Download CONCRECIONES AL CURSO BIOLOGIA 2º BACHILLERATO

1- RESÚMENES DE BIOQUÍMICA
BIOELEMENTOS Y OLIGOELEMENTOS. Introducción. Bioelementos primarios, Grupo del C e H; Grupo del O, N, S y P.
Bioelementos secundarios; bioelementos abundantes; Oligoelementos.
BIOELEMENTOS o elementos biogénicos- Son los que forman las biomoléculas, es decir, los elementos que forman
los seres vivos. Los bioelementos pueden formar enlaces covalentes estables. Además, estos bioelementos originan
compuestos generalmente polares, lo que facilita su disolución en agua.
Clasificación:
Bioelementos primarios: C, H, O, N, P y S. Siempre presentes en la materia viva, son imprescindibles para formar
los principales tipos de moléculas biológicas. Constituyen aproximadamente el 96% de la materia viva.
Propiedades del CARBONO: propiedades que derivan de su pequeño radio atómico y de la presencia de 4
electrones en su última capa, que hacen que sea el idóneo para formar estas moléculas:
1-Forma enlaces covalentes, que son estables y acumulan mucha energía. 2-Puede formar enlaces, hasta con cuatro
elementos distintos, lo que da variabilidad molecular 3- Puede formar enlaces sencillos, dobles o triples Y se puede
unir a otros carbonos, formando largas cadenas.
Bioelementos secundarios - Na, K, Ca, Mg, Cl - representan aproximadamente el 3,9 %. Aunque su proporción es
pequeña, en conchas de moluscos, huesos etc es alta. Suelen ser imprescindibles para los procesos biológicos: Mg
(clorofila de los organismos fotosintéticos), , Na y K (transmisión nerviosa), Ca (contracción muscular) etc.
Oligoelementos: Son: Fe, Co, Ni, Zn, Cu, I, Mn. En general forman parte de enzimas, por tanto, sin ello no se darían
importantes procesos químicos. El Fe: forma parte de la molécula de hemoglobina (proteína transportadora de
oxígeno). Y de los citocromos (enzimas de la cadena respiratoria). El Yodo es necesario para síntesis de la hormona
tiroidea. Co para la Vitamina B12.
BIOMOLÉCULAS o principios inmediatos son sustancias orgánicas e inorgánicas, a partir de las cuales se constituye
la materia viva y están formadas por la unión de los bioelementos.
Las biomoléculas que componen los seres vivos pueden clasificarse en:
1. INORGÁNICAS: Forman parte de los seres vivos y también de la materia no viva.
o AGUA: molécula POLAR
La electronegatividad del oxígeno es mayor que la del
hidrógeno, de forma que los pares de electrones
compartidos son atraídos con más fuerza por el
La geometría de la molécula es triangular. Ambos
hacen que aparezcan cargas eléctricas opuestas, es POLAR.
Propiedades
del agua
Acción disolvente (dada su polaridad)
Elevada fuerza de cohesión
Alto calor vaporización
Elevado calor específico (cuando se aplica
calor, se emplea en romper enlaces de
hidrógeno y no en elevar la temperatura)
Capilaridad (permite que el agua pueda
ascender por conductos estrechos)
Alta tensión superficial (las moléculas
superficiales solo tienen atracción
inferior)
Elevada constante dieléctrica
Bajo grado de ionización
oxígeno.
hechos
Funciones biológicas
Vehículo de transporte, medio donde ocurren
reacciones
Estructural, actúa como esqueleto
hidrostático.
Regulación térmica
Amortiguador térmico
Ascenso de la savia bruta, circulación
sanguínea
Movimientos citoplasmáticos
Disolvente universal (disociación catión-anión)
Pocas moléculas están disociadas. Por ello>pH=7
o SALES MINERALES- mol. inorgánicas en estado sólido o líquido (disociadas en cat y an, en sangre, célula etc)
-Función de los aniones: También ejercen de amortiguadores para mantener el pH neutro. Se utilizan los sistemas
tampón o amortiguadores que liberan o aceptan H+. Un ejemplo es el tampón bicarbonato. Si el pH baja (medio
ácido), se cogen H+. Si el pH sube (medio básico), se sueltan H+. Ej. Tampón
carbonato/bicarbonato
También ejercen función de mantenimiento del equilibrio osmótico.
