Download tema 7 bioquimica

UNIVERSIDAD NACIONAL AGRARIA
SEDE – CAMOAPA
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA
MATERIAL DE APOYO
Elaborado por: Msc. Javier Antonio Carranza Rocha
Camoapa, 19 de Abril 2016.
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IV UNIDAD.
Nombre de la Unidad: Metabolismo de las Proteínas.
Objetivo de la Unidad: Estudiar el metabolismo de las proteínas y las distintas vías de degradación que
experimentan los aminoácidos, el ciclo de la urea y la asimilación del nitrógeno en las plantas.
Contenido a Desarrollar:

Enzimas proteolíticas y su especificidad.
Las enzimas proteolíticas le ayudan a digerir las proteínas contenidas en los alimentos. Aunque su cuerpo
produce esas enzimas en el páncreas, ciertos alimentos también contienen enzimas proteolíticas.
La papaya y la piña son dos de las fuentes de plantas más ricas, como se atestigua por su uso tradicional
como "ablandadores" naturales para la carne. La papaína y la bromelina son los nombres respectivos para las
enzimas proteolíticas que se encuentran en estas frutas. Las enzimas que produce su cuerpo se llaman
tripsina y quimotripsina.
El principal uso de las enzimas proteolíticas es como una ayuda digestiva para la gente que tiene problemas
para digerir proteínas. Sin embargo, por razones que son menos claras, las enzimas proteolíticas también
parecen reducir el dolor y la inflamación.
Endopeptidasas, exopeptidasas y dipeptidasa
Las endopeptidasas son una familia de enzimas proteoliticas o peptidasas que desdoblan los enlaces
péptidicos situados en el centro de una molécula proteica, dividiendo por lo tanto la proteína opolipeptido en 2
fragmentos
de
aproximadamente
el
mismo
tamaño,
por
contra
las exopeptidasas liberan
el aminoácido terminal de una cadena polipeptídica. Ejemplos de endopeptidasas son:
Tripsina. Secretada por el páncreas para facilitar la digestión de los alimentos.
Quimiotripsina. También producida por el páncreas.
Elastasa. Liberada por los leucocitos polimorfonucleares en el pulmón.
Termolisina. Es producida por la bacteria Bacillus thermoproteolyticus.
Pepsina. Procede del pepsinógeno liberado por las células principales del estómago
Las exopeptidasas son una familia de enzimas que se incluyen dentro de las enzimas proteolíticas
o peptidasas, su función es separar elaminoácido final del extremo de una cadena de polipéptidos.
Descripción
Las enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos son designadas como proteasas, proteinasas, peptidasas o
enzimas proteolíticas. Siendo la denominación peptidasa la generalmente empleada. Cuando las peptidasas
actúan sobre el aminoácido terminal de la cadena, se llaman exopeptidasas, por el contrario si actúan sobre la
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región
central
se
denominan endopeptidasas.
Las
exopeptidasas
se
dividen
en
dos
grupos: aminopeptidasas si actúan sobre el final de la cadena polipeptídica por el grupo amino terminal
y carboxipeptidasas si lo hacen por el extremo en el que se encuentra el grupo carboxilo.
La dipeptidasa, también conocida como aspartil dipeptidasa, peptidasa E, producto del gen PepE
(Salmonella
typhimurium);
es
una enzimabacteriana que
cataliza
una
reacción
de hidrólisis sobre
un dipéptido que comienza (extremo N-terminal) con el aminoácido ácido aspártico.
Esta enzima por lo tanto cataliza la siguiente reacción química:
Asp-Xaa + H2O
Asp + Xaa
Esta enzima no actúa sobre péptidos cuyo aminoácido N-terminal sea glutámico, asparragina o glutamina,
tampoco es capaz de escindir péptidos en los cuales el aminoácido N-terminal es isoaspártico.
No es necesario para la actividad de la enzima que el dipéptido tenga un grupo carboxilo libre.

