Download Enzimas Propósito: Diferenciar el campo de acción de las enzimas

SEMANA DEL 20 de Octubre, 2016.
Tema: Enzimas
Propósito: Diferenciar el campo de acción de las enzimas.
Logro de Aprendizaje: Diferencia el campo de acción de las enzimas según el sustrato y
funcionalidad específica.
Todas las enzimas son proteínas globulares que se combinan con otras sustancias,
llamadas sustratos, para catalizar las numerosas reacciones químicas del organismo.
Estas moléculas, principales responsables del metabolismo y de su regulación, tienen
puntos catalíticos a los cuales se acopla el sustrato igual que una mano a un guante para
iniciar y controlar el metabolismo en todo el cuerpo.
Poseen tres características como: a- son los catalizadores más eficientes hasta la
actualidad. B- son específicas en su acción, actúan sobre su propio sustrato para obtener
un solo producto. C- su actividad está sujeta a regulación inter o extracelular.
Todas las enzimas son proteínas y se producen bajo el control del ADN. Aunque el
estudio de las enzimas y su acción enzimática le corresponde a la enzimología es de por
si una especialización de la bioquímica, no es un dominio aislado.
Enzima, cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas compuestas
por polímeros de aminoácidos, que actúan como catalizadores en el metabolismo de los
seres vivos. Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas
implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el
fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900), deriva de la frase griega en zymē, que
significa 'en fermento'. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de
2.000.
Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química. Por ello, se
necesitan centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier
clase de células. La mayor parte de las enzimas catalizan la transferencia de electrones,
átomos o grupos funcionales. La clasificación de las enzimas se realiza de acuerdo con
el tipo de reacción de transferencia, el grupo dador y el grupo aceptor, y se reconocen 6
grupos principales: oxidorreductasas (transferencia de electrones), transferasas
(transferencia de grupos), hidrolasas (reacciones de hidrólisis o transferencia de grupos
funcionales al agua), liasas (adición de grupos a dobles enlaces), isomerasas
(transferencia de grupos en el interior de la molécula para originar formar isoméricas) y
ligasas (forman diversos enlaces acoplados a la ruptura de ATP). Algunas enzimas
necesitan para su actividad un componente químico adicional llamado cofactor, que
puede ser inorgánico (diversos cationes metálicos) o moléculas orgánicas complejas
llamadas coenzimas. El conjunto de la proteína activa junto con su coenzima se
denomina holoenzima.
Las enzimas se denominan añadiendo asa al nombre del sustrato con el cual reaccionan.
La enzima que controla la descomposición de la urea recibe el nombre de ureasa;
aquéllas que controlan la hidrólisis de proteínas se denominan proteasas. Algunas
enzimas como las proteasas tripsina y pepsina, conservan los nombres utilizados antes
de que se adoptara esta nomenclatura.
PROPIEDADES ENZIMÁTICAS
Como propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las enzimas son
catalizadores típicos: son capaces de acelerar la velocidad de reacción sin ser
consumidas en el proceso.
Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis de
muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otras
como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción. Otras liberan
energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción de los pulmones.
Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en distintas sustancias que el
organismo precisa para la construcción de tejidos, la reposición de células sanguíneas y
la liberación de energía química para mover los músculos.
La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de una
―llave‖ y su ―cerradura‖. La molécula del sustrato constituye la llave y la proteína
constituye la cerradura; en la superficie de la proteína existe una zona específica,
denominada sitio activo o catalítico, a la cual se une la molécula del sustrato para
experimentar la transformación catalítica.
Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30 g de pepsina cristalina pura son
capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas.
La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples.
Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la
reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada. Aunque un aumento de la
temperatura puede acelerar una reacción, las enzimas son inestables cuando se
calientan. La actividad catalítica de una enzima está determinada sobre todo por su
secuencia de aminoácidos y por la estructura terciaria, es decir, la estructura de
plegamiento tridimensional de la macromolécula.
