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Enzimas
 En todo ser vivo se producen constantemente innumerables reacciones
químicas.
 Muchas de ellas tienden a transformar las sustancias introducidas con
los alimentos a fin de obtener energía y materia prima para la síntesis
de nuevas estructuras moleculares.
 Dicha síntesis, así como la degradación de los componentes celulares
una vez cumplida su vida útil., son también resultado de múltiples
reacciones.
 Las reacciones químicas se realizan en los seres vivientes a gran
velocidad, en condiciones muy moderadas de temperatura, pH,
presión, etc.; gracias a la existencia de catalizadores.
Enzimas
Las enzimas son catalizadores biológicos
 Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción
químicas, sin formar parte de los productos finales ni desgastarse
en el proceso.
 En los medios biológicos se desempeñan como catalizadores
macromoléculas denominadas enzimas.
 Como todo catalizador , las enzimas actúan disminuyendo la
energía de activación de una reacción.
Enzimas
Las enzimas son catalizadores biológicos
 Las enzimas son mas efectivas que la mayoría de catalizadores
inorgánicos.
 Por otra parte las enzimas muestran mayor especificidad.
 Los catalizadores inorgánicos suelen actuar acelerando
reacciones químicas muy diversas, mientras las enzimas solo
catalizan una reacción química determinada.
 Las sustancias sobre las cuales actúan las enzimas reciben el
nombre genérico de sustratos.
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Nomenclatura y clasificación
 Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del
sustrato sobre el cual actúan.
 Por ejemplo la amilasa, ureasa y tirosinasa son enzimas que catalizan
reacciones con almidón, urea, y tirosina respectivamente.
 También se denominan las enzimas según el tipo de reacción
catalizada, por ejemplo , deshidrogenasas y descarboxilasas catalizan
la sustracción de hidrógenos y carboxilo al sustrato respectivamente.
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Nomenclatura y clasificación
 Por otra parte, ciertas enzimas conocidas desde hace mucho
tiempo tienen nombres arbitrarios.
 Entre ellas, pepsina del jugo gástrico, tripsina, quimotripsina de
jugo pancreático.
 La confusión creada por el uso de nombres según criterios, llevo a
la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ( IUBMB)
en las siglas inglesas) a proponer un sistema de clasificación, con
normas para asignar a cada enzima con un nombre descriptivo y
un numero que permite ubicarla inequívocamente.
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Nomenclatura y clasificación
 En esta clasificación se consideran 6 clases principales según el
tipo de reacción catalizada.
 Las diversas reacciones bioquímicas pueden agruparse en esas
seis categorías.
 Cada una de las clases se divide en subclases y subsubclases.
 El código numérico utilizado para identificar las enzimas consta de
cuatro componentes:
El primer número corresponde a la clase ppal., el segundo a la
subclase; el tercero a la subsubclase y el cuarto es el numero de
orden de la enzima en su subsubclase.
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Nomenclatura y clasificación
 Periódicamente la IUBMB publica la nomenclatura de las
enzimas conocidas.
 En ella se asigna el nombre sistemático, en el cual se
mencionan sustratos utilizados y tipo de reacción
catalizada; se indica también el nombre común o trivial
mas recomendable y se da el numero de código.
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Nomenclatura y clasificación
Los seis grandes grupos de la clasificación internacional son:
Oxidoreductasas:
 Catalizan reacciones de oxidoreducción. Están asociadas a
coenzimas.
 Cuando el sustrato es donante de hidrogeno, las enzimas son
designadas con el nombre del sustrato antepuesto a deshidrogenasa.
 Se denominan oxidasas las enzimas que catalizan reacciones en las
cuales el aceptor de hidrogeno es el O2 y el de oxigenasas solo
cuando la molécula de O2 es incorporada al sustrato.
 Peroxidasas son las enzimas que utilizan H2O2 como aceptor de
hidrogeno.
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Nomenclatura y clasificación
Ejemplo: Lactato deshidrogenasa, que cataliza la oxidación de lactato
a piruvato y también la reacción inversa. La enzima utiliza NAD como
coenzima.
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Nomenclatura y clasificación
Tranferasas:
 Catalizan la transferencia de un grupo de átomos , como amina,
carboxilo, carbonilo, metilo, acilo, glicosilo, fosforilo, desde un sustrato
considerado donante, a otro compuesto aceptor.
 Por ejemplo aminotransferasas o trasaminasas, que catalizan la sesión
del grupo amina de un compuesto a otro.
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Nomenclatura y clasificación
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Nomenclatura y clasificación
Hidrolasas:
 Catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición de
agua.
 El nombre recomendado se forma con el del sustrato y el sufijo asa .
 Pertenecen a este grupo acetilcolinesterasa y ribonucleasa.
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Nomenclatura y clasificación
Liasas:
Catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S, C-N
(excluyendo uniones peptídicas) de la molécula del
sustrato por un proceso distinto al de hidrolisis.
Los nombres recomendados incluyen, por ejemplo, los
de las descarboxilasas, deshidratasas, aldolasas,
cuando
eliminan
CO2,
agua
o
aldehído
respectivamente.
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Nomenclatura y clasificación
Ejemplo de liasas es la aldolasa que divide la fructosa-1,6bifosfatoen dos triosas fosfato.