Metabolismo de los aminoácidos en general
La síntesis de aminoácidos es el conjunto de procesos bioquímicos (rutas metabólicas) mediante los cuales se
producen los distintos tipos de aminoácidos a partir de otros compuestos.
Los sustratos para estas reacciones se obtienen a partir de la dieta del organismo o bien del medio de cultivo.
No todos los organismos son capaces de sintetizar todos los aminoácidos. Los seres humanos, por ejemplo,
sólo son capaces de sintetizar 11 de los 20 aminoácidos que pueden encontrarse en su organismo, formando
parte de sus proteínas o como intermediarios metabólicos. Los otros nueve se denominanaminoácidos
esenciales y deben incorporarse a la dieta, lo mismo ocurre con la histidina durante periodos de crecimiento
rápido.
Desaminación.
La desaminación oxidativa es una reacción química que se caracteriza por la ruptura de un grupo amino. Esta
reacción es muy importante a nivel biológico en la degradación de los aminoácidos. El glutamato es
desaminado oxidativamente en la mitocondria por la glutamato deshidrogenasa, la única enzima conocida que
al menos en algunos organismos, puede trabajar con NAD+ o NADP+ como coenzima redox. Se piensa que la
oxidación ocurre con la transferencia de un ion hidruro del carbono a del glutamato al NAD(P)+ formando aiminoglutarato el cual es hidrolizado a a-cetoglutarato y amonio.
Desaminación en los aminoácidos
La degradación de los aminoácidos se puede dividir en 3 etapas: -Transaminación y desaminación oxidativa Síntesis de urea (ciclo de la urea) -Degradación del esqueleto carbonado α-oxoácido
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En la transaminación, los aminoácidos reaccionan con el α-oxoglutarato y se obtienen como productos el αoxoácido y el glutamato. Este último será el sustrato de la reacción de la desaminación oxidativa. La reacción
en los mamíferos se da sobre todo en el hígado y está catalizada por la enzima glutamato
deshidrogenasa(GDH). Esta enzima se encuentra en la matriz de la mitocondria y por eso el glutamato deberá
ser transportado del citoplasma a la mitocondria. Es de las pocas enzimas que puede utilizar de cosustrato
tanto NAD+ como NADP+.1
La reacción se lleva a cabo en dos fases. Se forma pues un intermediario con una base de Schiff (-C=N-). Las
dos fases son reversibles ya que el nivel energético de los reactivos es similar al nivel energético de los
productos. Según las necesidades que tenga la célula, la reacción puede actuar en sentido degradativo o en
sentido biosintético.
En la primera fase, la glutamato deshidrogenasa utiliza el NAD+ (o NADP+) como oxidante: este cosustrato
consiguirá un hidridión (H = 2 e- + H+), convirtiéndose así en NADH (o NADPH). Consecuentemente, el
glutamato se oxidará con un hidridión menos que había formado parte del grupo amino (pasando de NH3+ a
NH2+) y de un hidrógeno unido al carbono 2.
En la segunda fase, es necesario un aceptor de agua externo. De esta manera, el oxígeno desplazará al
grupo amonio formando un doble enlace con el carbono 2 y los hidrógenos formaran junto al NH2+, el ion
amonio NH4+. El amonio es muy tóxico y por eso, antes de ser liberado de la mitocondria, será reconvertido
por el ciclo de la urea en urea, un compuesto mucho menos tóxico. El producto α-oxoglutarato ha sido
regenerado mediante la desaminación oxidativa para volver a ser producto de la transaminación. Según las
necesidades de la célula, también puede ser utilizado en el ciclo de Krebs.
La glutamato deshidrogenasa tiene moduladores alostéricos: el ADP actúa como activador y el GTP lo hace
como inhibidor. Esto hace que la vía sea regulada según las necesidades energéticas de la célula, pues si la
presencia de ADP activa la vía, el α-oxoglutarato será utilizado en el ciclo de Krebs para obtener más energia
y lo contrario pasará con el GTP.
Transaminación
La reacción química de transaminación puede referirse a dos tipos de reacción.
Transaminación de aminoácidos
La primera es la reacción entre un aminoácido y un alfa-cetoácido, en la que el grupo amino es transferido de
aquel a éste, con la consiguiente conversión del aminoácido en su correspondiente alfa-cetoácido.
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Después de la formación de glutamato, éste transfiere su grupo amino directamente a una variedad de alfacetoácidos por varias reacciones reversibles de transaminación: donación libremente reversible de un grupo
amino alfa de un aminoácido al grupo ceto alfa de un alfa-cetoácido, acompañado de la formación de un
nuevo aminoácido y un nuevo alfa-cetoácido.
Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas. Todas estas enzimas
requieren de fosfato de piridoxal (vitamina B6) como grupo prostético, una razón importante de que
estavitamina sea esencial para la vida.
Un ejemplo importante de transaminación se presenta entre glutamato y oxaloacetato, que produce alfacetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa-cetoácidos para formar
aminoácidos diferentes por reacciones de transaminación.
Transaminación de sales de amonio
El segundo tipo de reacción de transaminación es la sustitución nucleófila de un anión amina o amida en una
sal de amonio.
Descarboxilación
La descarboxilación es una reacción química en la cual un grupo carboxilo es eliminado de un compuesto en
forma de dióxido de carbono (CO2).
En química orgánica
El interés sintético de esta reacción es suprimir el grupo carboxilo (–COOH) del producto tras haber sido útil o
no en un intermedio de la síntesis. Esto puede ser más o menos fácil, calentando más o menos para lograrlo,
en función del grupo R unido al carboxilo.
Por ejemplo, la descarboxilación del ácido orselínico se produce por un calentamiento a unos 176 ºC:

