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7. LAS ENZIMAS
7.1. CONCEPTO
Son catalizadores biológicos, incrementan la velocidad de las reacciones químicas sin modificar su
constante de equilibrio y sin modificarse en la reacción.
-Actúa a concentraciones muy bajas.
-Son proteínas globulares solubles en agua.
-Algunas enzimas están formadas únicamente por proteínas y otras formadas por una parte proteica y
una parte no proteica llamada cofactor.
Elementos metálicos
Cofactor
Grupo prostético (enlace covalente)
Moléculas orgánicas
Coenzima (enlace no covalente)
7.2. MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
Las enzimas incrementan la velocidad de la reacción porque disminuyen la energía de activación,
aunque no modifican el incremento de energía libre.
La energía de activación es la que evita que la reacción discurra espontáneamente, mientras que el
incremento de energía libre es la diferencia entre la energía final de reacción y la energía inicial.
Energía de activación
*Rojo: Sin enzima
*Azul: Con enzima
 de E. libre
Inicial
Estado
Transición
Final
Las enzimas disminuyen la energía de activación porque colocan al sustrato en una posición tal que
facilita la reacción química, sin embargo las enzimas no modifican el equilibrio de la reacción.
Reacción sin enzima  S ↔ P
K=
[𝑃]
[𝑆]
Reacción con enzima S + E ↔ ES ↔ E+P
7.3. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA.
La actividad enzimática depende de la disposición espacial de la proteína, pues al desnaturalizarse
cesa la actividad enzimática. La parte de la enzima responsable de la actividad es centro activo. El
centro activo es la zona de la enzima que se une al sustrato mediante enlaces débiles, lo modifica y lo
convierte en el producto:
Para que se produzca la reacción enzimática el sustrato ha de presentar algún grupo funcional que le
permita unirse a la enzima a través de los aminoácidos de unión.
También ha de presentar un enlace químico específico, susceptible de ser modificado por la enzima.
La enzima, por su parte, ha de tener aminoácidos catalíticos (forman el centro activo, llevan a cabo la
reacción química), aminoácidos de unión (se unen al sustrato para la formación del complejo enzimasustrato) y aminoácidos auxiliares (el resto de aminoácidos de la enzima, dan la configuración espacial
de la enzima).
Para explicar la especificidad enzimática hay dos teorías:
1. Teoría de la cerradura de Fischer: el centro activo tiene una forma complementaria a la del
sustrato. Uno y otro encajan como una llave y una cerradura.
2. Teoría del ajuste inducido de Koshland: la forma del centro activo inicialmente no es
complementaria a la forma del sustrato, pero cuando ambos se unen el centro activo se modifica y
se adapta a la forma del sustrato.
7.4. CINÉTICA ENZIMÁTICA
Si mantenemos constante la concentración de la enzima y se va incrementando la concentración del
sustrato, la velocidad de reacción enzimática va aumentando inicialmente muy rápidamente, después
más lentamente hasta llegar a un punto en el que la velocidad se mantiene constante porque todas las
enzimas están saturadas.
V
Vmáx.
𝑉𝑚𝑎𝑥
2
[S]
Km
La dinámica de esta gráfica se puede representar mediante una fórmula matemática:
Ecuación de Michaelis- Menten  V= Vmáx. ·
Vmáx
2
= Vmáx ·
Km + [S] =
[S]
Km+[S]
Vmáx
Vmáx
[𝐒]
𝐊𝐦+[𝐒]
 (km + [S]) ·
Vmáx
2
= Vmáx [S]
2 [S]  Km = 2 [S] – [S]
Km = [S]
La Km se llama constante de Michaelis y es específica para cada enzima. Su valor coincide con la
concentración del sustrato cuando la velocidad enzimática es la mitad de la velocidad máxima. Esta
constante mide la afinidad entre la enzima y el sustrato, cuando mayor sea esta constante, la afinidad
será menor.
7.5. FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
7.5.1. El pH
Las variaciones en el pH modifican la estructura tridimensional de la enzima y por tanto modifican
su actividad enzimática. Para cada enzima hay un valor de pH en el cual la actividad enzimática es
óptima y también hay un valor de pH máximo y mínimo más allá del cual la actividad enzimática se
encuentra desnaturalizada. El pH óptimo suele estar en torno al pH neutro (7) salvo en las enzimas
digestivas en el que es un pH acido.
7.5.2. TEMPERATURA
Según la ley de Van t’Hoff, al incrementarse la temperatura a 10 °C, la V de la reacción se
duplicará, se triplicará o se cuadruplicará en el caso de las reacciones catalizadas por enzimas.
Cuando la Tª sobrepasa cierto valor la actividad disminuye porque la proteína empieza a
desnaturalizarse. En los seres humanos la Tª óptima es de 37 °C.
7.5.3. PRESENCIA DE INHIBIDORES
Son sustancias químicas que se unen a la enzima y disminuyen la actividad enzimática. Los inhibidores
pueden ser irreversibles o reversibles.
