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PROTEINAS
Dra. FLOR TERESA GARCÍA HUAMÁN
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas
por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y
el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido
adyacentes.
La secuencia de aminoácidos en una proteína está
codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el
código genético.
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Las proteínas son biomoléculas formadas por
cadenas lineales de aminoácidos.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se
pueden clasificar en:
• Proteínas simples (holoproteidos).- Formadas solo
por aminoácidos o sus derivados.
• Proteínas conjugadas (heteroproteidos).- Formadas
por aminoácidos acompañados de sustancias
diversas.
• Proteínas derivadas.- Sustancias formadas por
desnaturalización y desdoblamiento de las
anteriores.
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• Las proteínas son necesarias para la vida, sobre
todo por su función plástica (constituyen el 80 %
del protoplasma deshidratado de toda célula), pero
también por sus funciones biorreguladoras (forman
parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos
son proteínas).
• Las proteínas desempeñan un papel fundamental
para la vida y son las biomoléculas más versátiles y
diversas. Son imprescindibles para el crecimiento
del organismo y realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre las que destacan:
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• Contráctil (Ejm: actina y miosina)
• Enzimática (Ejm: Sacarasa y pepsina)
• Estructural. Esta es la función más importante de
una proteína (Ejm: colágeno)
• Homeostática: colaboran en el mantenimiento del
pH (ya que actúan como un tampón químico)
• Inmunológica (anticuerpos)
• Producción de costras (ejm: fibrina)
• Protectora o defensiva (Ejm: trombina y
fibrinógeno)
• Transducción de señales (Ejm: rodopsina).
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• Las proteínas están formadas por aminoácido. Las
proteínas
de
todos
los
seres
vivos
están
determinadas mayoritariamente por su genética
(con
excepción
de
algunos
péptidos
antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir,
la información genética determina en gran medida
qué proteínas tiene una célula, un tejido y un
organismo.
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• Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo
se encuentren regulados los genes que las
codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o
factores externos.
• El conjunto de las proteínas expresadas en una
circunstancia
determinada
es
denominado
proteoma.
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Los prótidos o proteínas son biopolímeros, están
formadas por un gran número de unidades
estructurales
denominado
simples
repetitivas
aminoácidos,
unidas
(monómeros)
por
enlaces
peptídicos.
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Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se
dispersan en un disolvente adecuado, forman
siempre dispersiones coloidales, con características
que las diferencian de las disoluciones de moléculas
más pequeñas.
Muchas proteínas presentan carga neta en ciertos
rangos de pH del medio. Por ello pueden
considerarse ionómeros.
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Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en
numerosos compuestos relativamente simples, de
masa molecular pequeña, que son las unidades
fundamentales constituyentes de la macromolécula.
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Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales
existen veinte especies diferentes y que se unen
entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles
de estos aminoácidos pueden participar en la
formación de la gran molécula polimérica de una
proteína.
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Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también
azufre.
Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas,
el contenido de nitrógeno representa, por término
medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir,
cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N.
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El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de
proteína existente en una muestra a partir de la
medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido
por las células según las directrices de la información
suministrada por los genes.
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BIOSISTESIS
Las proteínas se ensamblan a partir de sus
amioácidos utilizando la información codificada en
los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia
de aminoácidos que está especificada por la
secuencia de nucleótidos del gen que la codifica.
El código genético está formado por un conjunto de
tri-nucleótidos denominados codones.
Cada codón (combinación de tres nucleótidos)
designa un aminoácido, por ejemplo AUG (adeninauracilo-guanina) es el código para la metionina.
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Como el ADN contiene cuatro nucleótidos distintos,
el número total de codones posibles es 64; por lo
tanto, existe cierta redundancia en el código
genético, estando algunos aminoácidos codificados
por más de un codón. Los genes codificados en el
ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero
mediante proteínas como la ARN polimerasa.
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La mayor parte de los organismos procesan entonces
este pre-ARNm (también conocido como tránscrito
primario) utilizando varias formas de modificación
post-transcripcional para formar ARNm maduros,
que se utilizan como molde para la síntesis de
proteínas en el ribosoma.
En los procariotas el ARNm puede utilizarse tan
pronto como se produce, o puede unirse al
ribosoma después de haberse alejado del nucleoide.
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Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en
el núcleo celular y lo translocan a través de la
membrana nuclear hasta el citoplasma donde se
realiza la síntesis proteica.
La tasa de síntesis proteica es mayor en procariotas
que en eucariotas y puede alcanzar los 20
aminoácidos por segundo.
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El proceso de sintetizar una proteína a partir de un
molde de ARNm se denomina traducción.
El ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres
nucleótidos cada vez, emparejando cada codón con
su anticodón complementario localizado en una
molécula de ARN de transferencia que lleva el
aminoácido correspondiente al codón que reconoce.
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La enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" las
moléculas de ARN de transferencia (ARNt) con los
aminoácidos correctos. El polipéptido creciente se
denomina cadena naciente. Las proteínas se
biosintetizan siempre del extremo N-terminal al
extremo C-terminal.
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De esta forma, se consigue la estructura primaria de la
proteína, es decir, su secuencia de aminoácidos.
Ahora ésta debe plegarse de la forma adecuada para
llegar a su estructura nativa, la que desempeña la
función.
Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postuló
su hipótesis que dice que toda la información necesaria
para el plegamiento se encuentra contenida enteramente
en la estructura primaria.
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El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por
el número de aminoácidos que contiene y por su masa
molecular total, que normalmente se expresa en
daltons (Da) (sinónimo de unidad de masa atómica), o su
unidad derivada kilodalton (kDa).Por ejemplo:
Las proteínas de la levadura tienen en promedio 466
aminoácidos y una masa de 53 kDa.
El Proteoma son todas las proteínas expresadas por un
genoma, célula o tejido.
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FUNCIONES
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Las
proteínas
ocupan
un
lugar
de
máxima
importancia entre las moléculas constituyentes de
los seres vivos ( biomoléculas). Prácticamente todos
los procesos biológicos dependen de la presencia o la
actividad de este tipo de moléculas. Ejm:
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Son proteínas:
• La actina y la miosina, responsables finales del
acortamiento del músculo durante la contracción.
• Los anticuerpos, encargados de acciones de
defensa natural contra infecciones o agentes
patógenos.
• Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el
huevo, o la caseína de la leche.
• El colágeno, integrante de fibras altamente
resistentes en tejidos de sostén.
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• Casi todas las enzimas, catalizadoras de reacciones
químicas en organismos vivientes.
• La hemoglobina y otras moléculas con funciones de
transporte en la sangre.
• Muchas
hormonas,
reguladores
de
actividades
celulares.
• Los receptores de las células, a los cuales se fijan
moléculas capaces de desencadenar una respuesta
determinada.
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Todas las proteínas realizan elementales funciones para
la vida celular, pero además cada una de éstas cuenta
con una función específica en nuestro organismo.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1.Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se
encargan de realizar reacciones químicas de una manera
más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma
importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina,
ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se
encarga de degradar los alimentos.
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2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de
proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio
entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el
caso de la insulina que se encarga de regular la
glucosa que se encuentra en la sangre.
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• 3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de
dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así
como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso
de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
• 4. Defensiva: Son las encargadas de defender el
organismo. Glicoproteinas que se encargan de producir
inmunoglobulinas que defienden al organismo contra
cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así
como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
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• 5.Transporte: La función de estas proteínas es llevar
sustancias a través del organismo a donde sean
requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el
oxígeno por medio de la sangre.
• 6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran
en la membrana celular y llevan a cabo la función de
recibir señales para que la célula pueda realizar su
función, como acetilcolina que recibe señales para
producir la contracción.
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
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Es la manera como se organiza una proteína para
adquirir cierta forma, presentan una disposición
característica en condiciones fisiológicas, pero si se
cambian estas condiciones como temperatura o pH
pierde la conformación y su función, proceso
denominado desnaturalización.
La función depende de la conformación y ésta viene
determinada por la secuencia de aminoácidos.
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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• Amortiguador de pH (conocido como efecto tampóm):
Actúan como amortiguadores de pH debido a su
carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como
ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando
electrones).
• Capacidad electrolítica: Se determina a través de la
electroforesis, técnica analítica en la cual si las
proteínas se trasladan al polo positivo es porque su
molécula tiene carga negativa y viceversa.
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• Especificidad: Cada proteína tiene una función
específica que está determinada por su estructura
primaria.
• Estabilidad: La proteína debe ser estable en el
medio donde desempeñe su función. Para ello, la
mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo
hidrofóbico empaquetado. Está relacionado con su
vida media y el recambio proteico.
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DESNATURALIZACIÓN
Si en una disolución de proteínas se producen
cambios de pH, alteraciones en la concentración,
agitación molecular o variaciones bruscas de
temperatura, la solubilidad de las proteínas puede
verse reducida hasta el punto de producirse su
precipitación.
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Esto se debe a que los enlaces que mantienen la
conformación globular se rompen y la proteína
adopta la conformación filamentosa. De este modo,
la capa de moléculas de agua no recubre
completamente a las moléculas proteicas, las cuales
tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes
partículas que precipitan.
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Además, sus propiedades biocatalizadoras
desaparecen al
alterarse el centro activo.
Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a
cabo la actividad para la que fueron diseñadas, no son
funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización.
La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a
las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína
recupere
la
conformación
primitiva,
lo
que
se
denomina renaturalización.
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Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada
como consecuencia de la desnaturalización de la
caseína, la precipitación de la clara de huevo al
desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del
calor o la fijación de un peinado del cabello por
efecto de calor sobre las queratinas del pelo.
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CLASIFICACIÓN: Según su forma
• Fibrosas: Presentan cadenas polipeptídicas largas y una
estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y
en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son
queratina, colágeno y fibrina.
• Globulares: Se caracterizan por doblar sus cadenas en
una forma esférica apretada o compacta dejando
grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean
solubles en disolventes polares como el agua. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas
y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas
globulares.
• Mixtas: Posee una parte fibrilar (comúnmente en el
centro de la proteína) y otra parte globular (en los
extremos).
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CLASIFICACIÓN: Según su composición química
1.-Conjugadas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y
un grupo prostético. Este puede ser un ácido nucleico, un lípido, un
azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los
citocromos.
A su vez, las proteínas se clasifican en:
a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un
grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción
de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el
reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de
unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos
son la queratina, la fibrina y la sericina.
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b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos
esférica. Se subdividen en cinco clases según sus solubilidad:
I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas.
Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactoalbúmina.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones
salinas.Ejm: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicina,
araquina.
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III.-Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles
en medios ácidos o básicos.
Ejm: oricenina y las glutelinas del trigo.
IV.-Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %.
Ejm: gliadina del trigo y zeína del maíz.
V.-Histónas: Son solubles en medios ácidos.
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En las proteínas conjugadas o heteroproteínas, su
hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no
proteicas con un grupo prostético.
2.- Simples:
Ejemplos
su hidrólisis solo produce aminoácidos.
de
estas
son
la
insulina
y
el
colágeno (globulares y fibrosas).
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FUENTES PROTEICAS
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne,
huevos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y
productos lácteos tales como queso o yogur. Tanto
las fuentes proteínas animales como los vegetales
poseen los 20 aminoácidos necesarios para la
alimentación humana.
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CALIDAD PROTEICA
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de
familia biológica para el cuerpo humano. Muchos
alimentos han sido introducidos para medir la tasa de
utilización y retención de proteínas en humanos. Éstos
incluyen valor biológico, NPU (Net Protein Utilization),
NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein
Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue
desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein
Efficiency Ratio).
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Estos métodos examinan qué proteínas son más
eficientemente usadas por el organismo. En general,
éstos concluyeron que las proteínas animales que
contienen todos los aminoácidos esenciales (leche,
huevos, carne) y la proteína de soya son las más
valiosas para el organismo.
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REACCIONES DE RECONOCIMIENTO
Reacción Biuret:
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de
sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el
enlace peptídico de las proteínas mediante la formación
de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los
pares de electrones no compartidos del nitrógeno que
forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce
una coloración rojo-violeta.
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Reacción de los aminoácidos azufrados
Se pone de manifiesto por la formación de un
precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa
esta reacción en la separación mediante un álcali, del
azufre de los aminoácidos, el cual al reaccionar con
una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de
plomo.
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Reacción de Millon
Reconoce
residuos
fenólicos,
o
sea
aquellas
proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se
precipitan por acción de los ácidos inorgánicos
fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco
que se vuelve gradualmente rojo al calentar.
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Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas
proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con
las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados
amarillos.
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Análisis de proteínas en alimentos
Las proteínas en los alimentos, es un parámetro de
importancia desde el punto de vista económico y de
la calidad y cualidades organolépticas y nutricionales.
Debido a ello su medición está incluida dentro del
ANALISIS QUÍMICO PROXIMAL de los alimentos (en el
cual se mide principalmente el contenido de
humedad, grasa, proteína y cenizas).
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El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en
alimentos es el método de Kjeldahl. Este ensayo determina
el nitrógeno total en una muestra. El único componente de
la mayoría de los alimentos que contiene nitrógeno son las
proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no
contienen nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es
multiplicada por un factor dependiente del tipo de proteína
esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas
puede ser determinada.
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En las etiquetas de los alimentos, la proteína es
expresada como el nitrógeno multiplicado por 6,25,
porque el contenido de nitrógeno promedio de las
proteínas es de aproximadamente 16 %.
El método de Kjeldahl es usado por varias agencias
alimentarias alrededor del mundo.
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Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el
estomago, cuando el pepsinógeno es convertido a
pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa
por la acción de la tripsina y la quimiotripsina en el
intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a
peptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta
aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el
epitelio gastrointestinal.
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La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es
altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por
ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en
humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína
de la leche y entre proteínas de la leche individuales,
como beta-lactoglobulina y caseína. Para las proteínas de
la leche, aproximadamente el 50 % de la proteína
ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno y el 90 %
es absorbido cuando los alimentos ingeridos alcanzan el
íleon.
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Además de su rol en la síntesis de proteínas, los
aminoácidos también son una importante fuente
nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que
los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por
gramo, mientras que los lípidos contienen nueve
kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos
pueden ser convertidos en glucosa a través de un
proceso llamado gluconeogénesis.
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