La ósmosis es un proceso por el cual el agua pasa de un medio hipotónico (menor concentración de sales) a un
medio hipertónico (mayor concentyración) a través de una membrana semipermeable hasta que los medios se
igualan (isotónicos). Una turgencia ocurre por excesiva entrada de agua. Una plasmólisis es una salida excesiva.
-Función de los cationes: Funciones fisiológicas y bioquímicas, tales como transmisión de la corriente nerviosa (Na+),
coagulación de la sangre (Ca2+), activador de enzimas…
Las sales en estado sólido forman partes duras como huesos(fosfatos etc), conchas (carbonato cálcico)etc.
2 ORGÁNICAS: Son exclusivas de los seres vivos. (pueden sintetizarse artificialmente).
contienen carbono, formando enlaces covalentes C-C y/o C-H
Se utilizan biológicamente para tres funciones: estructural (forman estructuras biológicas), energética (liberan ó
almacenan energía), y dinámica (intervienen en reacciones biológicas).
Algunas tienen pocos átomos de carbono pero otras se llaman macromoléculas que tienen cientos, miles hasta
millones de átomos y son enormes. Atendiendo a la longitud se pueden clasificar como monómeros o polímeros
(macromoléculas). Estos son agrupaciones de monómeros, iguales o distintos.
GLÚCIDOS
Los glúcidos son moléculasorgánicas que contienen átomos de C, H y O.Son polialcoholes con un grupo funcional
carbonilo, por lo que la denominación “hidratos de carbono” es incorrecta.Son tambiénmoléculas energéticas,
esdecir, son utilizadas por los seres vivos como material para obtener energía.
Clasificaciónde los glúcidos:
 Monosacáridos u osas. Comprenden los glúcidosmássimples, que no pueden ser hidrolizados. Según el tipo
de grupos funcional que presentan, los monosacáridos se dividen en Aldosas y Cetosas.
 Ósidos: Formados por la unión de osas o monosacáridos, unidas por enlaces glucosídicos.; o bien tienen,
además moléculas no glucídicas. Tenemos, así dos tipos:
*Holósidos- Constituidos por osas, exclusivamente. Según el número de monosacáridos que poseen, pueden ser
Oligosacáridos ( 2 a 9) y Polisacáridos (+ de 9). los polisacáridos, a su vez, pueden ser:
Homopolisacáridos: cuando todos los monosacáridos son iguales
Heteropolisacáridos: formados por monosacáridos distintos.
*Glúcidos asociados a otro tipo de moléculas. Formados por osas y otros compuestos que no son glúcidos:
GLUCOLÍPIDOS- si la parte no glucídica es un lípido.
GLUCOPROTEÍNAS-s i es proteína
MONOSACÁRIDOS
Clasificación:-Triosas 3C en la imagen: gliceraldehído GAL(1C*) y la dihidroxiacetona.
-Tetrosas 4C, -Pentosas 5(ribosa, desoxirribosa y ribulosa). –Hexosas (glucosa.fructosa)
Propiedades de los monosacáridos: 1-Estereoisomería: moléculas con la misma
fórmula empírica pero distinta estructura espacial. Sucede siempre que hay un carbono
asimétrico. Para saber si es D o L se mira el C más alejado del grupo carbonilo. Cuando
dos estereoisómeros son imágenes especulares se denominan enantiómeros.
2- Actividad óptica: capacidad de desviar el plano de polarización de la luz polarizada: dextrógiro -dcha, levógiro-izda
Formas cíclicas
Cuando los monosacáridos de cinco átomos de carbono o más están disueltos, se presentan en forma cíclica.Como
resultado de la ciclación, el carbono del grupo carbonilo pasa a ser asimétrico. Se forma un hemiacetal. Si el ciclo es
pentagonal, se denomina furanosa, y si es hexagonal, piranosa. El ciclo no es plano, y forman conformac.silla o nave
Los monosacáridos pueden unirse entre sí para constituir otros glúcidos más complejos. Esta unión se denomina
polimerización, y se forma mediante un enlace O-glucosídico, que desprende H2O, al contrario que la hidrólisis.
