su
producción
disminuye con el
crecimiento).
Medio ácido.
Enzima
Actúa sobre
Ptialina (o
Amilasa
salival)
Lipasa
Lactasa
La lactosa de
la leche.
Proporciona
Fin