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METABOLISMO CELULAR
ENZIMAS
METABOLISMO CELULAR
METABOLISMO:
Conjunto de reacciones y procesos físicoquímicos que ocurren dentro de una célula,
que permiten las diversas actividades de las
mismas.
ANABOLISMO:
Unión de sustancias simples para
formar otra más complejas, de
lo
que
resulta
un
almacenamiento de energía, la
producción de nuevos materiales
celulares y el crecimiento.
Reacciones
Endergónicas
CATABOLISMO:
Degradación
de
sustancias
complejas para formar otras
más simples; las reacciones
catabólicas son importantes por
que liberan la energía química
almacenada por la célula.
Reacciones
Exergónicas
METABOLISMO Y ENZIMAS
El metabolismo permite la vida. La actividad vital no es más que el
desarrollo de una serie de reacciones químicas entre un conjunto de
moléculas.
Si un químico en un laboratorio realiza estas reacciones lo normal es
que el rendimiento sea muy bajo, mientras que esta misma reacción en
un sistema biológico tiene un rendimiento del 99% y se realiza a una
mayor velocidad.
Esto se debe a la existencia de catalizadores biológicos que se
conocen como ENZIMAS.
Un CATALIZADOR es una sustancia que regula la velocidad de las
reacciones químicas, acelerándolas o retardándolas. El proceso se
llama CATÁLISIS.
LAS ENZIMAS
Las enzimas son PROTEÍNAS altamente especializadas que tienen
como función la catálisis.
En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denominan
SUSTRATOS (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima.
El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más
PRODUCTOS (P).
Como esta reacción es reversible se expresa de la siguiente manera:
LA EXCEPCIÓN
Las RIBOZIMAS son algunas moléculas de ARN que tienen la capacidad de
actuar como catalizadores.
El sustrato de esta enzima es, con frecuencia, una molécula de ARN.
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
La actividad catalítica de una enzima está determinada sobre todo por su
secuencia de aminoácidos y por la estructura terciaria, es decir, la estructura
de plegamiento tridimensional de la macromolécula. En algunas ocasiones
requieren también, de la presencia de un COFACTOR.
Casi un tercio de las enzimas necesitan de cofactores que son sustancias NO
PROTEICAS que se asocian a la proteína para que estas tengan actividad
biológica.
Los cofactores pueden ser iones como el Fe, Mn, Zn, Mg u otras moléculas
inorgánicas.
Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama COENZIMA. Muchos de
estas coenzimas se sintetizan a partir de VITAMINAS.
La parte proteica de una enzima es la APOENZIMA, desprovista de los
cofactores o coenzimas que puedan ser necesarios para que sea
funcionalmente activa.
Cuando se le une la coenzima o cofactor adecuados, constituye la
HOLOENZIMA.
SITIO ACTIVO
No toda la enzima se pone en contacto con el substrato al momento de la
catálisis, sino apenas una parte de la enzima. Dicha área se llama el SITIO
ACTIVO.
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
La energía inicial que
hay que suministrar a
los reactantes para
que
la
reacción
transcurra se llama
ENERGÍA
DE
ACTIVACIÓN (Ea).
Cuanto menor es la Ea
más
fácilmente
transcurre la reacción.
La
acción de los
catalizadores consiste,
precisamente,
en
disminuir esta energía.
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
El sitio activo y el sustrato son COMPLEMENTARIOS en
estereoquímica (disposición espacial de los átomos que componen las
moléculas), forma y cargas eléctricas.
Por ejemplo, el sustrato presenta una conformación convexa, y tiene
cargas negativas, el sitio activo tiene una conformación cóncava y
presenta cargas positivas.
Durante muchos años se consideró que el sitio activo y el substrato eran
estructuras geométricas complementarias pero rígidas, y que el centro
activo se ajustaba al sustrato como una cerradura a la llave (“MODELO
DE LA LLAVE Y LA CERRADURA” de Emil Fischer).
Fue aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no
explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática, por ejemplo.
Posteriormente se ha observado que la formación del COMPLEJO ENZIMASUBSTRATO es realmente el resultado de la interacción entre el substrato
y un sitio activo flexible.
Este modelo se denomina AJUSTE INDUCIDO, postula que el substrato
produce cambios en la conformación de la enzima, provocando la alineación
apropiada de los grupos funcionales del sitio activo, para un mejor enlace
entre la Enzima y el Substrato y a la vez, garantizar la catálisis.
Está
mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta
el momento.
ESPECIFICIDAD
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que
catalizan como del sustrato involucrado en la reacción.
La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las
enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad.
SE REQUIEREN EN PEQUEÑAS CONCENTRACIONES
Tienen un número de recambio alto, que varia entre 100 y 36 millones de
moléculas de sustrato transformadas por enzimas por minuto.
Las enzimas no se consumen durante la catálisis.
FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ACTÚAN A pH Y Tº ÓPTIMOS
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas (por
cada 10ºC de incremento la velocidad de reacción se duplica). Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas,
a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima (normal del organismo).
El pH, al influir sobre las cargas eléctricas, podrá alterar la estructura del
sitio activo y por lo tanto también influirá sobre la actividad enzimática.
FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
PRESENCIA DE INHIBIDORES
Los INHIBIDORES son moléculas que se unen a las enzimas y disminuyen su
actividad, impidiendo la entrada del sustrato al sitio activo o que realice su
función catalizadora.
La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible.
Los INHIBIDORES IRREVERSIBLES reaccionan con la enzima de forma
covalente y modifican su estructura.
Los INHIBIDORES REVERSIBLES se unen a la enzima de forma no covalente,
dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones: competitiva y no competitiva.
INHIBIDOR
COMPETITIVO:
Los
inhibidores
pueden
ocupar
temporalmente el centro activo de la enzima por semejanza estructural con
el sustrato original.
INHIBIDOR NO COMPETITIVO: Los inhibidores pueden unirse a una
región de la enzima distinta del centro activo alterando la conformación
espacial del enzima, afectando su unión al sustrato.
Envenenadores: Son moléculas que se unen irreversiblemente al
centro activo de la enzima impidiendo permanentemente que esta
actúe. Muchos tóxicos y venenos tienen este modo de actuación.
INHIBICIÓN POR RETROALIMENTACIÓN:
• Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo “-asa”
unido al nombre del sustrato de la reacción que cataliza, por
ejemplo:
Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea
Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa
• También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la
reacción que la enzima cataliza:
Lactato deshidrogenasa: deshidrogena (le quita
Hidrógenos) al lactato
Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina.
• Algunas enzimas poseen nombres que no representan su
actividad o sustrato:
Lisozima
Tripsina