Mon + mon + …….. = polisacárido + n-1 moléculas de agua (reversible-hidrólisis)
ÓSIDOS-Los disacáridos están formados por la unión de dos monosacáridosmediante enlace O-glucosídico, que además
puede ser α o β en función del -OH hemiacetal. Los disacáridos más comunes son:
Sacarosa: unión de una glucosa y una fructosa. Lactosa: unión de una glucosa y una galactosa. Maltosa (2 alfa
glucosas que forman el almidón) y Celobiosa: dos beta glucosas, que a su vez forma el polisacárido celulosa.
-Los polisacáridos están formados por largas cadenas de monosacáridos unidos mediante enlaces O-glucosídicos.
Propiedades
Los polisacáridos no se disuelven fácilmente en agua y pueden ser insolubles u originar dispersiones coloidales.
Además, no son cristalinos ni tiene sabor dulce. Lospolisacáridos tampoco poseen carácter reductor, ya que no
contienen carbonos anomericos con grupos hidroxilo libres.
Según sus componentes se distinguen dos grupos de polisacáridos:
Homopolisacáridos: Su función depende del tipo de anómero: Si se trata de anómeroalfa, tienefunción de reserva
energética, puesto que puede hidrolizarse fácilmente. Si se trata de anómero beta, tiene f unción estructural, puesto
que los anómeros beta confieren resistencia.
 Homopolisacaridos de reserva
o Almidón: Reserva de las células vegetales acumulando glucosas
Se compone de dos moléculas, Amilosa (α-D-glucopiranosas) con enlaces (1 4)y
Amilopectina (α-D-glucopiranosas), aunque en este último caso tiene también enlaces (1 6)
que originan ramificaciones cada 12 monómeros.
o Glucógeno: Constituye el polisacárido de reserva propio de los animales. Posee estructura
semejante a la amilopectina, pero con ramificaciones más frecuentes.
 Homopolisacáridos estructurales
o Celulosa: componente de las paredes celulares de tejidos vegetales. Se encuentra en la
madera o el algodón y está formada por β-D-glucopiranosas.
o Pectina: componente de la pared de células vegetales
o Quitina: componente de las cutículas y del exoesqueleto de los artrópodos.
Heteropolisacáridos: Están constituidos por dos o másmonosacáridosdistintos.
 Gomas: forman parte de secreciones vegetales y desempeñan un papel defensivo.
 Mucilagos: propiedad de absorber gran cantidad de agua, se encuentran en las algas (agar-agar)
 Mucopolisacaridos: Suelen asociarse a proteínas formando mucinas
 Hemicelulosa y pectina: componente de pared celular en vegetales.
Los GLÚCIDOS ASOCIADOS A OTRO TIPO DE MOLÉCULAS tienen función estructural y antigénica en la membrana
plasmática de la célula: GLUCOLÍPIDOS Y GLUCOPROTEÍNAS.
FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LOS GLÚCIDOS.
o Energética- Son los principales 'almacenes' de energía química potencial. Esta energía es necesaria para
mantener las actividades fisiológicas celulares y es liberada poco a poco en la respiración celularcatabolismo. El glúcido más importante desde este punto de vista es la glucosa.
Los polisacáridos almidón y glucógeno representan los máximos exponentes donde se almacena la energía
(ambos son polímeros de la glucosa en vegetales y animales, respectivamente).
o Estructural- Muchos glúcidos forman estructuras celulares (como las membranas plasmáticas y las paredes
celulares- celulosa) y otros como ribosa… forman los ácidos nucléicos. La quitina forma caparazones en
artrópodos y los peptidoglicanos forman la pared bacteriana.
LÍPIDOS
Son moléculas orgánicas que constituyen un grupo heterogéneo. Comparten una serie de propiedades físicas:
o No son solubles en agua, pero sí en disolventes orgánicos (benceno…)
o Aspecto graso, brillo característico y untuosidad al tacto.
o Contienen átomos de C, H y O y algunos también de P y N. Pueden unirse a glúcidos y proteínas.
