Download proteinas - enzimas, 4to cm

Colegio Santa Sabina
Cuarto año Medio
Depto. De Ciencias
Prof. Paulette Rivera F.
ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Conocen que el mensaje de cada gen se transforma en
una proteína mediante dos etapas de transferencia
de información
PROTEÍNAS
SE ORGANIZAN EN
4 NIVELES
jERÁRGICOS
ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
ESTRUCTURA
TERCIARIA
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
ESTRUCTURA
PRIMARIA



Nivel más básico de
organización.
Corresponde a una
secuencia específica
de a.a. unidas por
enlaces peptídicos.
Es la base sobre la
cual se estructuran
las proteínas.
ESTRUCTURA
SECUNDARIA





Corresponde a la
disposición espacial de
las cadenas de a.a.
Existen 2 tipos: α hélice
y lámina β.
Se originan gracias a la
formación de puentes
de hidrógeno entre a.a.
cercanos en la cadena
polipetídica.
Un polipéptido puede
presentar ambos tipos
de estructura 2ria a lo
largo de su cadena.
Ejemplo: colágeno.

La cadena se
enrolla sobre
sí misma.
Alfa hélice.



Es plana.
Se pliega en forma
de zigzag.
Constituida por
segmentos cortos y
extendidos de a.a.
que se alinean unos
frente otros.
Beta plegada.
ESTRUCTURA
TERCIARIA
Es el plegamiento de la
estructura 2ria sobre sí
misma, permitiendo la
disposición tridimensional
de cada cadena
polipeptídica.
 Se mantiene gracias a
interacciones hidrofóbicas y
enlaces disulfuro (uniones
débiles entre los grupos R
de los a.a. que conforman
la cadena polipeptídica).
 Son proteínas globulares.
 Ejemplo: proteínas de
membrana y las
inmunoglobulinas.

