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LIC. NUTRICIÓN
QUÍMICA BIOLÓGICA
2015
Blog para el intercambio de información
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Área de Química Biológica - Universidad Nacional de San Luis
Licenciatura en Bioquímica
Farmacia
Biología Molecular
Ingeniería en Alimentos
Analista Biológico
Optativo en plantas
Licenciatura en Nutrición
Licenciatura en Química
Licenciatura y Profesorado en Ciencias
Biológicas
LIC. NUTRICIÓN
QCA. BIOLÓGICA
PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN
Tema 1: Introducción a la Bioquímica de la Nutrición. Objeto de
estudio. Relación con otras ramas de las ciencias biológicas y de la
salud. Compuestos constituyentes de la materia viva. Función
de los nutrientes y otros componentes dietéticos en la nutrición
Concepto de Metabolismo. Anabolismo y catabolismo. Vías, ciclos
y cascadas metabólicas.
.
Enzimas. Caracteres generales. Nomenclatura y
clasificación. Coenzimas. Cinética enzimática. Factores
que afectan la actividad enzimática: temperatura, pH,
concentración de enzima y concentración de sustrato.
Ecuación de Michaelis-Menten. Inhibición de enzimas,
competitiva y no competitiva. Regulación enzimática:
compartimentalización, enzimas alostéricas,
modificación por unión covalente. Isoenzimas.
Zimógenos.
¿Qué son las Enzimas?
• Las ENZIMAS son macromoléculas que
tienen la capacidad de AUMENTAR LA
VELOCIDAD de las reacciones, por ello se
denominan catalizadores biológicos
• Catalizador: agente capaz de acelerar una
reacción química, sin formar parte de los
productos formados, ni desgastarse en el
proceso.
¿Cuál es la naturaleza química de las Enzimas?
•La mayoría de las ENZIMAS (E) son
PROTEÍNAS con la excepción de un
pequeño grupo de moléculas de RNA
catalítico, llamadas ribozimas.
• La actividad catalítica depende de la integridad
de su conformación proteica.
• Las enzimas deben ser sintetizadas
correctamente, con las estructuras proteicas:
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la
tuviera
• Cualquier alteración de la síntesis de estas
proteínas puede llevar a una patología
• A veces estas alteraciones puede
solucionarse con cambios en la dieta.
• La sustancia sobre las cuales actúan se
denominan SUSTRATO
•Ningún ser vivo puede vivir sin las
ENZIMAS
•La mayoría de las reacciones deben ser
catalizadas para que ocurran en el tiempo y el
momento que la célula lo requiere.
¿Qué funciones tienen las Enzimas?
Transformación (síntesis) de moléculas de
nutrientes simples en moléculas mas
complejas, y viceversa (degradación).
Extracción de energía desde combustibles o
compuestos degradables por oxidación.
Polimerización de subunidades para formar
macromoléculas.
Ejemplos de transformaciones
mediadas por Enzimas
Transformación de moléculas complejas en
moléculas simples y viceversa
ENZIMAS
PAN
PAPAS
ALMIDON
n (GLUCOSA)
ENZIMAS
ARROZ
GLUCOGENO
(GLUCOSA)n
ENZIMAS
PANCETA
CHIZITOS
MONO
GLICERIDOS
GRASAS
(TG)
ENZIMAS
CHORIZOS
ENZIMAS
TRIGLICERIDOS
GLICEROL
+3 AC.GRASOS
¿Cómo se denominan las Enzimas?
• Al nombre del sustrato o del producto, se le agrega la
terminación ASA
Por ejemplo: sacarasa, ureasa, amilasa, etc.
• Por la reacción que catalizan, por ej.: oxidoreductasa,
deshidrogenasa, descarboxilasa, etc.
• Otras tienen nombres arbitrarios, como:
ptialina salival, pepsina del jugo gástrico, tripsina, etc.
• Cada enzima tiene un nombre y un numero asignado por la
Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular.
Por ej.: Lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27)
1
1
1
Clase - subclase - subsubclase -
27
nº de orden
¿Cómo se clasifican las enzimas?
-Según la reacción que catalizanCLASE DE ENZIMA
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas o sintetasas
REACCIÓN QUE CATALIZA
Reacciones de óxidoreducción
La transferencia de un grupo
de átomos, como amina,
carboxilo, carbonilo, metilo,
desde un sustrato
considerado donante, a otro
compuesto aceptor
La ruptura de enlaces C-O,
C-N, C-S y O-P por adición
de agua
La ruptura de uniones C-C,
C-S y C-N de la molécula de
sustrato, por un proceso
distinto al de hidrólisis
La interconversión de
isómeros ópticos,
geométricos o de posición
La formación de enlaces
entre C y O, S y N acoplada a
la hidrólisis de fosfatos de
alta energía.