Una clasificación puede estar basada en lípidos simples (sólo con C,H,O) o complejos (C,H,O,N,P). Sin embargo, la
más aceptada es: saponificables o insaponificables, según si pueden ser hidrolizados o no,
- Los ácidos grasos son lípidos saponificables. La cadena de número par de carbonos (16.18) puede ser saturada (solo
enlaces simples) o insaturada (uno o varios enlaces dobles): -Palmítico –Esteárico -Oleico
Los ácidos grasos, al no tener polaridad, son insolubles en agua.
Las grasas que tienen ácidos grasos poseen carácter ANFIPÁTICO. Presentan en un extremo un grupo carbonilo (COOH) que es polar, lo que permite que una pequeña parte de la molécula sea soluble (hidrófila) habiendo otra
parte apolar e insoluble (hidrófoba). Debido a esta característica, los ácidos grasos se orientan de cierta manera al
entrar en contacto con el agua: Disposición en micela, bicapa etc.
Muchos ácidos grasos pueden ser sintetizados por el organismo, pero otros no. Estos son los ácidos grasos
esenciales, y un ejemplo son los ácidos grasos omega.
- Lípidos con ácidos grasos (SAPONIFICABLES)
Acilglicéridos: Desempeñan funciones como amortiguación mecánica y aislamiento térmico, además de reserva
energética. Son ésteres de GLICERINA Y ÁCIDOS GRASOS. Generan una gran cantidad de energía (1g 9kcal).
Ceras: Son moléculas estructurales. Su composición corresponde a monoésteres de un ácido graso y un monoalcohol
de cadena larga (28-30 carbonos). Debido a su insolubilidad, tiene función protectora, pudiendo aparecer
recubriendo superficie de órganos vegetales (frutos), como impermeabilizante (plumas) o en los panales.
Fosfolípidos: Son triésteres de glicerina, pero de los tres ácidos unidos a ella, dos son ácidos grasos y el tercero es un
ortofosfórico. Los fosfolípidos tienen carácter anfipático. De esta propiedad deriva su función biológica. Todas las
membranas celulares están formadas por una bicapa fosfolipídica.
Esfingolípidos y glicolípidos: Son componentes de las membranas celulares y abundan en el tejido nervioso. Tienen
carácter anfipático. Están formados por la unión del alcohol esfingosina y un ácido graso, que da lugar a una
molécula denominada ceramida, al que se une una molécula polar para constituir el esfingolípido completo. Según la
naturaleza de la molécula a la que se une:
o Esfigomielinas
o Glucoesfingolípidos: desempeñan función como antígenos celulares. Su molécula polar es un glúcido. Si es
monosacárido, se forman cerebrósidos. Si es oligosacárido, gangliósidos.
-Lípidos sin ácidos grasos (INSAPONIFICABLES).
Los esteroides son derivados del esterano. El grupo más numeroso es el de los esteroles como el colesterol, que
forma parte de las membranas celulares. Lo hay de dos tipos, LDL y HDL. Además, es precursor de otros esteroides
como algunas hormonas, ácidos biliares…
Los terpenos son polímeros de la molécula de isopreno. (con dobles enlaces alternos que les dan color).
o Monoterpenos: dos moléculas de isopreno (geraniol)
o Diterpenos: cuatro isoprenos (fitol)
o Tetraterpenos: ocho isoprenos (carotenoides: xantofila o β-caroteno). Y Politerpenos.
Funciones biológicas de los lípidos
Entre sus funciones destacan una función energética (de reserva), estructural (dado que son componentes de
membranas celulares), reguladora del metabolismo y participación en procesos inmunitarios, fisiológicos…
PROTEÍNAS
Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos, el 50% del peso seco.
Aminoácidos: los monómeros
La hidrólisis de las proteínas libera unas monómerosdenominadas aminoácidos (hay 20), cuya unión origina las
cadenas polipeptídicas.
Presentan diversas propiedades, como son:
o Carácter anfótero: puede comportarse como ácido o base dependiendo del pH del medio donde se
encuentre. El valor del pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0, se llama punto isoeléctrico.
o Estereoisomería/actividad óptica: dado que el carbono α es asimétrico. El grupo amino se sitúa a la derecha
para representar el estereoisómero D, y a la izquierda para el L. Los aminoácidos proteicos son isómeros L.
Otras propiedades: existencia de grupos polares, lo que permite formar puentes de hidrógeno.