USOS PRÁCTICOS DE LAS ENZIMAS
Enzimas e ingeniería genética
En ingeniería genética, los científicos usan enzimas de restricción para aislar un gen de
interés, por ejemplo, el gen que regula la producción de insulina. 2. Se extrae de una
bacteria su plásmido que, tratado con la misma enzima de restricción, puede hibridarse
con este fragmento de extremo pegajoso de ADN complementario. 3. El plásmido
híbrido se reincorpora a la célula bacteriana, donde se replica formando parte del ADN
de la célula. 4. Así, se puede cultivar una gran cantidad de células hijas, cuyos genes
producen sustancias utilizadas por los seres humanos.
La fermentación alcohólica y otros procesos industriales importantes dependen de la
acción de enzimas, sintetizadas por las levaduras y bacterias empleadas en el proceso de
producción. Algunas enzimas se utilizan con fines médicos. En ocasiones son útiles en
el tratamiento de zonas de inflamación local; la tripsina se emplea para eliminar
sustancias extrañas y tejido muerto de las heridas y quemaduras.
REVISIÓN HISTÓRICA
Sin duda la fermentación alcohólica es la reacción enzimática más antigua conocida. Se
creía que este fenómeno y otros similares eran reacciones espontáneas hasta que en
1857 el químico francés Louis Pasteur comprobó que la fermentación sólo ocurre en
presencia de células vivas (véase Generación espontánea). Sin embargo, el químico
alemán Eduard Buchner descubrió en 1897 que un extracto de levadura libre de células
puede producir fermentación alcohólica. La antigua incógnita fue entonces resuelta; la
levadura produce la enzima y ésta lleva a cabo la fermentación. Ya en 1783 el biólogo
italiano Lazzaro Spallanzani había observado que la carne podía ser digerida por jugos
gástricos extraídos de halcones. Éste fue el primer experimento en el que se llevó a cabo
una reacción vital fuera de los organismos vivos. Tras el descubrimiento de Buchner,
los científicos asumieron que, en general, las fermentaciones y las reacciones vitales
eran producidas por enzimas. Sin embargo, todos los intentos de aislar e identificar su
naturaleza química fracasaron. Más tarde, en 1926, el bioquímico estadounidense James
B. Sumner consiguió aislar y cristalizar la ureasa. Cuatro años después su colega John
Howard Northrop aisló y cristalizó la pepsina y la tripsina. Northrop demostró también
la naturaleza proteica de las enzimas.
En los últimos años, la investigación sobre la química enzimática ha permitido aclarar
algunas de las funciones vitales más básicas. La ribonucleasa, una enzima descubierta
en 1938 por el bacteriólogo estadounidense René Jules Dubos y aislada en 1946 por el
químico estadounidense Moses Kunitz, fue sintetizada por científicos estadounidenses
en 1969. La síntesis consiste en unir 124 moléculas de aminoácidos en una secuencia
muy específica para formar la macromolécula. Dicha síntesis permitió identificar
aquellas áreas de la molécula que son responsables de sus funciones químicas, e hizo
posible crear enzimas especializadas con propiedades de las que carecen las sustancias
naturales. Este potencial se ha visto ampliado durante los últimos años por las técnicas
de ingeniería genética que han hecho posible la producción de algunas enzimas en
grandes cantidades.
El uso médico de las enzimas está ilustrado por la investigación sobre la L-asparaginasa,
que se piensa es una herramienta importante para el tratamiento de la leucemia; se ha
descubierto que las dextrinasas pueden prevenir la caída de los dientes, y que las
alteraciones enzimáticas están ligadas a enfermedades como la fenilcetonuria, el
albinismo, la diabetes, la anemia y otros trastornos sanguíneos.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
La táctica más directa es agregar el sufijo –asa al nombre del sustrato. Ejemplo, la
maltosa en dos glucosa se le denomina maltasa., también agregando en la pérdida de
hidrógeno en el ácido lactico a ácido pirúvico se le denomina deshidrogenasa del ácido
láctico. Otras enzimas son la quimotripsina, tripsina y pepsina.
