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METABOLISMO CELULAR ENZIMAS METABOLISMO CELULAR METABOLISMO: Conjunto de reacciones y procesos físicoquímicos que ocurren dentro de una célula, que permiten las diversas actividades de las mismas. ANABOLISMO: Unión de sustancias simples para formar otra más complejas, de lo que resulta un almacenamiento de energía, la producción de nuevos materiales celulares y el crecimiento. Reacciones Endergónicas CATABOLISMO: Degradación de sustancias complejas para formar otras más simples; las reacciones catabólicas son importantes por que liberan la energía química almacenada por la célula. Reacciones Exergónicas METABOLISMO Y ENZIMAS El metabolismo permite la vida. La actividad vital no es más que el desarrollo de una serie de reacciones químicas entre un conjunto de moléculas. Si un químico en un laboratorio realiza estas reacciones lo normal es que el rendimiento sea muy bajo, mientras que esta misma reacción en un sistema biológico tiene un rendimiento del 99% y se realiza a una mayor velocidad. Esto se debe a la existencia de catalizadores biológicos que se conocen como ENZIMAS. Un CATALIZADOR es una sustancia que regula la velocidad de las reacciones químicas, acelerándolas o retardándolas. El proceso se llama CATÁLISIS. LAS ENZIMAS Las enzimas son PROTEÍNAS altamente especializadas que tienen como función la catálisis. En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denominan SUSTRATOS (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más PRODUCTOS (P). Como esta reacción es reversible se expresa de la siguiente manera: LA EXCEPCIÓN Las RIBOZIMAS son algunas moléculas de ARN que tienen la capacidad de actuar como catalizadores. El sustrato de esta enzima es, con frecuencia, una molécula de ARN. ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA La actividad catalítica de una enzima está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la estructura terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la macromolécula. En algunas ocasiones requieren también, de la presencia de un COFACTOR. Casi un tercio de las enzimas necesitan de cofactores que son sustancias NO PROTEICAS que se asocian a la proteína para que estas tengan actividad biológica. Los cofactores pueden ser iones como el Fe, Mn, Zn, Mg u otras moléculas inorgánicas. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama COENZIMA. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de VITAMINAS. La parte proteica de una enzima es la APOENZIMA, desprovista de los cofactores o coenzimas que puedan ser necesarios para que sea funcionalmente activa. Cuando se le une la coenzima o cofactor adecuados, constituye la HOLOENZIMA. SITIO ACTIVO No toda la enzima se pone en contacto con el substrato al momento de la catálisis, sino apenas una parte de la enzima. Dicha área se llama el SITIO ACTIVO. ENERGÍA DE ACTIVACIÓN La energía inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reacción transcurra se llama ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (Ea). Cuanto menor es la Ea más fácilmente transcurre la reacción. La acción de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir esta energía. MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA El sitio activo y el sustrato son COMPLEMENTARIOS en estereoquímica (disposición espacial de los átomos que componen las moléculas), forma y cargas eléctricas. Por ejemplo, el sustrato presenta una conformación convexa, y tiene cargas negativas, el sitio activo tiene una conformación cóncava y presenta cargas positivas. Durante muchos años se consideró que el sitio activo y el substrato eran estructuras geométricas complementarias pero rígidas, y que el centro activo se ajustaba al sustrato como una cerradura a la llave (“MODELO DE LA LLAVE Y LA CERRADURA” de Emil Fischer). Fue aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática, por ejemplo. Posteriormente se ha observado que la formación del COMPLEJO ENZIMASUBSTRATO es realmente el resultado de la interacción entre el substrato y un sitio activo flexible. Este modelo se denomina AJUSTE INDUCIDO, postula que el substrato produce cambios en la conformación de la enzima, provocando la alineación apropiada de los grupos funcionales del sitio activo, para un mejor enlace entre la Enzima y el Substrato y a la vez, garantizar la catálisis. Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento. ESPECIFICIDAD Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. SE REQUIEREN EN PEQUEÑAS CONCENTRACIONES Tienen un número de recambio alto, que varia entre 100 y 36 millones de moléculas de sustrato transformadas por enzimas por minuto. Las enzimas no se consumen durante la catálisis. FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ACTÚAN A pH Y Tº ÓPTIMOS En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas (por cada 10ºC de incremento la velocidad de reacción se duplica). Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (normal del organismo). El pH, al influir sobre las cargas eléctricas, podrá alterar la estructura del sitio activo y por lo tanto también influirá sobre la actividad enzimática. FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA PRESENCIA DE INHIBIDORES Los INHIBIDORES son moléculas que se unen a las enzimas y disminuyen su actividad, impidiendo la entrada del sustrato al sitio activo o que realice su función catalizadora. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Los INHIBIDORES IRREVERSIBLES reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura. Los INHIBIDORES REVERSIBLES se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones: competitiva y no competitiva. INHIBIDOR COMPETITIVO: Los inhibidores pueden ocupar temporalmente el centro activo de la enzima por semejanza estructural con el sustrato original. INHIBIDOR NO COMPETITIVO: Los inhibidores pueden unirse a una región de la enzima distinta del centro activo alterando la conformación espacial del enzima, afectando su unión al sustrato. Envenenadores: Son moléculas que se unen irreversiblemente al centro activo de la enzima impidiendo permanentemente que esta actúe. Muchos tóxicos y venenos tienen este modo de actuación. INHIBICIÓN POR RETROALIMENTACIÓN: • Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo “-asa” unido al nombre del sustrato de la reacción que cataliza, por ejemplo: Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa • También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la reacción que la enzima cataliza: Lactato deshidrogenasa: deshidrogena (le quita Hidrógenos) al lactato Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina. • Algunas enzimas poseen nombres que no representan su actividad o sustrato: Lisozima Tripsina