Download Proteínas- metabolismo

Proteínas- metabolismo
Papel de las proteínas en la
nutrición
• Sirven para:
• 1. Síntesis de nuevas proteínas
• 2.Formación de compuestos no protéicos
de importancia fisiológica
• 3. Producción de energía
Valor biológico de las proteínas
• 1. Digestibilidad es la relación entre la cantidad de
proteínas ingeridas y la de las proteínas absorbidas.
• N ingerido = cantidad de N presente en cada gramo
de alimento ingerido
• NI = gramos de proteína ingerida / 6,25
• N absorbido Cantidad de N que logra absorberse en
el tubo digestivo
• Valor biológico = N dietético retenido X100
•
N dietético absorbido
Proteínas de la dieta
• Animales
• Vegetales: Trigo deficiente en lisina, el
maíz en triptófano, los frijoles , los
guisantes y en general las leguminosas en
metionina.
Balance de nitrógeno
• El nitrógeno es excretado por la orina en
forma de urea, creatinina, ácido úrico y
amonio libre
• BN en equilibrio: Ingerido = Excretado
• BN positivo: ingerido mayor excretado
• BN negativo: ingerido menor excretado
Requerimientos diarios de proteína
• 0,6- 1,5 g / Kg peso/ día
• X= 1 g / Kg peso/ día para los adultos
• X= 2 g / Kg / día en niños
•
Efectos de la deficiencia de
proteína
• Retardo en el crecimiento
• Perdida de peso
• Desnutrición: Hipoprotéica ( Kwashiorkor)
•
Hipocalórica ( Marasmo)
Valor biológico de las proteínas
Proteína
VB
Proteína
VB
Huevo entera 94
Leche cruda
90
Carne de res 76
Queso
69
Trigo entero 67
Maíz entero
60
Pan blanco
45
Arroz blanco
75
Frijoles
38
Guisantes
48
Papa
67
Ajonjolí
71
Aminoácidos proteicos
•
•
•
•
•
•
•
Alanina
Cisteína
Acido aspártico
Acido glutámico
Fenilalanina
Glicina
Histidina
A
C
D
E
F
G
H
Ala
Cis
Asp
Glu
Fen
Gli
His
SIMBOLOS(2)
•
•
•
•
•
•
•
•
Isoleucina
Lisina
Leucina
Metionina
Asparagina
Prolina
Glutamina
Arginina
I
k
L
M
N
P
Q
R
Ile
Lis
Leu
Met
Asn
Pro
Gln
Arg
SIMBOLOS(3)
•
•
•
•
•
Serina
Treonina
Valina
Triptofano
Tirosina
S
T
V
W
Y
Ser
Tre
Val
Trp
Tir
Aminoácidos esenciales de la
alimentación
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
Treonina
Metionina
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptofano
Lisina
Arginina ( solo durante la infancia)
Histidina ( solo durante la infancia)
Digestión (1)
• El estómago, produce:
• 1. Acido clorhídrico (HCl) en las células
parietales.
• 2. Pepsinógeno, en las células principales que
se activa a pepsina por acción del HCl, es una
endopeptidasa que ataca uniones no
terminales con mayor facilidad la Tir, Fen y
Trp.
• 3. La renina, principalmente en niños que
coagula la leche.
Digestión (2)
• Intestino delgado, en el duodeno se produce:
La secretina y la colecistoquinina, dos hormonas reguladoras de la
secreción del jugo pancreático.
SECRECIÓN PANCREATICA: rica en bicarbonato y enzimas
digestivas.
Enteropeptidasa
1. Tripsinógeno--------------------- Tripsina
Trip
2. Quimotrpsinógeno ------------------- Quimotrpsina
Trip
3. Procarboxipeptoidasa A y B--------------- Carboxipeptidasa A y B
Digestión (3)
• Las glándulas intestinales producen un jugo
alcalino con moco, una fosfatasa alcalina y la
enzima enteropeptidasa
• Las proteínas parcialmente hidrolizadas en
las luz del intestino penetran en el interior de
las células del enterocito como oligopéptidos
donde son atacados por enzimas peptidasas
y aminopeptidasas y se convierten en
aminoácidos libres.