Según el Sistema Internacional, la comisión de enzimas presentó 6 clases de categorías
Clase de enzimas
Subclase
Tipo de reacción
catalizada
Hidrolasas
Lipasas
Hidrólisis de un
grupo éster.
proteasas
Hidrólisis de un
grupo amida
Isomerasas
epimerasas
Isomerización de un
centro estereogénico
Ligasas
Carboxilasas
Adición de CO2
sintetasas
Formación de un
nuevo enlace
Liasas
Descarboxilasas
Pérdida de CO2
deshidrasas
Pérdida de agua
Oxidorreductasas
Deshidrogenasas
Introducción de un
doble enlace por
eliminación de H2
Oxidasas
Oxidación
reductasas
Reducción
Transferasas
Cinasas
Transferencia de un
grupo fosfato
transaminasas
Transferencia de un
grupo amino.
Cuadro 1: Presenta algunas enzimas, el tipo de reacción que catalizan y el nombre que reciben. Fuente.
QUÍMICA ORGÁNICA, SANTILLANA
A- OXIDORREDUCTASA, reacción de óxido reducción de todos los tipos.
actúan sobre el grupo R-OH como sustrato y requiere de NAD+ o NADP como
el aceptor de hidrógeno.
Ejemplo: CH3CH2OH + NAD+ → CH3CHO + NADH + H+
NOMBRE SISTEMÁTICO:
alcohol: NAD oxidorreductasa
NOMBRE COMÚN:
Alcohol deshidrogenasa
DESHIDROGENASA: pérdida del hidrógeno del sustrato(S), siendo el aceptor
(A) una molécula diferente del oxígeno molecular.
SH2 + A →
S + AH2 OXIDASAS: pérdida de hidrógeno, siendo el aceptor
oxígeno molecular.
SH2 + ½ O2 → S + H2O
CITOCROMO: El hierro del GRUPO Hem en los citocromos actúa como un
dador de entrones Fe+2 o aceptor de electrones hierro + tres en una reacción con otro
aceptor de electrones o dador de electrones,
Fe+3
+2
+ sustancia reducida → Fe + sustancia oxidada.
Dador de electrones
y
aceptor de electrones.
B- TRANSFERASAS, reacciones que implican la transferencia de un grupo
intacto de átomos de una molécula dadora a una aceptor.
Así tenemos las transferencia de grupos metilos, glucosídicos y de grupos que
contienen fósforo. Veamos.
Reacción …… CREATINA + ATP ---------- FOSFOCREATINA + ADP el
nombre sistemático es ATP . creatín fosfotransferasa y el nombre común es
creatín quinasa.
Quinasas involucra la transferencia del grupo fosfato del nucleósido trifosfato a
la molécula de sustrato, generalmente para formar ésteres fosfóricos. A través de
la siguiente reacción comprenderemos su modo de acción.
S + ATP ----------- S---OPO32 + ADP
MUTASAS: involucra la transferencia de un grupo funcional entre dos
posiciones en la misma molécula veamos :
C----C
C----------C
HO OPO32
OPO32 OH
TRANSALDOLASAS: transferencia de fragmentos de tres carbonos entre
carbohidratos reaccionantes.
TRANSCETOLASAS: Transferencia de fragmentos de dos carbonos entre
carbohidratos reaccionantes.
TRANSAMINASAS: Transferencia de un grupo amino (-NH2 ) desde una
sustancia dadora hasta un aceptor que tiene un enlace C = O. VEAMOS LA
REACCIÓN:
R ---C---NH2 + R1-----C = O
R -----C = O + R1------C---- NH2
FOSFORILASA: Formación de ésteres fosfóricos a partir de fosfato inorgánico
y un sustrato que contenga enlaces R—C—OH.
R—C—OH
+ HO—PO32
R—C—O—PO32
+ H2 O
C- HIDROLASAS, reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces
químicos, tales como C—O, C—N, C—C. Así tenemos la hidrólisis de
enlaces esteáricos, glucosídicos, y peptídico.
Reacción: glucosa-6-fosfato + H2O
Glucosa + fosfato
Nombre sistemático: glucosa-6fosfato fosforilasa
Nombre común: glucosa-6-fosfatasa
Fosfatasa: ruptura hidrolítica de ésteres fosfóricos.