En los irreversibles, el inhibidor se une permanentemente a la enzima mediante enlaces covalentes,
generalmente se une en el centro activo con lo cual bloquea la actividad de la enzima. Ejemplo.
Insecticidas, ión cianuro (CN).
Los reversibles, el inhibidor se une a la enzima mediante enlaces débiles que se rompen al cabo de
poco tiempo. Hay 2 tipos:
 Competitiva
El inhibidor se une a la enzima por el centro activo con lo cual compite con el
sustrato.

No competitiva
El inhibidor se une a la enzima por un punto distinto al centro activo pero induce
un cambio en la forma de la enzima que modifica al centro activo e impide que la
enzima se una con el sustrato.
La inhibición competitiva aumenta la Km aunque no modifica la velocidad máxima.
La no competitiva no modifica la Km pero disminuye la velocidad máxima.
7.5.4. LAS PROENZIMAS
Son enzimas que se sintetizan inicialmente de forma inactiva y posteriormente se activan por acción
de otras enzimas o por iones. Para ello la proenzima ha de perder algún segmento de la cadena
proenzima.
Ejemplo. Tripsinógeno, es un proenzima que se sintetiza en las células de las glándulas gástricas (en el
epitelio del estómago), de aquí pasa a la cavidad estomacal, y por acción del ácido clorhídrico pierde
un segmento de la cadena y se convierte en tripsina (enzima activa) y como tal puede hidrolizar
cadenas polipeptídicas.
7.5.5. ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Son enzimas cuya dinámica no se ajusta a la curva de Michaelis-Menten, sino que sigue la siguiente
dinámica.
Esta dinámica se explica porque las enzimas alostéricas están formadas por varias cadenas polipeptídicas
cada una con un centro activo. Inicialmente la afinidad entre el sustrato y el centro activo es baja pero
cuando un sustrato se une al centro activo de una cadena induce un cambio conformacional que aumenta
la afinidad de los sustratos por el centro activo del resto de cadenas.
7.6. COENZIMAS Y VITAMINAS
Las coenzimas son cofactores enzimáticos de naturaleza orgánica, unidas a las enzimas por enlaces
débiles. Actúan como aceptores o dadores de grupos químicos. Aquellas coenzimas que no pueden ser
sintetizadas por el ser humano y que han de ser sintetizadas por la dieta, se llaman vitaminas. Todas
ellas actúan a baja concentración, su carencia provocará avitaminosis (escorbuto), por falta de
vitamina C.
La deficiencia de vitaminas produce hipovitaminosis con síntomas magreves a los de la avitaminosis.
Las vitaminas se dividen en 2 grupos:
- Hidrosolubles
- Liposolubles.
Estas últimas son las vitaminas A y D al acumularse en exceso no pueden ser excretados por la orina y
pueden provocar trastornos graves.
TEMA 8. ÁCIDOS NUCLEICOS
8.1. ESTRUCTURA QUIMICA
Son polímeros formados por la unión de nucleótidos mediante enlaces fosfodiéster. Los nucleótidos
están formados por la unión de un nucleósido con un ácido ortofosfórico, a su vez el nucleósido está
formado por una base nitrogenada que puede ser una base púrica o pirimidínica, y también consta de
una pentosa que puede ser ribosa o desoxirribosa.
Ácido fosfórico
Nucleótido
Nucleósido
Purica (adenina, guanina)
Base nitrogenada
Ribosa
Pirimidinica (fimina, litosina, uracilo)
Pentosa
Desoxirribosa
8.2 NUCLEÓSIDOS
Formados por la unión de una pentosa y una base nitrogenada mediante un enlace en el N-glucosídico
entre el C1’ de la pentosa y el N1 de la base pirimidínica o el N9 de la base púrica.
Los nucleósidos se nombran con el nombre de la base nitrogenada con el sufijo –osina púrica,
o –idina si la base es pirimidínica. Además con el prefijo desoxi- si la pentosa es la desoxirribosa.
Ejemplo. Quanosina, Timidina, Uracidina, Citidina.
8.3 NUCLEÓTIDOS
Formados por la esterificación de la pentosa de un nucleósido a través del C5 con un ac.ortofosforico,
estas moléculas se nombran con el nombre del nucleósido seguido de 5’ “mono”, ”di” o ”tri” fosfato.
8.4. FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LOS NUCLEOTIDOS LIBRES
Los nucleótidos cuando están sin polimerizar, pueden cumplir diferentes funciones metabólicas.
1º Intervenir en procesos de transferencia de energía. La molécula más importante para esta función
es ATP aunque también la pueden cumplir el GTP, TTP o UTP.
-Transferencia de E.
2º Transferencia de p+ en reacciones de óxido-reducción.
3º Transferencia de grupos químicos: Acetil coenzima A = Acetil Co A. Este nucleótido interviene en
reacciones de transferencia de coenzima A.