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Nomenclatura y clasificación
Isomerasas: Interconvierten isómeros de cualquier
tipo ópticos, geométricos o de posición. Algunas de
ellas reciben nombres triviales como epimerasa,
racemasa, cis-trans isomerasas, tautomerasas.
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Nomenclatura y clasificación
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Nomenclatura y clasificación
Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas, acoplada
con la hidrolisis de un enlace de alta energía de
nucleósidos trifosfato. Se recomienda llamar ligasas a las
enzimas de este grupo.
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Reacción catalizada por la
glutamato amoníaco ligasa.
Número de código: 6.31.2
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Naturaleza química de las enzimas:
 En 1926, Summer purificó y cristalizó por primero vez la
enzima ureasa.
 Se comprobó entonces su naturaleza proteínica.
 Posteriormente se han obtenido muchas enzimas al estado
puro y estudiado muy cuidadosamente su constitución.
 Como consecuencia de esos estudios, hasta hace pocos
años estaba firmemente arraigado un concepto: todas las
enzimas son proteínas.
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Naturaleza química de las enzimas:
 Sin embargo, se han aislado moléculas de acido ribonucleico (ARN)
con actividad catalítica, llamadas riboenzimas.
 Algunas enzimas están constituidas sólo por aminoácidos.
 Las hidrolasas en general son proteínas simples.
 Existen enzimas formadas por asociación de varias subunidades o
cadenas polipeptídicas.
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Naturaleza química de las enzimas:
Coenzima:
 Muchas enzimas solo pueden realizar su función catalítica en
asociación con otra molécula no proteica, de tamaño relativamente
pequeño, denominada coenzima.
 Las coenzimas pueden estar firmemente unidas a la enzima por
uniones covalentes u otro tipo de enlace fuerte, formando complejos
difíciles de separar.
 Las dos porciones proteica y no proteica, son indispensables para la
actividad de la enzima.
 El sistema completo se llama holoenzima y está constituido por la
proteína, designada apoenzima y la coenzima.
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Naturaleza química de las enzimas:
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Naturaleza química de las enzimas:
 Las
coenzimas están relacionadas con vitaminas,
compuestos que el organismo no puede sintetizar y deben ser
aportados por la alimentación.
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Naturaleza química de las enzimas:
Metaloenzimas:
 En algunas enzimas, la presencia de iones metálicos es
indispensable para la acción catalítica.
 Los iones metálicos contribuyen al proceso catalítico por su
capacidad para atraer o donar electrones.
 En todas las metaloenzimas, la eliminación del componente
metálico determina pérdida de actividad.
Ejemplo:
Fe: Catalasa, peroxidasas y citocromos son hemoproteínas en las cuales el
hierro es esencial para la actividad enzimática.
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Catálisis Enzimática:
 Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la
energía de activación (E0).
 De esta manera, mayor numero de moléculas alcanzan el estado
intermediario o de transición, y la transformación química se
acelera.
 Las enzimas aumentan enormemente la velocidad de reacción y,
como todo catalizador, no modifican en absoluto el cambio neto de
energía, ni la contante de equilibrio.
 Durante el curso de la reacción, la enzima se une efectivamente al o
a los sustrato/s, formando un complejo transitorio.
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Catálisis Enzimática:
 Las eventuales modificaciones de la molécula durante dicha unión
son efímeras; la enzima aparece inalterada al final de la catálisis.
 Si una enzima E cataliza la transformación del sustrato S en producto
P, primero se unen enzima y sustrato para formar el complejo ES, el
cual luego se disocia en enzima y producto.
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Catálisis Enzimática:
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Catálisis Enzimática:
 En el transcurso de la reacción la enzima se une efectivamente al
sustrato.
 Al final, la enzima no muestra cambio alguno y puede nuevamente
unirse a otra molécula de sustrato.
 Ello explica porque muy pequeñas cantidades de enzima aceleran
enormemente la velocidad de una reacción.
 La misma molécula es reutilizada muchísimas veces.
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Catálisis Enzimática:
Sitio Activo
 Para formar el complejo ES, el sustrato se fija a un lugar definido de
la enzima.
 Esta región de la molécula ha recibido las denominaciones de sitio
activo, centro activo, sitio catalítico o lugar de sustrato y es donde se
cumple la acción catalítica.
 La unión del sustrato a la enzima comprende la formación de
enlaces no covalentes, tales como puentes de hidrogeno, enlaces
iónicos, e interacciones hidrofóbicas y de Van der Waals.
 En el curso de la reacción también pueden formarse uniones
covalentes transitorias entre enzima y sustrato.
Bibliografía
 WOLFE, D “Química General, Orgánica y Biológica” (1998) 2da ed. Mc
Graw Hill.
 McMurry, Jhon: Química Orgánica. 8va Edición. Año:2012
 Blanco, Antonio. Química Biológica. 9ºna. Edición. Editorial El Ateneo. Bs.
As.
 Murray, R.K., Granner, D.K., Mayes, P.A. y Rodwell, V. W. 1988. Bioquímica
de Harper. 11ª Ed. El Manual Moderno. S.A., México, D. F.
 Lehninger, A. 1990. Bioquímica, Ed. Omega, Barcelona.