Enlaces peptídicos: se forman entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberándose una
molécula de agua. De esta forma se forman los dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos... hasta llegar al polipéptido.
Estructura de las proteínas
o Estructura primaria: Es la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Siempre existe un
extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un carboxilo libre.
o Estructura secundaria:
 Estructura en "alfa" hélice
Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma que contiene 3,6
aminoácidos por vuelta. El plegamiento se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno
que se establecen entre el grupo -NH- de un aminoácido y el grupo -CO- de otro.
 Lámina plegada
El plegamiento en este caso origina una especie de lámina plegada en zigzag originada por el
acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de diferentes cadenas unidos entre
sí por puentes de hidrógeno.
 Triple hélice del colágeno Presente en el tejido conjuntivo
o Estructura terciaria: Los enlaces se hacen entre las cadenas laterales de los aminoácidos.
 Puentes disulfuro: enlaces covalentes entre grupos –SH
 Fuerzas electrostáticas: entre grupos de aminoácidos ácidos y básicos
 Puentes de hidrógeno: entre grupos polares no iónicos
 Fuerzas de Van der Waals
Hay 2 tipos de estructuras tridimensionales proteicas: globulares (alto grado de plegamiento)
y fibrilares (de formas alargadas).
o Estructura cuaternaria: Este tipo de estructura sucede cuando la cadena está constituida por varias cadenas
polipeptídicas. La unión entre estas subunidades se realiza mediante los mismos tipos de enlaces que
mantienen la estructura terciaria (ejemplo: hemoglobina).
Propiedades de las proteínas
o Solubilidad: Las proteínas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en agua, y las globulares son
solubles. Cuando son solubles forman disoluciones coloidales, constituyendo el citoplasma celular.
o Desnaturalización: Por aumento de temperatura o pH, se pierde la conformación terciaria o secundaria. Al
mantenerse la primaria puede ser reversible. Si pierde primaria (secuencia), es irrecuperable,irreversible.
o Especificidad
 Nivel de especie: cada especie tiene sus proteínas características (hemoglobina, compartida por todos)
 Nivel de individuo: aunque en una misma especie poseemos proteínas iguales, cada individuo en sí
mismo posee unas proteínas específicas (problemas de trasplantes).
Clasificación y funciones biológicas de las proteínas
o Holoproteínas:Formadas por cadenas polipeptídicas
o Globulares
-Albúminas: grandes, con función de transporte: ovo-sero-lactoalbúminas
-Globulinas: parte proteica de la hemoglobina
-Histonas: asociadas al ADN - Enzimas (parte protéica)
o Proteínas fibrilares
-Queratina: células de la epidermis
-Colágeno y elastina en tejidos conjuntivos
-Miosina: proteína para contracción de los músculos
Heteroproteínas: Formadas por polipéptidos y un grupo prostético (no proteico).
 Fosfoproteínas: su grupo prostético es un ácido ortofosfórico
 Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido
 Lipoproteínas: su grupo prostético es un lípido
 Cromoproteínas: (tienen como grupo prostético una molécula con color)
 Hemoglobina y mioglobina: posee 4 grupos hemo, lleva Fe. Cada grupo hemo posee 141 Aa.
 Citocromos: contienen Fe, que puede producir reacciones REDOX.
 Clorofilas: contienen Mg Vitamina B12 Hemocianina etc.
Funciones biológicas de las proteínas. También preguntan clasificación según función
Pensar en todos los ejemplos vistos y adjudicarles función:
-ESTRUCTURAL, formando estructuras como membranas y almacén de aminoácidos
-Dinámicas: catalizadora, inmunitaria (anticuerpos), transporte O2 (hemoglobina) y movimiento muscular (actina).
- La función energética no es la más propia de proteínas pero a falta de otra cosa, se utilizan también en
catabolismo, aunque dejan residuos nitrogenados (ácido úrico, amoniaco, urea).
ÁCIDOS NUCLEICOS
Son polímeros que contienen la información genética necesaria para realizar los procesos vitales y son responsables
de las funciones básicas de los seres vivos. Esto lo hacen porque dirigen y controlan la síntesis de las proteínas.
