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Ácido levomefólico wikipedia , lookup

Transcript
Fiorito, Florencia
Guillón, Dolores
Landi, Sofía
Larre, Nicolás
VITAMINAS
VITAMINA
TIPO DE
VITAMINA
FÓRMULA
ACCIÓN PRINCIPAL
FUNCIÓN PRINCIPAL
Fiorito, Florencia
Guillón, Dolores
Landi, Sofía
Larre, Nicolás
Ácido
Ascórbico
( Vitamina C)
Hidrosoluble
Estructura sencilla:
Se la precisa en la
dieta (no se
sintetiza en el
organismo. Se
encuentra
principalmente en
alimentos vegetales
frescos.
Se trata de una lactona de un azúcar ácido
(recuerda a la glucosa)
Se requieren 30
mg. por día (se
aconseja 75 mg.
debido a su
destrucción por
microorganismos)
El isómero L del ácido ascórbico es activo
mientras que la forma D no la es
Es un potente reductor (pierde
con facilidad átomos de H+) y se
oxida a ácido deshidroascórbico
(este también posee actividad de
Vitamina C).
 Es cofactor necesario en varias
reacciones de hidroxilación:
Formación de colágeno: la
vitamina C mantiene el hierro
reducido (Fe2+) necesario para
sostener la actividad enzimática
de la prolina mono oxigenasa
(métalo enzima); esta cataliza la
conversión de residuos de
prolina en hidroxiprolina.
Síntesis de hormonas: participa
en la síntesis de catecolaminas
ya que la enzima depende de
ascorbato para convertir el Cu2+
en Cu+.
 La absorción de hierro
incrementa en presencia de
vitamina C: el hierro sólo se
absorbe en el intestino al estado
ferroso (Fe2+), la reducción del
hierro férrico (Fe3+) de los
alimentos requiere de vitamina
C. También se requiere para la
movilización de hierro
almacenado en forma de ferritina
en los tejidos.
Avitaminosis: Escorbuto
Fiorito, Florencia
Guillón, Dolores
Landi, Sofía
Larre, Nicolás
Ácido fólico
(Vitamina B9)
Cobalamina
(Vitamina B12)
Hidrosoluble
-Vitamina
hidrosoluble.
-Se sintetiza en
forma exclusiva
por
microorganismos.
-Se conserva en
animales en el
hígado.
- Su absorción
intestinal es
Contiene la base pteridina adherida a una
molécula de ácido-p-amino benzoico (PABA) y
a una molécula de ácido glutámico
Su forma reducida, el ácido
tetrahidrofólico (Fh4) posee
actividad coenzimática.
(C19H19N7O6)
FH4 es encargado de transportar
grupos hidroximetilo, formilo y
metilo, (grupos de un solo
carbono) en reacciones
enzimáticas en las que tales
grupos son interconvertidos.
Posee 2 componentes característicos:
-Un sistema de anillos corrina: 4 anillos del tipo
pirrol. Coordinado con los 4 átomos de N
internos del sistema anular, se encuentra un
átomo de Co.
- Un ribonucleótido excepcional por su
contenido como base del 5,6dimetilbenzimidazol:
Se halla unido a la corrina por enlace de
coordinación entre un N del nucleótido y el
átomo de Co y por un enlace éster entre el grupo
La proteína B12 integra la
coenzima que participa en:
Conversión de homocisteína en
metionina:
Participan como coenzimas la
metilcobalamina y
metiltetrahidrofolato.
Metiltetrahidrofolato cede
metilo a cobalamina, quien a su
vez lo transfiere a homocisteína
 El formilo, específicamente, es
el necesario en la síntesis de
purinas. Con este carbono, el
Metil-THF formado, contribuirá
con la enzima Timidilato
Sintetasa, para la conversión de
Deoxi-Uridilato a Timidilato (de
U a T en el ADN). Un defecto en
el Ácido Fólico, produce errores
en las cadenas de ADN.
 El Ácido Fólico y la Vitamina
B12 son requeridos para la
replicación de ADN y la
deficiencia de uno o de ambos
produce trastornos en la
maduración del núcleo del
eritrocito y altera el proceso de
división celular.
 Es necesario para la
formación de proteínas
estructurales y hemoglobina (y
por esto de los glóbulos rojos).
Avitaminosis: anemia
megaloblástica.
 Permite mantener las reservas
de metionina y generar
tetrahidrofolato necesario para la
síntesis de purinas y
pirimidinas.
 Interviene en la conversión a
Succinil-CoA, intermediario del
ciclo del ácido cítrico, por lo que
es de fundamental importancia
para la gluconeogénesis.
 Es esencial para la
Fiorito, Florencia
Guillón, Dolores
Landi, Sofía
Larre, Nicolás
mediada por sitios
receptores en el
íleo, que requieren
que esté unida a
una glucoproteína,
el factor intrínseco
gástrico. Después
de su absorción se
une a una proteína
(transcobalamina
II) para su
transporte en los
tejidos.
3´-fosfato del ribonucleótido y una cadena
lateral del anillo de corrina.
La estructura básica de la vitamina recibe el
nombre de cobalamina.
El producto purificado de fuentes naturales
posee un grupo unido por un enlace coordinado
al átomo de Co (R de la estructura):
Cianocobalamina  cuando el grupo es cianuro
(-CN)
Hidroxicobalamina  cuando el grupo es un
hidroxilo.
Nitrocobalamina  cuando el grupo es un nitro.
Metilcobalamina  cuando el grupo es un CH3.
También se conocen complejos con sulfito, etc.
para formar metionina (reacción
catalizada por
homocisteínametiltransferasa).
Isomerización de Lmetilmalonil-CoA a succinilCoA (intermediario del ciclo del
ácido cítrico):
La reacción se cumple en
mitocondrias y es catalizada por
metilmalonil- CoA mutasa, que
utiliza la coenzima 5´desoxiadenosilcobalamina.
maduración normal y el
desarrollo de los eritrocitos.
Avitaminosis: anemia
perniciosa, homocistinuria,
aciduria metil malónica,
trastornos neurológicos.