Proteasas digestivas
Enzima Proenzima Lugar de
síntesis
Pepsina Pepsinóge
no
Activador Enlace
Mucosa
gástrica
HCl,
Endopep
autoactiva Tir, Len,
ción
Leu
Tripsina Tripsinógen Páncreas Enteropep Endo Arg,
o
tripsina
Lis
Quimotr Quimotripsi Páncreas Enteropep Endopep
ipsina
nógeno
tidasa
Tir, Fen,
trp, met,
Proteasas digestivas
Enzima
Proenzima Lugar de Activador Enlace
síntesis
Elastasa Proelastas Pancreas Trpsina
Endopep
a
Neutros
Carboxip Procarboxi Páncreas Tripsina
Todos
eptidasa peptidasa
excepto
A
A
los
básicos
Carboxip Procarboxi Páncreas Tripsina
Exopeptid
eptidasa peptidasa
asa Arg,
B
Lis
B
Proteasas digestivas
Enzima
Proenzima Lugar de
síntesis
Aminope --------Mucosa
ptidasa
intestinal
Activador Enlace
------------
Endopepti
dasa
Absorción intestinal de los
productos de la digestión de
proteínas
• Se conocen varios sistemas para el transporte de los
L-aa
• 1. Cootransporte con sodio + transporte activo para
aa neutros, básicos y ácidos , iminoácidos glicina,
cisteína y β- aa.
• 2. Se conoce una vía para los oligopéptidos pequeños
asociado a sodio
• 3. Otra para oligopéptidos mayores con la hidrólisis
del péptido en el interior de la célula seguida del
transporte de los aa resultantes de la hidrólisis.
Recambio Protéico
• Están sujetos a una biosíntesis y degradación
continua. Muchos de los aminoácidos liberados
durante el recambio son reutilizados en la
síntesis de nuevas proteínas.
• En una persona de 70 Kg de peso, consume
100 g de proteína al día y excretará una
cantidad equivalente de productos
nitrogenados, sin embargo los estudios con
marcaje radioactivo indican que se sintetizan
400 g y se degradan 400 g
Recambio(2)
• Las proteínas presentan una enorme
variabilidad en cuanto a su vida media que va
de pocos minutos a meses. Ej albúmina =21
días, Hb = 120 días
• Las que se segregan a un medio extracelular
como las enzimas digestivas, las hormonas y
los anticuerpos su recambio es rápido.
• En cambio las que son estructurales como el
colágeno son más estables.
Importancia del recambio
• Constituye un camino para la adaptación
celular a las modificaciones del medio
ambiente.
• Ej: esporulación
• Enzimas:
• Proteasas intracelulares: Ej. Calpaínas (Ca+2),
proteasoma (ATP). P. Lisosómicas: Ej
Catepsinas
Señales químicas para el recambio
• 1. Ubiquitización: se une a los grupos de lisina
formando un complejo
• 2. Oxidación de determinados residuos
catalizada por metales. El Fe+2 y el OH- a los
residuos de prolina y arginina
• 3. Secuencia PEST. Regiones de 12 a 60
residuos ricas en Pro, Glu, Ser y Tre.
• 4. Determinados resíduos N- terminales, de
Fen, Leu, Tir, Trp, lis o arg (v.m corta)
ubicuitinización
Intercambio de aa entre los
diferentes órganos
• Los principales órganos encargados de mantener la
concentración sanguínea son: El tracto digestivo,
hígado, músculo, riñón y el cerebro.
• Llegan por vía porta al hígado donde unos son
retenidos y otros son liberados a la circulación
sanguínea.
• El tejido muscular consume al menos 60% de los
ramificados y liberando alanina que es consumida por
el hígado .
• El cerebro es gran consumidor de valina y el riñón de
glutamina
Reacciones generales de
aminoácidos
• 1. Transaminación
α-cetoácido1 + aa1-----α-cetoácido2+aa2
Ejemplos: TGO, TGP etc.
• 2. Desaminación oxidativa
aa + NADPH+H-----α-cetoácido+ NADP+
Importancia de las
transaminaciones
• Están catalizadas por enz. Aminotransferesas
• Utilizan el fosfato de piridoxal como coenzima
• Existen aminotransferasas específicas para la
síntesis de todos los aminoácidos que se
encuentran en las proteínas excepto la treonina
y la lisina en tanto que se dispongan los alfa
cetoácidos correspondientes, debido a la
incapacidad de sintetizar los alfa-cetoácidos
existen los aminoácidos esenciales.
Mecanismos de control del N
• 1. Formación de Urea
•
Ciclo de la úrea hepático
• 2. Glutamina sintasa
Glutámico + N+H4 + ATP--- Glutamina+
ADP
• 3. Excreción urinaria de N+H4
Glutamina sintasa
Ciclo de la úrea
Ciclo de la úrea
Ciclo de la urea
Ciclo de la urea-pirimidinas
Tipo
Enzima
deficiente
Tipo de
herencia
Autosómica
recesiva
sintomas
I
Carbamil
fosfato
sintasa I
II
Ornitina
Ligada a X
transcarbamil
asa
igual
III
Arginosuccina Autosómica
to sintasa
recesiva
citrulinemia
IV
Arginosuccina A. R
to liasa
Acidemia
V
Arginasa
Arginemia
A. R
Hiperamone
mia y
aciduria
orótica