Download (sustratos).

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¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
• Son biomóleculas formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno
polímeros lineales construidos a partir de
monómeros llamados aminoácidos, que
bajo condiciones fisiológicas tienen una
estructura tridimensional definida.
Los genes codifican la secuencia exacta
de un aminoácido.
SOSTÉN:
Estructurales = QUERATINA.
ENZIMÁTICAS: Aceleran la velocidad de las
reacciones = CATALISIS.
TRANSPORTE: Entrada y salida de sustancias =
ALBÚMINA.
DEFENSIVAS: Anticuerpos y Antígenos =
INMUNOGLOBULINAS.
HORMONALES: Proteínas reguladoras. Mensajeros
intercelulares del metabolismo de la célula =
INSULINA.
MÓTRICES: contráctiles ACTINA Y MIOSINA =
Movilidad y contracción muscular.
FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
Ca
 El
átomo del carbono α de aminoácido se enlaza a
un átomo de hidrógeno y también a otros tres
grupos de átomos.
 Los tres grupos: -Amino (
NH2)
-Carboxilo (
COOH)
- R (resto de la molécula)
Varían en el grupo R
*simples = H
*complejos = anillo compuesto
https://www.youtube.com/watch?v=fFfIm
FhPefI
NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS
LATERALES DE LOS AMINOACIDOS
 Los
aminoácidos están unidos mediante "enlaces
amida" denominados enlaces peptídicos.
 Las propiedades físicas y químicas de las
proteínas se determinan a partir de los
aminoácidos que las forman.
 Un
péptido: Dos o más aminoácidos
enlazados (dipéptido, tripéptido).
 Polipéptido: Cadena de muchos aminoácidos
unidos por enlaces péptidicos.
 ENLACES COVALENTES
 ENLACES DE HIDRÓGENO:
CO OH
NH
H
REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
Aminoácido
Aminoácido
enlace peptídico : enlace amida
 Cadena
polipeptídica consiste en una cadena
lineal o secuencia de aminoácidos (aa) unidos
por enlaces peptídicos y puentes de disulfuro.
ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína
y es mantenida por los enlaces peptídicos
amino
terminal
carboxilo
terminal
Se refiere al ordenamiento espacial de los aa que se
encuentran en la secuencia.
 Proteínas fibrosas estructurales: queratina.
 α-Hélice:
Cada grupo carbonilo peptídico se une mediante un
enlace de hidrógeno a un hidrógeno del grupo N-H de
la siguiente vuelta de la hélice.


β- Laminar o Lámina plegada (forma de zig-zag)
Cada grupo carbonilo peptídico está unido mediante
enlace de hidrógeno al hidrógeno del grupo N-H de
una cadena peptídica adyacente.







Arreglo tridimensional de los aa.
Plegamiento de los elementos estructurales
secundarios, junto con las disposiciones espaciales de
sus cadenas.
FORMA (interacciones)= Enlaces iónicos, covalentes,
de hidrógeno y uniones fuertes de bisulfuro = mayor
estabilidad.
Grupos hidrofóbicos se agrupan en una región común
(interior) donde no se exponen al agua.
Interacciones hidrofóbicas e hidrofílicas = creación y
estabilidad de la estructura.
Proteínas globulares: enzimas.
Temperatura = desnaturalización.
Debido en parte al enlace
covalente entre los grupos R,
el polipéptido se pliega y
serpentea = forma globular.

Las cadenas polipeptídicas se pueden ensamblar en estructuras
de múltiples subunidades.

Ejemplo: HEMOGLOBINA. Cada polipéptido



terciaria.
tiene estructura primaria, secundaria y
https://www.youtube.com/watch?v=2IWSYOHNUpA
La Hemoglobina
Hb
Proteína de estructura cuaternaria, que posee 4 cadenas polipeptídicas
Por los que se dice que es tetramerica.
Heteroproteína de la sangre , que transporta oxígeno desde los órganos
respiratorios hasta todos los tejidos del cuerpo.
La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α
y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una
secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146
aminoácidos con una estructura primaria diferente.
Valores de referencia2
Sexo
Valor mínimo Valor máximo
Hombre
13.8
17.2
Mujer
12.1
15.1
Unidades: g/dL (gramos por decilitro).

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes (interacciones) que forman
dicha estructura.

La mayoría de las proteínas biológicas pierden su
función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica,
porque los sustratos no pueden unirse más al sitio
activo, y porque los residuos del aminoácido
implicados en la estabilización de los sustratos no
están posicionados para hacerlo.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una
proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
1. la polaridad del disolvente,
2. la fuerza iónica,
3. el pH,
4. la temperatura.
Desnaturalización de la estructura
trimimensional
con
urea
y
reducción de puentes disulfuro
con 2-mercaptoetanol.
ENFERMEDADES MOLECULARES
ENFERMEDAD
PROTEINA DEFECTUOSA
Fibrosis Cística
Transportador de Cl-
Ehlers-Danlos
Colágeno
Talasemias
Hemoglobina
Hipercolesterolemia Familiar
Receptor de LDL
Creutzfeldt-Jakob
Proteína Prion (PrP)
Proteínas chaperonas: ayudan a que nuevas proteínas se plieguen en su
forma normal.
Priones: mal plegamiento de proteínas.
HOLOPROTEÍNAS:
Formadas solamente por aminoácidos
Globulares





Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas




Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
HETEROPROTEÍNAS:
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina “grupo prostético”.
 Glucoproteínas




Lipoproteínas
 De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
 Nucleosomas de la cromatina
 Ribosomas
Cromoproteínas
 Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
 Citocromos, que transportan electrones
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de
realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente.
Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por
ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema
digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales
ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el
cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular
la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar
resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de
dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se
encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender al
organismo. Glicoproteínas que se encargan de
producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra
cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como
el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a
través del organismo a donde sean requeridas. Proteínas como
la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en
la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir
señales para que la célula pueda realizar su función,
como acetilcolina que recibe señales para producir la
contracción.
ENZIMAS
CATALIZADORES BIOLÓGICOS
Aumenta la rapidez o velocidad de una reacción
química o sea, la velocidad de formación del
producto = Disminución de la energía de
activación Ea.
E
N
Z
I
M
A
S
•
No se consumen durante la reacción.
•
Se requieren en cantidades mínimas.
•
Elevada especificidad de sustrato y producto.
•
Regulación = Susceptibles a inhibición por metabolitos o
desnaturalización (inactivación).
•
Algunas catalizan reacciones en ambos sentidos.

Catalizadores orgánicos específicos: cada enzima cataliza
un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un
único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

No modifican el balance energético ni el equilibrio de la
reacción.

Las enzimas se unen
reactivos (sustratos).
a
los

Cada enzima tiene una forma
única con un sitio o centro activo
en el que se une al sustrato

Después de la reacción, enzimas
y productos se separan.

Las moléculas enzimáticas no han
cambiado después de participar
en la reacción.
CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
Baja
concentración de
sustrato
ALTA
concentración de
sustrato
SATURACION
enzima
sustrato
 Iones
inorgánicos de
tipo no proteínico que
activan o inhiben las
enzimas. Ejemplo: Cu,
Zn y Fe.
 Colaboran en la reacción
enzimática
recibiendo
transitoriamente algún
grupo químico: H+ , OH,
CH3 .
Moléculas orgánicas
no proteínicas que
ayudan a la
activación o
inhibición de la
enzima. También
pueden aceptar o
aportar átomos a las
reacciones.
Ejemplo: vitaminas y
la forforilación.