ESTRUCTURA
CUATERNARIA




Nivel complejo de
organización.
Es la unión de 2 o
más cadenas
polipeptídicas con
estructura terciaria.
Se da gracias a
uniones como: pts de
hidrógeno,
interacciones
hidrofóbicas y enlaces
disulfuro.
Ejemplo: la
hemoglobina.
DESNATURALIZACIÓN
DE LAS PROTEÍNAS.
Cambios en la estructura
de las proteínas que
incluye las pérdida de las
propiedades que
determinan sus funciones.
¿Por qué se puede dar?
Aumento de la
temperatura
Cambios de pH
Exposición a
rayos UV
¿A qué se debe?
- Rompimiento de uniones débiles que
mantiene estables las estructuras
cuaternarias o terciarias, lo que hace
que pierdan su función. Sin embargo,
los enlaces peptídicos se mantienen
unidos.
Renaturalización
Recuperación de la
configuración normal de las
proteínas al restablecerse las
condiciones de T° y pH
(normales).
1.Confeccione un mapa conceptual que
contenga información de las proteínas y
sus distintas estructuras (incluir enlaces,
características, ejemplos).
2. Analiza las siguientes secuencias,
identifique el tipo de mutación encontrada
y explique. (TRANSCRIBA Y VEA LOS A.A.
CORRESPONDIENTES).
Actividad evaluada.
SECUENCIA 1:
 TGAGGACTTCTTTTT (NORMAL)
 TGAGGACATCTTTTT(MUTADA)
SECUENCIA 2:
 TACAAGGCCTGGTAGGGCGACAGGGCAGAC
AAG. (NORMAL)
 TACAAGGCTGGTAGGGCGACAGGGCAGACA
AG. (MUTADA).
ENZIMAS
ENZIMAS
1. Concepto de enzima.
2. Concepto de catalizador.
3. Características
enzimática.
de
la
acción
4. Efecto del pH y la temperatura.
ENZIMAS
Reacciones
químicas
necesitan
Energía
para
Romper
enlaces
de
Moléculas
participantes
Energía de
Activación
denominada
Concepto de Enzima
Químicamente
corresponden a
proteínas globulares
(en su mayoría).
Características…
Se conocen como
Biocatalizadores.
Aceleran la velocidad de
las reacciones químicas. No
modifican el sentido de los
equilibrios químicos.
No sufren cambios
durante la reacción.
…Características
no son consumidas en la
reacción, son
REUTILIZABLES.
Son especificas a
un sustrato.
Actúan a cierta
temperatura y
condiciones de pH.
Son las unidades
funcionales del
metabolismo celular
Concepto de catalizador
Un catalizador
es una
sustancia
que acelera una
reacción
química
hasta hacerla
instantánea o casi
instantánea
Un catalizador acelera
la reacción al
disminuir la energía
de activación.
Acción
Enzimática
CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
Especificidad
de sustrato
Especificidad
de acción.
El sustrato (S) es la
molécula sobre la que
el enzima ejerce su
acción catalítica.
Cada reacción está
catalizada por una
enzima especifica.
La acción enzimática se caracteriza por la
formación de un complejo que representa el estado
de transición.
E+S
ES
E+P
Productos
sustrato
sustrato
Sitio activo
Enzima
Enzima
Complejo
Enzima- Sustrato
(complejo activado)
Enzima
Enzima
El sustrato
Sitio activo
se une a la
enzima
sustrato
Enzima
a través de
numerosas
interacciones
débiles
en un lugar específico
sitio activo
como son
puentes de
hidrógeno
electrostáticas
hidrófobas
Sitio activo
Sitio activo
es una
pequeña
porción
sustrato
de la
Enzima
enzima
Enzima
sustrato
constituído por
serie de
aminoácidos
que interaccionan con el
sustrato
Modelos de acción enzimática.
Algunas enzimas actúan con la ayuda de
estructuras no protéicas. En función de su
naturaleza se denominan:
Cofactor.
Coenzima.
Cuando se trata de
iones o moléculas
inorgánicas.
Ej.CO+2, Fe2+,
Cu2+, K+, Mn2+,
Mg2+).
Cuando es una molécula orgánica. Aquí se
puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las
deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responde más bien a que no se
puede sintetizar una determinada enzima
en el que la vitamina es el coenzima.
Cofactor
Apoenzima
Coenzima
Holoenzima
VITAMINAS
son necesarias para
la actuación de
determinadas enzimas
una deficiencia de
ellas
puede
originar
ya que funcionan como
coenzimas
que intervienen en
distintas rutas
metabólicas
importantes defectos
metabólicos
VITAMINAS
C (ácido
ascórbico)
B1 (tiamina)
B2 (riboflavina)
FUNCIONES
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de
colágeno
Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren
grupos aldehídos
Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
B3 (ácido
pantotinico)
Constituyente de la CoA
B5 (niacina)
Constituyente de las coenzimas NAD y NADP
B6 ( piridoxina)
B12
(cobalamina)
Biotina
Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.
Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en
metabolismo de aminoácidos.
Enfermedades
carenciales
Escorbuto
Beriberi
Dermatitis y lesiones en
las mucosas
Fatiga y trastornos del
sueño
Pelagra
Depresión, anemia
Anemia perniciosa
Fatiga, dermatitis...
Condiciones que requiere la
actividad enzimática

Temperatura
Enzima
Mamíferos
Temp. Ópt.
(oC)
37
Bacterias y algas
aprox. 100
Bacterias Árticas
aprox.
A medida que la temperatura va
aumentando progresivamente
hasta llegar a la temperatura
optima, la velocidad en que la
enzima cataliza una reacción
también aumenta
0
Bacterias en muestra de hielo antigua
Al aumentar la temperatura
sobre su temperatura
optima, la actividad
enzimática disminuye
porque se dificulta la unión
enzima-sustrato.
-Si se sobrepasan los 50ºC,
ocurre una
desnaturalización de las
proteínas.
Condiciones que requiere la
actividad enzimática

pH
Enzima
pH óptimo
Pepsina
1.5
Tripsina
7.7
Catalasa
7.6
La actividad enzimática es eficaz dentro de un rango de pH que
depende del tipo de enzima y de su sustrato.
Valores que traspasen este rango pueden causar desde la
alteración del sitio activo hasta la desnaturalización de la
enzima.
Las enzimas pueden ser inhibidas:
Inhibición competitiva
Inhibición no
competitiva
¿Cómo definirías
cada inhibición?



El sustrato y el inhibidor
compiten por el sitio
activo de la enzima.
Si gana el sustrato, la
enzima trabaja y
transforma el sustrato en
producto.
Si gana el inhibidor, la
enzima se bloquea y no
trabaja.
Inhibición competitiva:



Existen dos sitios de
unión, uno para el sustrato
y otro para el inhibidor.
Si llega primero el
sustrato, se bloquea el
sitio del inhibidor y la
enzima trabaja y lo
transforma en producto.
Si gana el inhibidor, el sitio
del sustrato se bloquea y
la enzima no trabaja.
Inhibición no competitiva: