Download Ecuación de Michaelis

Document related concepts

Cinética enzimática wikipedia , lookup

Constante de especificidad wikipedia , lookup

Inhibición no competitiva wikipedia , lookup

Enzima wikipedia , lookup

Sitio activo wikipedia , lookup

Transcript
Sergio Lizcano
David Juárez
Cinética de Michaelis-Menten

Fue propuesta por Leonor Michaelis y
Maud Menten en 1913.

Este formula esta basada en el
concepto enzima-sustrato, enunciado
por Víctor Henri en 1903
Labor de la ecuación
La ecuación de cinética de MichaelisMenten sirve para realizar análisis sobre
la velocidad de catálisis
 Nos ayuda a encontrar la velocidad
máxima de la reacción y la constante de
michaelis de cada enzima.
 También sirve para analizar los tipos de
inhibición

Estructura

Encontramos dos estructuras diferentes
de la ecuación:
E + S ESEP  E + P
E
E
E
E
3 postulados para la ecuación
El complejo ES esta en estado
estacionario.
2. La reacción debe estar en estado
saturado.
3. La velocidad de catálisis de todas las
enzimas son optimas.
1.
Magnitudes características de la
ecuación

Vmax.- Es la velocidad máxima que
puede alcanzar la reacción. En
condiciones optimas.

Km.- es la concentración del sustrato
que produce de la mitad de la Vmax

Kcat (numero de recambio) .- numero
de moléculas de sustrato convertidas en
producto por unidad de tiempo por una
molécula enzimática en condiciones
óptimas.

Kcat/Km.- Es la constante de velocidad
para una reacción en la que la
concentración del sustrato es menor a la
Km
Grafica de Lineweave-Burk