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Enzimas
Control de las reacciones celulares
• Las enzimas son proteínas globulares
• Las enzimas controlan la velocidad de las
reacciones químicas de la célula.
• Una enzima es pues un catalizador = un
acelerador de las reacciones bioquímicas
de la célula.
• La sustancia sobre la que actúa una
enzima se llama sustrato.
• Una enzima particular actúa sobre cierto
sustrato.
Control de las reacciones celulares
• Las enzimas se encuentran en todas las
células.
• Los organismos vivos producen miles de
enzimas diferentes. Esto se debe a que
cada reacción química requiere una
enzima distinta para actuar en un sustrato.
• Esta propiedad de las enzimas es llamada
especificidad enzima-sustrato.
• Cada enzima se adhiere al sustrato por
una zona llamada sitio activo, en el que se
inserta como una llave en su cerradura.
Factores que afectan la actividad
enzimática:
• pH
• Temperatura
• Concentración de sustrato
El rango de pH al que actúan las enzimas es amplio,
reflejando lo distintos ambientes que se dan en un
organismo
Efecto del pH en la actividad enzimática
• La mayoría de enzimas tienen un pH
óptimo donde su actividad es máxima.
Esto se notará en la velocidad de la
reacción química: más producto en menos
tiempo.
• Si el pH es distinto del óptimo, la actividad
enzimática disminuye o para totalmente.
• pH extremos desnaturalizan la enzima,
haciendo que su estructura sea
irreversiblemente alterada.
La temperatura afecta la actividad
enzimática de dos modos diferentes
Efecto de la temperatura:
• La temperatura afecta el movimiento de
las partículas en un líquido. Al aumentar la
temperatura el movimiento es mayor y hay
más probabilidades de encuentro entre
enzima y sustrato, aumentando la
actividad enzimática.
• El calor puede afectar la estructura de la
enzima disminuyendo su actividad o
destruyéndola por desnaturalización.
La velocidad de la reacción aumenta con la
concentración de sustrato, hasta llegar al
punto de saturación
Efecto de la concentración de sustrato
• Las enzimas solo pueden catalizar las
reacciones cuando el sustrato se une al sitio
activo.
• Cuando aumenta la concentración de sustrato,
las probabilidades de unión enzima-sustrato
aumentan, y se incrementa la velocidad de la
reacción.
• Pero al aumentar el sustrato cada vez más sitios
activos están llenos, hasta llegar un punto de
saturación en que la velocidad ya no puede
aumentar más.
Tarea: Intolerancia a
la Lactosa
Intolerancia a la lactosa
La lactasa es obtenida de Kluyveromyces lactis,
una levadura que crece naturalmente en la leche.
con biotecnología se pueden cultivar
industrialmente las levaduras para obtener la
enzima
Intolerancia a la lactosa
• La lactosa es el azúcar naturalmente presente en la leche, y puede
ser descompuesta en glucosa y galactosa por acción de la enzima
lactasa.
• La intolerancia a la lactosa se presenta cuando el intestino delgado
no produce suficiente enzima lactasa. El organismo de los bebés
produce esta enzima de tal forma que pueden digerir la leche,
incluyendo la leche materna. Antes de que los seres humanos se
convirtieran en pastores y procesaran productos lácteos, la mayoría
de las personas no seguía consumiendo leche en su vida, de tal
manera que no producían lactasa después de las primeras etapas
de la infancia.
• La intolerancia a la lactosa es más común en poblaciones asiáticas,
zonas de África, nativos americanos y pueblos del Mediterráneo,
que en las poblaciones del norte y occidente de Europa.
¿Es la intolerancia a la lactosa
una anomalía?
• La lactasa es una enzima producida en el intestino
delgado y que se sintetiza durante la infancia de todos
los mamíferos. Su acción es imprescindible en el
proceso de conversión de la lactosa, azúcar doble
(disacárido), en sus componentes glucosa y galactosa.
• La falta de lactasa origina intolerancia a la lactosa que
se considera como una “anomalía” relativamente
frecuente.
• Se ha sugerido que la secreción de lactasa en la etapa
adulta humana es una adaptación evolutiva que surgió
hace unos miles de años en al menos tres centros
distintos del planeta: Norte de Europa, Arabia y el Este
de África.
¿Es la intolerancia a la lactosa
una anomalía?
• Puede argumentarse que la intolerancia a la
lactosa en adultos es la condición normal de los
seres humanos:
• 1. Ya que solo los mamíferos lactantes
necesitan la lactosa, en los adultos el organismo
la producción de la enzima declina.
• 2. Casi el 80% de la humanidad es intolerante.
• 3. Argumento evolutivo: Las migraciones de los
centros de origen pueden haber dispersado la
tolerancia.
