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ENZIMAS
Los catalizadores biológicos son macromoléculas llamadas enzimas
La mayoría de las enzimas son proteínas, con la excepción de un pequeño
grupo de moléculas de RNA catalítico, llamadas ribozimas.
Actividad catalítica: depende de la integridad de su conformación proteica nativa
LIC. NUTRICIÓN
QCA. BIOLÓGICA
PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN
Bolilla 1: Introducción a la Bioquímica de la
Nutrición. Objeto de estudio. Relación con
otras ramas de las ciencias médicas y
biológicas. Concepto de Metabismool.
Función de los nutrientes y otros
componentes dietéticos en el metabolismo.
BIOLOGÍA CELULAR
BIOLOGÍA MOLECULAR
QUÍMICA BIOLÓGICA
Ciencias de la salud
MEDICINA
NUTRICIÓN
LIC. NUTRICIÓN
QCA. BIOLÓGICA
PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN
Bolilla 2:
ENZIMAS: Naturaleza Química- Propiedades GeneralesNomenclatura y Clasificacion- Coenzimas, importancia de las
Vitaminas. Grupos Prostéticos. Compartimentalización.
Complejo ES- Actividad Enzimática: Unidad de enzimaActividad específica- Actividad molecular
Factores que afectan la actividad enzimatica: [Enzima]- pH –
T- [S], Ecuación de Michaelis Menten y Ecuación de Lineweaver
Burk- Inhibición de las enzimas, competitiva y no Competitiva.
Regulación Enzimática: Enzimas alostéricas (propiedades y
cinética)- Regulación Covalente-Zimógenos.
Isoenzimas: Propiedades e importancia.
¿Qué son las enzimas?
• Las ENZIMAS son macromoléculas que
tienen la capacidad de AUMENTAR LA
VELOCIDAD de las reacciones, por ello se
denominan catalizadores biológicos
• Catalizador: agente capaz de acelerar una
reacción química, sin formar parte de los
productos formados, ni desgastarse en el
proceso.
¿Cuál es la naturaleza química de las Enzimas?
•La mayoría de las ENZIMAS (E) son
PROTEÍNAS con la excepción de un
pequeño grupo de moléculas de RNA
catalítico, llamadas ribozimas.
• La actividad catalítica depende de la integridad
de su conformación proteica nativa.
• Las enzimas deben ser sintetizadas
correctamente, con las estructuras proteicas:
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la
tuviera
• Cualquier alteración de la síntesis de estas
proteínas puede llevar a una patología
• A veces estas alteraciones puede
solucionarse con cambios en la dieta.
• La sustancia sobre las cuales actúan se
denominan SUSTRATO
•Ningún ser vivo puede vivir sin las
ENZIMAS
•La mayoría de las reacciones deben ser
catalizadas para que ocurran en el tiempo y el
momento que la célula lo requiere.
¿Qué funciones tienen las Enzimas?
Transformación de moléculas de nutrientes
simples en moléculas mas complejas, y
viceversa.
Extracción de energía desde combustibles o
compuestos degradables por oxidación.
Polimerización de subunidades para formar
macromoléculas.
Ejemplos de transformaciones
mediadas por enzimas
Transformación de moléculas complejas en
moléculas simples y viceversa
ENZIMAS
PAN
PAPAS
ALMIDON
n (GLUCOSA)
ENZIMAS
ARROZ
GLUCOGENO
(GLUCOSA)n
ENZIMAS
PANCETA
CHIZITOS
MONO
GLICERIDOS
GRASAS
(TG)
ENZIMAS
CHORIZOS
ENZIMAS
TRIGLICERIDOS
GLICEROL
+3 AC.GRASOS
¿Cómo se denominan las Enzimas?
• Al nombre del sustrato o del producto, se le agrega la
terminación ASA
Por ejemplo: sacarasa, ureasa, amilasa, etc.
• Por la reacción que catalizan, por ej.: oxidoreductasa,
deshidrogenasa, descarboxilasa, etc.
• Otras tienen nombres arbitrarios, como:
ptialina salival, pepsina del jugo gástrico, tripsina, etc.
• Cada enzima tiene un nombre y un numero asignado por la
Comisión Internacional de Enzimas.
Por ej.: Lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27)
1
1
1
Clase - subclase - subsubclase -
27
nº de orden
¿Cómo se clasifican las enzimas?
-Según la reacción que catalizan1-OXIDORREDUCTASAS
Alcohol deshidrogenasa (EC
1.1.1.1)
Clase - subclase - subsubclase -
Lactato
1
deshidrogenasa
2. TRANSFERASAS
Hexoquinasa
(EC 2.7.1.2)
1
1
27
nº de orden
3. HIDROLASAS
Carboxipeptidasa A
(EC 3.4.17.1)
4. LIASAS
Piruvato
descarboxilasa
(EC 4.1.1.1)
5. ISOMERASAS
Fumarasa ó malato
isomerasa
(EC 5.2.1.1)
6. LIGASAS
Piruvato
carboxilasa
(EC 6.4.1.1)
Características de las enzimas
 ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA
 SITIO DE UNION AL SUSTRATO (Sitio Activo)
Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno
Hidrofóbicas
Electrostáticas
 NECESITAN DE FACTORES NO ENZIMATICOS: inorgánicos
(metales) y orgánicos (Coenzimas)
 ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. Estereoespecificidad y
especificidad geométrica.
 SON REGULABLES: la síntesis de la proteína-enzima, su
actividad y degradación.
Reacción catalizada por una Enzima
E
Enzima
+
S
ES
Sustrato
Complejo
ES
E
Enzima
+
P
Producto
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
Único
sustrato
ALTA
ESPECIFICIDAD
Glucosa
Glucoquinasa
Grupo de
sustratos
ESPECIFICIDAD RELATIVA
Hexoquinasas
HEXOSAS
glucosa, manosa y fructosa
GLUCOSA-6P
GLUCOSA
ATP
D-Glucosa
Glucoquinasa
ADP
P
HOLOENZIMA
ENZIMA
TOTAL
COENZIMAS
=
APOENZIMA
PROTEÍNA
(termolábil)
+
COENZIMA
NO PROTEICA
(termoestable)
Transportadores de
grupos funcionales
Transportadores de
electrones
VITAMINAS-COENZIMAS
Niacina
Riboflavina (Vit.B2)
NAD, NADP
Ion Hidruro (:H -)
PDH GAD
FAD, FMN
Electrones
SDH
Tiamina (Vit. B1)
PP-tiamina
Aldehídos
PDH, TC
Acido pantoténico
Coenzima A
Acido fólico
Piridoxina (B6)
Acido lipoico
Grupos acilo
Tiolasa
Grupos
monocarbonados
Ser-Tre
Deshidrat.
P-piridoxal
Transferencia
grupos aminos
Transaminas
as
Lipoamida
Electrones y
grupos acilos.
PDH
TH4
Enzimas que requieren iones metálicos como
cofactores
Citocromo oxidasa
Catalasa
Fe++ ó Fe+++
Peroxidasa
Anhidrasa carbónica
Zn++
Hexoquinasa
Glucosa-6-fosfatasa
Mg++
Piruvato quinasa
Piruvato quinasa
K+
DISTRIBUCION DE LAS ENZIMAS
 COMPARTIMENTALIZACION: Diferente localización
dentro de la célula.
 SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas
agrupadas formando verdaderos complejos
macromoleculares.
 ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que
presenta distintos sitios catalíticos