4º Mediación en procesos hormonales: AMO cíclico = AMPc.
8.5. ÁCIDOS NUCLEICOS
Son polÍmeros de nucleótidos unidos a través de ac. ortofosfórico que enlaza el C3’ de la pentosa de un
nucleótido con el C5’ de la pentosa del siguiente nucleótido formando un enlace fosfodiéster.
Hay 2 tipos de ac. Nucleicos: ADN y ARN.
-ADN: formado por desoxirribosa y sus bases nitrogenadas son: adenina, timina, citosina, guanina.
Generalmente tiene estructura bicatenaria.
-ARN: formado por ribosa y sus bases nitrogenadas son: adenina, uracilo, citosina, guanina.
Generalmente tienen estructura monocatenaria.
8.6. ADN
Molécula formada por la polimerización de desoxirribonucleótidos y tienen como bases nitrogenadas
A,G,T,C. Puede formar una doble cadena o una cadena sencilla.
8.6.1. ESTRUCTURA DEL ADN.
Se fundamenta en los trabajos de Chargaff y Wilkins. Chargaff demostró que las diferentes cadenas de
ADN tienen una gran variabilidad en la frecuencia de sus 4 bases nitrogenadas pero siempre en cada
cadena se cumplía esta relación.
[A] = [T]
[G] = [C]
[Púricas] = [Pirimidinicas]
Wilkins trabajando con los rayos X dedujo que la molécula de ADN tenia que ser muy larga y delgada
con un diámetro de 2nm y con estructuras repetitivas, es decir, que se repetían una cada 0,34 nm y la
segunda cada 3,4 nm.
A partir de estos dos trabajos Watson y Crick desarrollaron en el año 1953 el modelo del ADN que se
fundamenta en los siguientes puntos.
1) El ADN está formado por una doble hélice, formada por 2 cadenas helicoidales de polinucleotidos
que se enrollan en torno a un eje de imaginario con sentido antiparalelo.
2) Cada 0,34 nm hay una pareja de base nitrogenadas y cada 3,4 nm hay un giro completo de la doble
hélice. El diámetro de la doble hélice es de 2nm.
3) La citosina se empareja con la guanina y la timina timina con la guanina. Las primeras forman 3
puentes de H y las segundas 2 puentes de H.
4) Las bases nitrogenadas se encuentran en el interior de la doble hélice y las pentosas y el ac.
fosfórico en la periferia.
5) Las 2 cadenas de la doble hélice se pueden separa y emparejarse con nuevos nucleotidos para
formar 2 cadenas idénticas.
6) La información genética está almacenada en la secuencia de bases nitrogenadas de manera que un
cambio en la secuencia originará un cambio en la información.
8.6.2. DESNATURALIZACION DEL ADN.
Consiste en la separación de las 2 cadenas de la doble hélice y será por Tª próxima a 100°C o por un
pH muy ácido o básico.
Se llama Tª de fusión (Tm) a aquella temperatura en la que el 50% de la doble hélice está separado,
cuando mayor sea la concentración de pares guanina-citosina la Tª de fusión será mayor. Una vez que
el ADN se encuentra desnaturalizado se puede ranaturalizar, es decir, volver a formar la doble hélice
restableciendo lentamente las condiciones iniciales. Esta técnica se puede emplear para estudiar la
similitud filogenética entre diferentes especies.
8.7. ARN
Formado por la polimerización de ribonucleótidos con las siguientes bases nitrogenadas A.G,U,C.
Forma una molécula monocatenaria salvo en los reovirus donde es bicatenaria. Hay 3 tipos de ARN
8.7.1. ARNm
Constituye el 5% del total de ARN de la célula, son cadenas cortas y lineales, se codifica una para cada
gen en células eucariotas o para grupos de genes en las células procariotas.
El ARNm se codifica en el núcleo a partir de la información contenida en el ADN y posteriormente pasa
al citoplasma donde sirve de molde para la síntesis de proteínas.
8.7.2. ARNt
Constituye el 15% del total. Son cadenas muy cortas plegadas con forma de hoja de trébol, su función
es captar AAs del citoplasma y transportarlos hasta el ribosoma donde los coloca en el lugar
correspondiente del ARNm.
El extremo 5’ del ARNt está fosforilado y el 3’ es el que se fija al AA.
8.7.3. ARNr
Constituye el 80% del total de ARN, se encuentra formando parte de los ribosomas junto con algunas
proteínas, los ribosotas están formados por 2 subunidades, una mayor y otra menos y su misión es
unir el ARNm con el ARNt para que se de la síntesis de proteínas. Para medir el tamaño de las
subunidades de los ribosomas, se emplea la velocidad a la que sedimentan a someterse a un proceso
de centrifugación. Cuando mayor sea esta velocidad mayor será la masa de la partícula, esta velocidad
de sedimentación de las subunidades del ribosoma es la siguiente.