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TEMA 3. PROTEÍNAS
Composición
Aminoácidos: características
clasificación
propiedades
Péptidos:
definición
constitución: enlace peptídico
tipos: oligopéptidos y polipéptidos
Proteínas:
estudio de la estructura: estructuras
Solubilidad
propiedades:
Punto isoeléctrico
clasificación
Poder amortiguador
FUNCIONES
Desnaturalización
Especificidad
Proteínas.
Constituidas por C, H, O, N y S. Pueden presentar otros elementos
como P, Fe, Mg, Cu, ...
Aminoácidos
Péptidos
Oligopéptidos
Polipéptidos
Proteínas.
Aminoácidos I
Moléculas orgánicas que presentan un radical amino y un radical
carboxilo. Existen más de cien en la naturaleza.
Sólo 20 forman parte de casi todas las proteínas, se denominan
proteínicos. Son todos α-aminoácidos.
NH2
R
C
COOH
H
Otros aminoácidos pueden presentar interés biológico, porque
forman parte de proteínas de microorganismos, porque dan lugar a
moléculas fundamentales (tiroxina) o porque sufren modificaciones
como metilaciones, fosforilaciones, ... ( β-alanina; forma parte de
coenzimas, ácido γ- aminobutírico; neurotransmisor de las sinapsis
inhibidoras).
Aminoácidos II. Estereoisomería
Aminoácidos III. Clasificación
Aminoácidos IV. Propiedades
Sólidos, fácilmente cristalizables; incoloros o blanquecinos; con
sabores diversos; los de carácter polar son solubles en agua y
algunos de los apolares son muy hidrófobos.
Tienen carácter anfótero: su comportamiento ácido o base depende
del medio.
NH2
+
NH
2
NH3
R
C
COOH
H
pH < 7 ácido
BASE
H+
R
C
COOH
H
pH = 7 neutro
NEUTRO
R
C
COO-
H
OH-
pH > 7 básico
ÁCIDO
Enlace peptídico
Oligopéptidos
Moléculas formadas por un número de aminoácidos inferior a 100.
Oligopéptidos con actividad biológica:
•Algunas vitaminas del grupo B: ácido pantoténico y ácido fólico.
•Hormonas: adrenocorticotropa (ACTH), melanotropa (MSH),
insulina y glucagón, gastrina y secretina y angiotensina.
•Neuropéptidos: encefalinas
•Antibióticos: alcaloides
Proteínas. Estructura
Proteínas. Estructura
aria
1
Proteínas. Estructura
aria
2 .
α-hélice
Proteínas. Estructura
aria
2 .
Lámina β
Proteínas. Estructura
aria
3
Proteínas. Estructura
aria
4
Más de un polipéptido, que pueden ser iguales o diferentes entre sí.
Cada polipéptido se denomina protómero.
La unión entre protómeros se realiza mediante enlaces
generalmente no covalentes, pero la estructura completa se
estabiliza por los mismos enlaces que la estructura terciaria.
Los ejemplos más habituales son la hemoglobina: dos cadenas α y
dos β o el colágeno: tres hélices de colágeno.
Algunas proteínas tienen más de una estructura mediante las cuales
realizan su actividad.
ARN polimerasa. Premio Nobel de
química 2006. Kornberg.
Proteínas. Propiedades I
Solubilidad: solubles en agua donde forman dispersiones coloidales.
En la estructura, los aminoácidos hidrófilos se encuentran al exterior
y los hidrófobos al interior. Hay excepciones.
Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles.
Punto isoeléctrico: el valor del pH para el cual las cargas positivas y
negativas de los radicales de los aminoácidos están compensados. En
este valor las proteínas son insolubles, por lo que el pH fisiológico
debe ser diferente.
Poder amortiguador o tampón: debido a su carácter anfótero
regulan el pH del medio
Proteínas. Propiedades II
Proteínas. Propiedades III
Proteínas. Clasificación I
Holoproteínas o proteínas simples (sólo contienen aminoácidos) :
Globulares: solubles(
) e insolubles (
)
•Globulinas: inmunoglobulinas, seroglobulina, lactoglobulina,...
•Albúminas: ovoalbúmina, lactoalbúmina,...
•Histonas: forman la cromatina
•Protaminas: unidas al ADN en espermatozoides
•Gluteninas: en semillas.
Fibrilares o escleroproteínas:
•Colágeno: tejidos conectivos
•Queratinas: estructuras dérmicas(pelo, uñas,...)
•Elastinas: fibras musculares (actina y miosina)
•Fibrinógeno: coagulación sanguínea
Proteínas. Clasificación II
Heteroproteínas o proteínas conjugadas: formadas por una parte
proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo prostético). Se
clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
•Fosfoproteínas: algunos aá. están fosforilados (caseína de la leche)
•Cromoproteínas: llevan unido un pigmento
Porfirínico: con el grupo porfirínico (hemoglobina,
citocromos)
no porfirínico: con un ion metálico como Cu (hemocianinas)
•Glucoproteínas: con un oligosacárido como la mucina de la saliva
•Lipoproteínas: con un lípido como el transporte de colesterol
•Nucleoproteínas: con ácidos nucleicos como ribosomas o cromatina
Proteínas. Funciones
Energética: lactoalbúmina, caseína,...