Ejemplos
Lactato deshidrogenasa
Aminotranferasas
Hexoquinasa
fosfatasas, disacaridasas
Aldolasa
Fosfotriosa isomerasa.
Piruvato carboxilasa.
¿Cómo se clasifican las enzimas?
-Según la reacción que catalizan1-OXIDORREDUCTASAS
Alcohol deshidrogenasa
(EC 1.1.1.1)
Clase - subclase - subsubclase -
Lactato
1
deshidrogenasa
2-TRANSFERASAS
Hexoquinasa
(EC 2.7.1.2)
1
1
27
nº de orden
3. HIDROLASAS
Carboxipeptidasa A
(EC 3.4.17.1)
4. LIASAS
Piruvato
descarboxilasa
(EC 4.1.1.1)
5. ISOMERASAS
Fumarasa ó malato
isomerasa
(EC 5.2.1.1)
6. LIGASAS
Piruvato
carboxilasa
(EC 6.4.1.1)
Características de las Enzimas
 ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA
 SITIO DE UNION AL SUSTRATO: SITIO ACTIVO
Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno
Hidrofóbicas
Electrostáticas
 NECESITAN DE FACTORES NO ENZIMATICOS: inorgánicos
(Metales) y orgánicos (Coenzimas)
 ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. Estereoespecificidad y
especificidad geométrica.
 SON REGULABLES: su actividad, su degradación y
la síntesis de la proteína-enzima.
Reacción catalizada por una Enzima
E
Enzima
+
S
ES
Sustrato
Complejo
ES
E
Enzima
+
P
Producto
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
ALTA
ESPECIFICIDAD
Ej: Glucoquinasa
ESPECIFICIDAD RELATIVA
Ej: Hexoquinasas
Único
sustrato
Glucosa
Grupo de
sustratos
Hexosas
(Glucosa, Fructosa,
Manosa)
GLUCOSA
Glucoquinasa
ATP
D-Glucosa
Glucoquinasa
ADP
GLUCOSA-6P
- P
COMPONENTES DE UNA ENZIMA
COFACTOR
ENZIMÁTICO
HOLOENZIMA
ENZIMA
TOTAL
=
APOENZIMA
PROTEÍNA
(termolábil)
+
COENZIMA
NO PROTEICA
(termoestable)
IONES
Inorgánicos
COFACTOR
ENZIMÁTICO
Fe 2+
Mn 2+
Mg 2+
Zn 2+
METALOENZIMAS
Molécula orgánica
No Proteica
Unión
débil
COENZIMAS
COENZIMAS
Unión
fuerte
(covalente)
VITAMINAS
NUCLEÓTIDOS
COENZIMAS
COENZIMAS
GRUPO
PROSTÉTICO
Biotina
Tiamina
Piridoxal-P
NAD
FAD
Transportadores de
grupos funcionales
Transportadores de
electrones y protones
COENZIMAS - VITAMINAS
Niacina
Riboflavina (Vit.B2)
NAD, NADP
Ion Hidruro (:H -)
PDH GAD
FAD, FMN
Electrones
SDH
Tiamina (Vit. B1)
PP-tiamina
Aldehídos
PDH, TC
Acido pantoténico
Coenzima A
Acido fólico
Piridoxina (B6)
Acido lipoico
Grupos acilo
Tiolasa
Grupos
monocarbonados
Ser-Tre
Deshidrat.
P-piridoxal
Transferencia
grupos aminos
Transaminas
as
Lipoamida
Electrones y
grupos acilos.
PDH
TH4
Enzimas que requieren
Iones Metálicos como COFACTORES
(METALOENZIMAS)
Citocromo oxidasa
Catalasa
Fe++ ó Fe+++
Peroxidasa
Anhidrasa carbónica
Zn++
Hexoquinasa
Glucosa-6-fosfatasa
Piruvato quinasa
Mg++
DISTRIBUCIÓN DE LAS ENZIMAS
 COMPARTIMENTALIZACION: Diferente localización dentro
de la célula (Enzimas mitocondriales, liosomales, citosólicas, de
membrana)
 SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas,
ordenadas espacialmente en una secuencia de
reacciones (Ej: Cadena respiratoria).
 ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta
distintos sitios catalíticos que catalizan deferentes
reacciones (Ej: Acido graso