S—OPO32 + H2O
S—OH + HOPO32
D- LIASAS, Reacciones que implican la ruptura de C—O, C—C, C—N y otros
enlaces por otros medios fuera de hidrólisis u oxidación. Así tenemos las
siguientes:
Liasas carbono- carbono
Liasas carbono- oxígeno
Liasas carbono- azufre
Ejemplo: REACCIÓN: L-histidina → histidina + CO2
Nombre sistemático: histidina decarboxi-liasa
Nombre común: histidina decarboxilasa
Decarboxilasa: decarboxilación del sustrato
Veamos la siguiente reacción:
CH3C = OCOO- → CH3CHO + CO2
PIRUVATO
ACETALDEHÍDO
E- ISOMERASAS (Reacción que implican cualquier tipo de isomerización, tales
como racemización, epimerización e isomerización cis-trans). Racemización y
epimerización, Isomerización cis-trans.
Reacción: D- ribulosa-5-fosfato → D- xilulosa -5- fosfato.
Nombre sistemático. D-ribulosa -5-fosfato -3-epimerasa.
Nombre común. Fosforribuloepimerasa.
Epimerasa. Ruptura y reconstitución, con orientación opuesta de dos enlaces
unidos a un carbono asimétrico para dar un estereoisómero.
B
B
A →
E
→ A
E
D
F- LIGASAS (Reacciones que implican la formulación de un producto que resulte
de la condensación de dos moléculas diferentes, acopladas a la ruptura de una
unión pirofosfórica del ATP.
Formación de enlace carbono- oxígeno
Formación de enlace carbono – azufre.
Reacción: L-tirosina + RNA + ATP → L – TIROSIL + RNA + AMP + Ppi
Nombre sistemático: L-tirosil: tRNA
Ligasa (AMP)
Nombre común: tirosil tRNA SINTETASA.
SINTETASA: Condensación de dos moléculas separadas, acopladas a la
ruptura de ATP.
El nombre carboxilasa se aplica sólo al ejemplo que da piruvato a oxalacetato.
CH3COCOO + CO2 + ATP → OOCCH2 COCOO + ADP + P
TIOQUINASAS: formación de tioésteres dependientes de ATP.
R—S—C—R a partir de coenzima A ( CoASH) y ácidos carboxílicos.
O
R—COO + ATP + CoASH → RCSCoA + AMP + PIROFOSFATO,
PP
O
Vino, término que se aplica a una bebida alcohólica elaborada por fermentación del
jugo, fresco o concentrado, de frutas o bayas. La mayor parte del vino, sin embargo, se
obtiene por fermentación del jugo de uvas frescas y el término, a falta de más
aclaraciones, se entiende que responde a esta segunda definición. La graduación de los
vinos varía entre un 7 y un 16% de alcohol por volumen; la mayoría de los vinos
embotellados tienen entre 10 y 14 grados.
La fruta fermenta de forma espontánea. Por lo tanto, el vino se produce de forma natural
siempre que las levaduras transportadas por el aire entren en contacto con el jugo de las
frutas. La elaboración del vino no es más que la supervisión y refinado de este proceso,
y cabe asumir que se ha producido allá donde los seres humanos han vivido en las
proximidades de viñas o parras silvestres.
La fruta fermenta de forma espontánea. Por lo tanto, el vino se produce de forma natural
siempre que las levaduras transportadas por el aire entren en contacto con el jugo de las
frutas. La elaboración del vino no es más que la supervisión y refinado de este proceso,
y cabe asumir que se ha producido allá donde los seres humanos han vivido en las
proximidades de viñas o parras silvestres.
Barricas de roble
El paso de un año por barrica de roble es necesario en la mayoría de los vinos de Crianza, Reserva y Gran reserva. En esta fase, se
busca suavizar los taninos y la acidez. Si la barrica vacía se conserva mal puede secarse y las duelas se quiebran. Para no perder la
barrica se reparan como vemos en la imagen.