Ciclo de Urea
El ciclo de la urea es un proceso metabólico en el cual se procesan los derivados proteicos y se
genera urea como producto final.
Si no se reutilizan para la síntesis de nuevos aminoácidos u otros productos nitrogenados, los grupos amino
se canalizan a un único producto final de excreción. La mayoría de especies acuáticas, como por ejemplo los
peces óseos, excretan el nitrógeno amínico en forma de amoníaco por lo que se les llama animales
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amonotélicos; la mayoría de animales terrestres son ureotélicos, excretan el nitrógeno amínico en forma de
urea; las aves y también los reptiles son uricotélicos, excretan el nitrógeno amínico en forma de ácido úrico.
En los organismos ureotélicos, el amoníaco depositado en las mitocondrias de los hepatocitos se convierte en
urea mediante el ciclo de la urea.
Esta ruta fue descubierta en 1932 por Hans Krebs (que más tarde también descubriría el ciclo del ácido
cítrico) y un estudiante médico asociado, Kurt Henseleit. La producción de urea tiene lugar casi
exclusivamente en el hígado y representa el destino de la mayor parte del amoníaco allí canalizado. La urea
pasa al torrente sanguíneo y de ahí a los riñones y se excreta en la orina. Dando asi urea como producto final

Importancia del ciclo de la Urea
La urea, se sintetiza en el hígado por las enzimas del ciclo de la urea, que es secretada al torrente
sanguíneo y filtrada en los riñones para excretarse en la orina.

Destino del esqueleto carbonado de los aminoácidos
El ciclo de la urea comienza en el interior de las mitocondrias de los hepatocitos.
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Reacciones:
1. El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amoníaco libre intramitocondrial. El amoníaco
producido en las mitocondrias, se utiliza junto con el bicarbonato (producto de la respiración celular), para
producir carbamoil-fosfato. Reacción dependiente de ATP y catalizada por la carbamoil-fosfato-sintetasa
I. Enzima alostérica y modulada (+) por el N-acetilglutamato.
2. El carbamoil-fosfato cede su grupo carbamoilo a la ornitina, para formar citrulina y liberar Pi. Reacción
catalizada por la ornitinatranscarbamoilasa. La citrulina se libera al citoplasma.
3. El segundo grupo amino procedente del aspartato (producido en la mitocondria por transaminación y
posteriormente exportado al citosol) se condensa con la citrulina para formar argininosuccinato. Reacción
catalizada por la argininosuccinato sintetasa citoplasmática. Enzima que necesita ATP y produce como
intermediario de la reacción citrulil-AMP.
4. El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato liasa, para formar arginina libre y fumarato.
5. El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el citoplasma, por
la arginasa citoplasmática para formar urea y ornitina.
6. La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de la urea.
En resumen, el ciclo de la urea consta de dos reacciones mitocondriales y cuatro citoplasmáticas