Nucleótidos
Los monómeros de los ácidos nucleicos: los nucleótidos son las unidades que forman los ácidos nucleicos.
Compuestos por: un monosacárido (pentosa), una base nitrogenada y uno o varios grupos fosfato.
 La pentosa es una aldopentosa, que puede ser β-D-ribofuranosa (ribonucleótido) o β-D-2desoxirribofuranosa desox.
 La base nitrogenada puede ser de dos tipos: púrica o pirimidínica.
La parte de un nucleótido constituido por la pentosa y la base nitrogenada recibe el nombre de nucleósido.
 La unión de grupos fosfato al carbono 3 o al 5 de la pentosa da lugar al nucleótido completo.
Polinucleótidos: se forman por la unión de nucleótidos mediante un enlace nucleotídico (fosfodiéster).
Acido desoxirribonucleico (ADN)
Formado por la unión de desoxirribonucleótidos. Sus bases nitrogenadas son adenina, guanina, citosina y timina. La
molécula de ADN lleva toda la información codificada a partir de la cual se forma un organismo vivo.
El ADN está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí. La doble cadena del ADN puede ser lineal
(eucariotas) o circular (procariotas).
-Estructura primaria: secuencia de desoxirribonucleótidos
-Estructura secundaria: es una estructura de doble hélice. La cadena es doble, complementaria y antiparalela. En
cada bucle hay 10 nucleótidos.
-Estructura terciaria: la doble hélice sufre plegamientos. Se necesitan histonas para formar la cromatina. El ADN
puede sufrir más enrollamientos y formar bucles.
Ácido ribonucleico (ARN)
Hay uracilo en vez de timina. Las cadenas del ARN son más cortas que las del ADN. El ARN participa en el proceso de
síntesis proteica.
-ARN mensajero: es una copia del ADN que será utilizada por los ribosomas para la construcción de una proteína.
-ARN ribosómico: forma parte de los ribosomas y participa en el proceso de unión de los aminoácidos para sintetizar
las proteínas.
-ARN transferente: transporta los aminoácidos presentes en el citoplasma hasta los ribosomas. Cada ARNt
transporta un aminoácido específico. Las diferencias entre los ARNt son debidas a una secuencia de tres bases
nitrogenadas, denominada anticodón.
NUCLEÓTIDOS ESPECIALES que no forman parte del ADN ni ARN y que realizan
funciones especiales

Acumuladores y donantes de energía ATP ADP AMP
ATP- Cuando suelta un fosfato libera E y forma
ADP. El proceso contrario es la
fosforilación o formación de ATP, que
almacena energía y que se sintetiza
gracias a la ATPasa o sintasa de las
membranas de mitocondrias y
cloroplastos.





Coenzima A: resulta de la unión de un nucleótido con otra molécula.
Transporta moléculas en el metabolismo, sobre todo en las mitocondrias, para realizar el ciclo de Krebs.
NAD: resulta de la unión de dos nuleótidos, cuyas bases nitrogenadas son adenina y nicotinamida. Actúa
como coenzima en reacciones de oxidación-reducción en mitocondrias.
NADP: es semejante al NAD, pero con un grupo fosfato y actúa en la fotosíntesis, en el cloroplasto.
FAD: actúa también en reacciones de oxidación-reducción de la mitocondria.
ENZIMAS
Son proteínas (la mayoría se encuentran en el citoplasma) que catalizan reacciones biológicas. Son imprescindibles
para el mantenimiento de la actividad vital. Pueden estar formadas solo por una cadena polipeptídica o se les puede
unir una parte no proteica, en cuyo caso la parte proteica se denomina apoenzima. Los aminoácidos que forman la
apoenzima pueden ser: no esenciales, estructurales, de unión o catalíticos. La parte no proteica se denomina grupo
prostético, que se llama cofactor , cuando es un catión metálico y coenzima, si es una molécula orgánica.
La apoenzima se encarga de la unión a los sustratos, moléculas sobre las que actúan las enzimas.
El cofactor o grupo prostético son los componentes enzimáticos que llevan a cabo la reacción. Las vitaminas son
partes de coencimas pero no podemos sintetizarlas por lo que es esencial tomarlas en la dieta.