Distribución de la intolerancia a la lactosa
http://nutritionwonderland.com/wp-content/uploads/2009/05/lactose_intolerance.png
Intolerancia a la lactosa
• Síntomas: Distensión abdominal, Cólicos abdominales,
Diarrea, Heces con olor fétido, Gases (flatulencia),
Desnutrición, Náuseas, Crecimiento lento, Pérdida de
peso.
• Esto se debe a que la lactosa pasa intacta a través del
intestino delgado, y cuando llega al intestino grueso, las
bacterias la transforman en CO2 y metano CH4; estos
gases son causa de los síntomas.
• La mayoría de las personas con niveles de lactasa bajos
puede tolerar de 2 a 4 onzas de leche una vez (hasta
media taza).
•
http://www.pcrm.org/newsletter/jun05/m
ilk_ad.html
About 75 percent of people
worldwide are lactose
intolerant, meaning they lose
the ability to digest the milk
sugar lactose after infancy. This
shift in enzyme activity is
natural. According to the
American Academy of Family
Physicians, 60–80 percent of
African Americans, 50–80
percent of Hispanic Americans,
and at least 90 percent of Asian
Americans are lactose
intolerant. Symptoms can
include nausea, cramps,
bloating, gas, diarrhea, and
other gastrointestinal distress.
Hay dos formas de usar lactasa para
producir leche deslactosada
• 1. La enzima puede agregarse a la leche,
pero la enzima permanece allí.
• 2. La enzima puede ser inmovilizada en
una superficie o en camas de material
poroso. La leche fluye y recibe la acción
de la enzima.
• Este último método evita contaminar el
producto alimenticio con lactasa.
Práctica de Laboratorio:
Factores que afectan la
actividad de las enzimas
Investigando la actividad de la
catecol oxidasa en vegetales
• Cuando algunas frutas se cortan, la
superficie expuesta al oxígeno del aire se
vuelve color café. esto es debido a un
proceso de dos pasos:
1. Una sustancia llamada catecol es
convertida en un pigmento amarillo
(benzoquinona?)por acción de la enzima
catecol oxidasa.
2. El pigmento amarillo reacciona con el
oxígeno convirtiéndose en melanina que
es un pigmento color café.
Investigando la actividad de la
catecol oxidasa en vegetales
• La catecol oxidasa es liberada cuando el
tejido vegetal es dañado.
• En condiciones normales catecol (el
sustrato) y catecol oxidasa (la enzima) no
están en contacto.
Investigando la actividad de la
catecol oxidasa en vegetales
• La benzoquinona es tóxica para las
bacterias y ayuda a prevenir la ´pudrición´
de los tejidos.
Investigando la actividad de la
catecol oxidasa en vegetales
• Diseñe un experimento para determinar el
efecto de la temperatura en la actividad
enzimática.
• Plantee la pregunta de investigación o la
hipótesis del experimento
• Identifique la variable independiente, la
dependiente, y las variables que deberá
controlar.
• ¿Cómo podría medir los cambios en la
variables dependiente?
Investigando la actividad de la
catecol oxidasa en vegetales
• Usando papa como fuente de catecol y catecol oxidasa. Efecto
de la temperatura.
Investigando la actividad de la
catecol oxidasa en vegetales
• ¿Qué efecto tiene la temperatura en la
reacción de la enzima?
• ¿Qué explicación le encuentra a la
diferencia observada entre los tubos
100°C y 40°C?
• ¿Le encuentra alguna aplicación práctica
a los resultados obtenidos?
Investigando la actividad de la
catecol oxidasa en vegetales
• La tirosinasa es una enzima que cataliza la
oxidación de fenoles (como la tirosina, que es
un aminoácido) y está extendida en plantas y
animales.
• La tirosinasa es una enzima cuprífera presente
en tejidos de plantas y animales que cataliza la
producción de melanina y otros pigmentos de la
tirosina por oxidación
• Una enzima parecida, la catecol oxidasa, es
responsable del ennegrecimiento de una papa o
un banano cortados y expuestos al aire.
Investigando la actividad de la
catecol oxidasa en vegetales
• Las tirosinasas han sido aisladas y estudiadas desde
una amplia variedad de plantas, animales y especies de
hongos. Las tirosinasas de diferentes especies son
distintas en términos de sus propiedades estructurales,
distribución de tejido y ubicación celular. []Se ha
insinuado que no hay una estructura de proteínas
común en plantas, animales y tejidos de hongos pues
frecuentemente difieren respecto a su estructura
primaria, tamaño y características de activación. Sin
embargo, todas las tirosinasas tienen en común un
centro de cobre dentro de su sitio activo. La actividad de
la tirosinasa es similar a la catecol oxidasa.
Investigando la actividad de la
catecol oxidasa en vegetales
• Cuando una persona tiene un gen tirosinasa mutado,
padece albinismo, una enfermedad hereditaria que sufre
una persona cada 17.000 en los Estados Unidos.