La conversión de glucosa a glucógeno y viceversa está catalizada por diferentes
enzimas. La fosforilasa es responsable de la liberación de la glucosa-1-fosfato a partir
del glucógeno. La reacción está estimulada por las hormonas adrenalina y glucagón. La
glucosa-1-fosfato es transformada por la hexoquinasa en glucosa-6-fosfato, que puede
ser metabolizada o convertida en glucosa libre incorporándose en el torrente sanguíneo.
La captación de glucosa por parte de las células se activa por la insulina. La glucosa,
antes de ser utilizada, se transforma de nuevo en glucosa-6-fosfato, que, o bien se
metaboliza, o se convierte en el hígado y los músculos, en glucosa-uridina-difosfato.
Esta última forma de glucosa se transfiere al glucógeno en una reacción catalizada por
la glucógeno sintetasa y estimulada por insulina. Las hormonas corticales (de la corteza
adrenal), hipofisarias (de la pituitaria o hipófisis), así como la tiroxina, están también
implicadas en el control del metabolismo de los carbohidratos, pero no se conoce su
mecanismo de acción.
LAS ENZIMAS tienen la siguiente FISIOLOGÍA
Cada reacción química en un organismo se efectúa por enzimas específicas. Pues, al
acelerar las reacciones químicas, también regulan los procesos metabólicos tal como
la formación del azúcar 6- fosfato…. Pasando por la glucólisis, glucogénesis. Al
faltar una se rompe el proceso. Esto causa entonces enfermedades de origen
enzimático. Ejemplo clásico es la diabetes por la falta de insulina.
COMO ACTÚAN LAS ENZIMAS?
Bajo condiciones de pH y temperatura del organismo. Cada enzima tiene su único
sustrato (S). Primero se forma un complejo activado E-S. luego propicia la ruptura
de enlaces y por ende la formación de los productos liberándose innata. En síntesis
las enzimas atraen el S hacia la superficie para favorecer la colisión entre los
reactantes, mantener los reactantes en una posición y orientación adecuada para dar
lugar a romper y formar enlaces.
De aquí podemos reconocer dos aspectos importantes como las coenzimas que
constituyen las moléculas de origen orgánico ( vitaminas) y el cofactor formado por
moléculas inorgánicas encontrándose el zinc, cobalto, hierro, magnesio y
manganeso en cantidades trazas. Cuando ambos faltan las enzimas se llaman
apoenzimas.
CONFORMACIÓN DE LAS ENZIMAS.
Requiere de una conformación tridimensional especial. Al perderse por efecto del
calor, pH, o iones la enzima no trabaja. Ejemplo la desnaturalización. Las enzimas
están formadas por muchos aminoácidos con estructuras definidas que determinan la
forma de la molécula., pues en las enzimas podemos reconocer tres tipos de
aminoácidos: 1- aminoácidos estructurales, constituyen el armazón básico o
esqueleto de la molécula. 2- aminoácido de unión o fijación que participa en la
formación del complejo E-S en lugares conocidos como sitio activo. 3aminoácidos catalíticos que participan directamente en la transformación química
del sustrato.
Asignación
Realice un cuestionario de un mínimo de 25 preguntas usando esta
temática.
Elabore un vino. Traer 2 libras Piña en trocitos, 2 sobre de levadura, 2
libras de azúcar y un recipiente de dos galones. Hacer la mezcla el jueves
26/10. Informe enfocando la importancia de las enzimas.
Laboratorio N°_______
Tema: Actividad Enzimática
Objetivo: Reconocer las condiciones óptimas de acción de una enzima
INTRODUCCIÓN. Las enzimas se denominan añadiendo asa al nombre del sustrato
con el cual reaccionan. La enzima que controla la descomposición de la urea recibe el
nombre de ureasa; aquéllas que controlan la hidrólisis de proteínas se denominan
proteasas. Algunas enzimas como las proteasas tripsina y pepsina, conservan los
nombres utilizados antes de que se adoptara esta nomenclatura.