Propiedades de las enzimas:
 Se desnaturalizan
 Algo grado de especificidad (de reacción y de sustrato)
 No se consumen en las reacciones y se reutilizan
 Cantidades mínimas de enzima pueden transformar grandes
cantidades de sustrato pero se destruyen con el tiempo por lo
que es necesaria una renovación periódica.
DINÁMICA DE LAS REACCIONES ENCIMÁTICAS: energía de activación
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y SU REGULACIÓN
Cuando un sustrato se encuentra con la apoenzima correspondiente se produce la reacción catalizada, que se lleva
a cabo en tres etapas:
1. El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES). Para cada tipo de sustrato se
necesita una enzima concreta. La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima,
que presenta una zona denominada centro activo en la que se acopla el sustrato. Cualquier cambio en dicho
centro impedirá la unión del sustrato, es la teoría de la llave-cerradura. En algunas enzimas el centro activo
es capaz de adaptarse al sustrato (ajuste inducido). E + S ES
2. Formado ES, el cofactor lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto. Esta etapa es rápida e irreversible
3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre.
Factores que influyen en la velocidad de reacciones enzimáticas:
- Concentración del sustrato: La velocidad de una reacción aumenta conforme el nivel de sustrato es mayor. Sin
embargo, llegará un momento en que la velocidad permanecerá constante aunque se introduzca más sustrato, ya
que todas las enzimas están ocupadas. la velocidad aumenta hasta que no quedan centros activos libres.
- pH: Cada enzima tiene un pH óptimo de actuación. Los valores por encima o por debajo de ese óptimo provocan un
descenso de la velocidad pues, por encima o por debajo de un pH máximo o mínimo se produce la desnaturalización.
- Temperatura: Existe una temperatura óptima de acción enzimática. Valores máximos y mínimos también pueden
provocar desnaturalización y paralización de la catálisis enzimática. (gráficas)
Regulación enzimática
En ciertos momentos la actividad enzimática debe aumentar o disminuir conforme a las necesidades celulares.
 Activación enzimática
La presencia de activadores permite que ciertas enzimas comiencen su acción adecuando la estructura de la
apoenzima. También pueden actuar como activadores moléculas orgánicas o el propio sustrato.
 Inhibición enzimática
o La inhibición puede ser irreversible cuando el inhibidor altera la estructura de la enzima
inutilizándola permanentemente.
o La inhibición reversible tiene lugar cuando la enzima vuelve a funcionar una vez eliminada la
sustancia inhibidora. Según el lugar de unión a la enzima se diferencian dos tipos de inhibición
reversible:
 Inhibición competitiva: el inhibidor se une al centro activo ocupándolo
 Inhibición no competitiva: el inhibidor se une en otra zona de la enzima, modificando su
estructura y dificultando el acoplamiento.
Para diferenciar ambos tipos se observa que la inhibición competitiva se anula cuando existe una
gran cantidad de sustrato.
 Alosterismo
Las enzimas alostéricas catalizan algunas reacciones importantes, como el primer paso de una ruta
metabólica. Características:
o Están formadas por varias subunidades (estructura cuaternaria)
o Poseen varios centros de regulación
o Adoptan dos conformaciones: estado R (afinidad alta por sustrato) y estado T (baja afinidad por el
sustrato)
Se conocen unas 2000 enzimas. Clasificación de enzimas según la reacción catalizada:
 Oxidorreductasas: quitan H+ de una molécula
 Hidrolasas: hidrolizan
 Liasas: añaden moléculas sencillas a dobles enlaces
 Isomerasas: transforman un isómero
 Ligasas: unión de moléculas utilizando ATP
 Transferasas: transfieren grupos funcionales entre moléculas
Los coencimas más importantes son los nucleótidos especiales: NAD, NADP, FAD y CoA
La vitamina B1, B2, B3, B5 etc son imprescindibles para formar estos coencimas. Sin ellas
no puede darse e metabolismo. Otras vitaminas son la C, B12 etc. Su deficiencia se llama
hipovitaminosis (escorbuto, en caso de vitamina C). El exceso se llama hipervitaminosis.