Asimilación del Nitrógeno en los vegetales
Las plantas superiores son organismos autotróficos que pueden sintetizar sus componentes moleculares
orgánicos a partir de nutrientes inorgánicos obtenidos del medio ambiente. Para muchos nutrientes minerales,
este proceso involucra la absorción por las raíces desde el suelo y la incorporación en compuestos orgánicos
que son esenciales para el crecimiento y desarrollo. Esta incorporación de nutrientes minerales en sustancias
orgánicas tales como pigmentos, enzimas, cofactores, lípidos, ácidos nucleicos o aminoácidos se denomina
asimilación de nutrientes. La asimilación del nitrógeno requiere una serie compleja de reacciones bioquímicas
con un alto costo energético. En la asimilación del nitrato (NO3 - ), el nitrógeno del NO3 - es convertido en una
forma de energía superior, nitrito, (NO2 - ), luego en una mayor forma de energía, amonio, (NH4 + ) y
finalmente en nitrógeno amídico en la glutamina. Este proceso consume 12 equivalentes de ATPs por
molécula de nitrógeno. Por otra parte, las leguminosas que presentan una forma simbiótica con bacterias que
transforman el nitrógeno atmosférico (N2) en amonio; proceso denominado, fijación biológica del nitrógeno
junto con la subsecuente asimilación del amonio en los aminoácidos, consume 16 ATPs por nitrógeno. La
mayoría de los compuestos presentes en las células vegetales contienen nitrógeno, tales como: aminoácidos,
nucleósidos fosfatos, componentes de fosfolípidos, clorofila. Solamente el oxígeno, carbono, y el hidrógeno
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son elementos más abundantes en las plantas que el nitrógeno. La mayoría de los ecosistemas naturales y
agrícolas, al ser fertilizados con nitrógeno inorgánico, muestran importantes incrementos en la productividad,
poniendo en evidencia la importancia de este elemento.
GUIA DE AUTOESTUDIO
UNIDAD IV. Metabolismo de las proteínas.
Objetivo.
Al finalizar esta unidad serás capaz de:
 Comprender el metabolismo de las proteínas y las distintas vías de degradación que experimentan los
aminoácidos, el ciclo de la urea y la asimilación del nitrógeno en las plantas.
I.
Orientaciones.
 Lea detenidamente el material de estudio referente a esta temática.
 Analice lo que va leyendo parte por parte y trate de comprender cada una de las situaciones
planteadas.
 Conteste científicamente en su cuaderno y preséntelo en limpio cuando se haya concluido la discusión
de las situaciones planteadas en la guía.
 Explique aplicando el tema en estudio evitando razonamientos no relacionados con lo estudiado.
II.
Organización.
Los estudiantes se reunirán en pequeños grupos (no más de 3 estudiantes) para dar resolución a las
actividades planteadas en la guía de autoestudio.
III.
Actividades.
1. ¿Qué son las Enzimas proteoliticas?
2. ¿La endopeptidasas, exopeptidasas y dipeptidasas son una familia de Enzimas explique la función de
cada una de ellas?
3. ¿Explique el metabolismo de los aminoácidos en general?
4. ¿Qué es la Desanimación, trasnominación y la Descarboxilación?
5. ¿En qué consiste el ciclo de la urea?
6. ¿cuál es la importancia del ciclo de la urea?
7. ¿Cuál es la importancia de la asimilación del Nitrógeno en los vegetales?
8. Evaluación.
 Cada grupo de estudiantes contestaran la guía y la entregaran al Maestro para su evaluación..
 Tienen la opción de enviar su trabajo al correo [email protected].
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