Estructural: colágeno, histonas,..
Hormonal: insulina
Transportadora: hemoglobina, proteínas de membrana,...
Antibiótica: actinomicina
Contráctil: actina, miosina,...
Homeostática: regulan las condiciones del medio (pH)
Inmunológica: inmunoglobulinas
Marcadoras: proteínas de membrana
Protectora y lubricante: mucina, proteínas del líquido sinovial
Hemostática: fibrinógeno y fibrina.
CATALIZADORA O ENZIMÁTICA
ENZIMAS:
Definición
Naturaleza y acción
Especificidad
Cinética
Nomenclatura
Clasificación
Coenzimas:
Definición
Tipos
Naturaleza: vitaminas
ENZIMAS o BIOCATALIZADORES
Enzimas. Naturaleza y acción
La mayoría son proteínas globulares y conjugadas o heteroproteínas.
Apoenzima (parte proteica)
Enzima
Cofactor (parte prostética)
Cofactor (inorgánico)
Coenzima (orgánico)
Mecanismo de acción: E + S
ES
E+P
Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato. Diferentes
aá. realizan distintas funciones: unen el sustrato, orientan el
sustrato, mantienen la estructura del centro activo y modifican el
sustrato y lo transforman en producto.
Es fundamental mantener la secuencia y estructura.
Efectores: lugares donde pueden unirse otras sustancias y modificar
la actividad enzimática
Especificidad enzimática
Teoría de la “llave-cerradura” de Fisher
Teoría del “ajuste inducido”
Especificidad de sustrato:
•Absoluta: sólo reconoce un sustrato. Ej. Glucoxidasa (glucosa)
•Relativa: varios sustratos con estructuras semejantes. Ej.
Hexoquinasa (fosforila hexosas)
•Estereoquímica: reconoce a un estereoisómero. Ej. Forma D, pero
no a la forma L
Enzimas bisustrato: reconocen a dos sustratos
Especificidad de acción: sólo cataliza una de las posibles reacciones
que puede sufrir un sustrato y dan lugar a rutas metabólicas
diferentes.
Cinética enzimática I
Cinética enzimática II
Cinética enzimática III
Efectores: modifican la actividad del enzima, pueden ser activadores
e inhibidores.
no
i
i e
Reversibles:
•Competitivos
e
s
si
i
•No competitivos.
s
e
no
e
i
si
s
e
s
e
Irreversibles: se altera definitivamente la estructura del enzima. Ej.
algunos antibióticos, venenos,...
Cinética enzimática IV
Otras formas de regulación de la actividad enzimática:
•Enzimas alostéricos: adquieren nueva conformación al unirse al
sustrato de modo que aumenta su actividad.
•Complejos multienzimáticos: conjunto de enzimas que aumentan la
eficacia de la reacción.
•Proenzimas o zimógenos: son inactivas hasta que sufren la
transformación a enzimas.
Enzimas. Clasificación
denominación
función
1. Oxidorreductasas
Reacciones de oxidación-reducción
2. Transferasas
Transferencia de un grupo funcional.
3. Hidrolasas
Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O
4. Liasas
Ruptura no hidrolítica de enlaces
5. Isomerasas
Transformación en su isómero
6. Ligasas
Formación de enlaces. Requiere energía (ATP)
Coenzimas I
Naturaleza nucleotídica:
•AMPc (AMP cíclico). Interviene en la transducción de señales. 2º
mensajero.
•ATP (moneda energética). También GTP, UTP, ...
•NAD (nicotín-adenín dinucleótido): vitamina PP y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reducción.
•FAD (flavín-adenín dinucleótido): vitamina B2 y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reducción.
•Coenzima A o CoA (adenosín difosfato y vitamina B5. Interviene en
reacciones de descarboxilación y en transferencias de grupos acilo.
Coenzimas II
Naturaleza vitamínica: solubles en agua e insolubles en agua
nombre
B2
PP
B5
B1
C
A
función
Oxido-reducción
Oxido-reducción
hipovitaminosis
Dermatosis y estomatitis.
Pelagra, diarrea y demencia.
Transferencia de carboxilo
Fatiga y náuseas.
Transferencia de aldehído
Beriberi: neuritis y cardiopatía.
Hidroxilación, inmunidad y
antioxidante
Escorbuto (hemorragia de
encías) e infecciones.
Síntesis de pigmentos de retina Xeroftalmia, ceguera nocturna.
D
Metabolismo de Ca y P
Raquitismo.
K
Coagulación sanguínea
Hemorragias.
E
Antioxidante y esterilidad Esterilidad y anemia.