Virus
Los virus son organismos acelulares (0,02-0,3 micras) descubiertos por Iwanowski. Contienen información genética
propia. Los virus no pueden ser considerados seres vivos, ya que no llevan a cabo las funciones de nutrición y
relación. Son parásitos intracelulares obligados.
Están formados por un virión constituido por un fragmento de ácido nucleico encerrado en una cápsida. Algunos
virus presentan envoltura membranosa. La cápsida está formada por capsómeros.
El ácido nucleico de los virus puede ser ARN o ADN, mono o bicatenario. Contiene información genética para la
síntesis de enzimas implicados en su proceso de replicación.
Clasificación según la arquitectura de la cápsida:
o Virus con simetría helicoidal: virus en forma de varilla con capsómeros helicoidales.
o Virus con simetría icosaédrica: Poseen la forma de un icosaedro. Cada capsómero está formado por 5 o 6
subunidades proteicas.
o Virus complejos: Formas diversas, constituidos por cápsidas con cabezas icosaédricas y colas
helicoidales.
Bacteriófago: es un virus que parasita bacterias. Tienen una cabeza que contiene el material genético y una cola con
la que se anclan a la bacteria. El material genético del virus se integra en el material genético bacteriano y se replica.
De esta manera el virus se reproduce y forma nuevos bacteriófagos que acaban provocando que la bacteria se
destruya. A esta replicación viral se le llama ciclo lítico.
Algunos bacteriófagos siguen un ciclo lisogénico, en el cual no se producen partículas virales. Incorpora su ácido
nucleico al genoma del hospedador y se replica. Ciertos agentes inductores provocan la separación del ácido
nucleico del virus, que seguirá entonces un ciclo lítico.
Retrovirus: son virus que tienen ARN como material genético. Son sistemas replicativos únicos, ya que el ARN se
autoduplica sin necesidad de ADN. La célula infectada por estos virus utiliza la transcriptasa inversa para sintetizar
ADN a partir de ARN.
Varios retrovirus han sido encontrados en animales y en humanos, como el VIH. El virus del síndrome de la
inmunodeficiencia humana adquirida (SIDA), ataca a los linfocitos T4, y su persistencia como provirus dificulta el
tratamiento de los enfermos. Además de medidas preventivas, se le suele atacar con inhibidores de la transcriptasa
inversa y de la proteasa, enzima que necesitan los nuevos viriones para salir de la célula.
Algunos retrovirus son oncogénicos. Tras el estado de provirus, inician el ciclo lítico y acaban con las células
parasitadas.
Origen y evolución de los virus (dos hipótesis) 1-Los virus tienen su origen en fragmentos de ácidos nucleicos que se
aislaron de la célula, replicándose en otras. 2-Los virus poseen precursores
plásmidos (ADN) y en viroides (ARN).
PARTÍCULAS SUBVIRALES
Plásmidos
Viroides
Priones
Composición
ADN bicatenario.
Carecen de envuelta.
ARN monocatenario.
Carecen de envuelta.
Derivados de
partículas infecciosas
Forma de vida
Endosimbionte de
bacterias, levaduras…
Parásitos de plantas
Los plásmidos, viroides y
priones son otras
estructuras que no se
pueden considerar vivos.
Son acelulares .
En células nerviosas
Virus y cáncer
Algunos virus pueden activar proteínas reguladoras que actúen sobre genes que están implicados en la división
celular, activando así la multiplicación celular. Los oncogenes estimulan la división celular. Se piensa que se
incorporaron a lo largo de la evolución al material genético de una célula.
Parece que hay un rayo de esperanza en la patente de una vacuna frente al SIDA, fabricada en España.
Vacunas a partir de virus ¿CÓMO SE HA FABRICADO?
Se toma un virus (MVA) que se utiliza como vector para introducir en el organismo los cuatro antígenos del VIH que
componen la vacuna. Se le añade la B porque es el tipo de virus del Sida más común en Europa y America. ¿Cómo se
realizan las pruebas? -Primero se prueban en ratones y luego en simios.
La vacuna española ha demostrado, por el momento, que genera una inmunidad mucho mayor y que, además, la
mantiene por más tiempo: MVA-B genera respuesta inmune cerca de 90% , frente al 20% y un 25% de las
anteriores, siendo capaz de activar tanto los linfocitos B como los T.