Marco teórico
Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar
las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de
la "energía de activación" propia de la reacción. Se entiende por "energía de activación"
al valor de la energía que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o
radiación) para que dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una reacción
química entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación
"asa" a la raíz del nombre de la sustancia sobre la que actúan.
Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que
se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción. Solamente aumentan la
velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las
reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la concentración
del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.
Las enzimas y la digestión
Enzima
Ptialina
Actúa sobre
Proporciona
Los
Mono
almidones.
disacáridos.
Se produce en
y
La
boca
Condiciones
para que actúe
Medio
(glándulas
moderadamente
salivares).
alcalino.
Los
Amilasa
almidones
y
El
Glucosa.
Lipasa
Las proteínas.
Las grasas.
Péptidos
y
aminoácidos.
Ácidos grasos y
Páncreas
glicerina.
intestino.
La lactosa de
Glucosa
la leche.
galactosa.
y
Medio
moderadamente
ácido.
El estómago.
Intestino
Lactasa
y
páncreas.
los azúcares.
Pepsina
estómago
Medio muy ácido.
e
Medio alcalino y
previa acción de
las sales biliares.
(su
producción
disminuye con el
Medio ácido.
crecimiento).
Materiales y Reactivos

Hielo

Saliva

Lugol

Almidón

Solución de HCl al 5%

Solución de NaOH al 5%

Agua Caliente.
Procedimiento
a) Enumeramos 3 tubos de ensayo 1, 2,3 adicionamos 3 cc de almidón a cada uno más 2
gotas de saliva a cada uno.
b) Medimos el pH y anotamos
c) Al tubo 1 adicionamos 1 ml de HCl ,
2,1 ml de H2O,
3,1 ml de base.
d) Colocamos en baño maría a 37 ºC y colocamos los tubos por 10 minutos,
e) luego añadimos 5 gotas de lugol a cada uno y anotamos
f) A los tubos 4, 5 y 6 le adicionamos 3 ml de almidón a cada uno más 2 gotas de saliva
a cada uno.
g) Colocamos a 10 minutos al tubo 4 en baño frió, al tubo5 a 37 ºC al tubo 6 en
ebullición todos al mismo tiempo. Luego agregamos 5 gotas de lugol a cada uno y
anotamos.
Laboratorio n°_______.
Título: Determinación de la presencia de formol en la leche.
Propósito: Diagnosticar la presencia de formol en la leche y sus efectos en la salud.
Introducción: se da el nombre de formol a la solución del metanal o formaldehído al
40%. Sin embargo, se usa como preservativo, pero no debe usarse en los alimentos, se
usa para evitar que la leche se fermente. Su uso en la leche es peligroso y por esta razón,
su estudio.
M T: Efectos del formol en la salud.
M y R: Formol, leche, clara de huevo, solución de amoniaco, HCl concentrado, cloruro
férrico, erlenmeyers, tubos de ensayos, cápsulas de porcelanas.
Procedimiento:
1- Ponga clara de huevo en una cápsula y agregue varias gotas de formol. Qué
observa? Anote.
2- Ponga 3 cc de formol en un tubo de ensayo y agregue 6 cc de solución de
amoniaco, el producto formado es urotropina o hexametileno- tetramina.
6 HCHO + 4 NH3
……….→ 6 H2O +
(CH2)6N4
3- Ponga en un tubo de ensayo 5 cc de leche de vaca y agregue dos gotas de
formol. Seguido, adicione 5 cc de HCl concentrado y una gota de FeCl 3. Agite.
Prepare un vaso químico con agua para colocar el matraz en un baño maría,
caliente hasta ebullición. Observe un color violáceo.
4- Repita el paso sin usar las dos gotas de formol. Qué sucede, Qué indica ese
color?
h) Detección de formaldehido.
1. Adicionar en un tubo 5 ml de leche.
2. Agregar 5 ml H2SO4 al tubo concentrado con traza de cloruro férrico.
3. Formación de dos capas.
4. Interface violeta a purpura (positivo).
http://pasaelanalisis.blogspot.com/2008/11/analisis-de-leche-fresca.html