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Proteínas II Organización de la clase • • • • • • Estructuras 3iª y 4iª Supra-estructuras Plegamiento y desplegamiento Distintas conformaciones. Priones Modificaciones co/post-traduccionales Enzimas ESTRUCTURAS 1ias, 2ias, 3ias y 4ias entre átomos de enlaces peptídicos cercanos en la sec 1ia entre grupos R lejanos en la sec 1ia entre distintos polipéptidos REPASO DE DIFERENTES TIPOS DE UNIONES ENTRE aa SIMILITUD en ESTRUCTURA 1ia SE REFLEJA EN SIMILITUD en ESTRUCTURA 3-D Ejemplo de ASOCIACION entre distintos polipéptidos: COLAGENO ejemplo de ESTRUCTURA 4ia HEMOGLOBINA ejemplo de ESTRUCTURA 4ia HEMOGLOBINA mostrando grupo Hemo ejemplo de ESTRUCTURA 4ia proteína captadora de luz en bacterias fotosintéticas formada por 4 polipéptidos asociados 1 2y3 4 ejemplo de SUPRAESTRUCTURA: COLAGENO las triples hélices se asocian entre sí formando multímeros (microfibrilla) microfibrilla Ejemplo de supra-estructura: COLAGENO fibras al M.E. secretada por fibroblastos proteína más abundante en el reino animal 30% de masa total de proteínas en mamíf. 7% del peso corporal. En piel: el 70%. Esencial para la elasticidad y flexibilidad de los tejidos Supraestructuras. Ensamblaje hasta formar multímeros ejemplos: cápsides de virus Virus de plantas Supraestructuras. Ensamblaje hasta formar multímeros • ejemplos: Virus de bacterias (fagos) y animales Supraestructuras. Ensamblaje hasta formar multímeros Ej: nuclepcápside y cápside de Virus con membrana. nucleo Plegamiento o folding ejemplo: Ribonucleasa Christian Anfinsen Premio Nobel 1972 Plegamiento o folding Si a la proteína desnaturalizada por 1) MSH 2) calor o urea se enfría lentamente y/o se elimina la urea, vuelve a adquirir actividad → Dogma de Anfinsen (1950-1960s): La estructura 3-D nativa determinada sólo por secuencia de aminoácidos (estructura 1ia) No es válido para todas las proteínas Además: chaperonas PRIONES (PRoteína-INfecciosos) Enfermedad de las vacas locas (Encefalopatía bovina espongiforme) Scrapie en ovejas Creutzfeldt–Jakob disease (CJD) en humanos Stanley Prusiner Premio Nobel 1997 puede cambiar de conformación soluble normal, no patógena modelo del polímero. Explica la formación de las fibras observadas → agregados insolubles patógena MODIFICACIONES CO- Y POST-TRADUCCIONALES son realizadas por ENZIMAS ENZIMAS historia del concepto • En el siglo XIX, estudiando la fermentación del azúcar en alcohol por levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, que llamó ”fermentos” (pensó que sólo funcionaban dentro organismos vivos) • En 1897 Eduard Buchner demostró la capacidad de extractos de levadura para fermentar azúcar, a pesar de la ausencia de células enteras de levadura Premio Nobel 1907 ENZIMAS • Catalizadores biológicos • Proteínas o RNA (ribozimas) • No se gastan, se reciclan llave-cerradura modelo sencillo de acción de una enzima Pueden necesitar ayuda de: • Coenzimas: moléculas orgánicas transportadoras de átomos o grupos químicos desde una enzima a otra (ej.: NADH [vitamina B3]) • Cofactores: forman parte de la enzima (ej: Mg2+) en el camino de reacción, forman intermediarios covalentes con el / los sustrato/s (ES) en función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: ej: Láctico deshidrogenasa en fermentación Clase 1: OXIDORREDUCTASAS en levaduras y músculo; NAD(H) o NADP deshidrogenasas en respiración y fotosíntesis Clase 2: TRANSFERASAS ej: peptidil-transferasa (ribozima), metil-transferasas, acetil-transferasas, DNA y RNA polimerasas, transaminasas Clase 3: HIDROLASAS ej: nucleasas, proteasas, lipasas, β-galactosidasa, en tracto digestivo Clase 4: LIASAS Clase 5: ISOMERASAS Clase 6: LIGASAS ej: DNA ligasa, aa-tRNA sintetasas (requieren ATP) las enzimas bajan la Energía de Activación y por eso aceleran complejo ES “Pathways” o caminos metabólicos ¿còmo se mide la actividad enzimática? Factores que influyen en a actividad enzimática activadores e inhibidores ejemplo de subunidades sensibles a activador (regulatorias ) pKA