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PROTEÍNAS COMO EJECUTORAS DEL MENSAJE GENÉTICO Definición conceptual y características Son biomoléculas orgánicas complejas Consideradas “ cadenas de Aminoácidos” Ocupan un alto porcentaje en las células. Son macromoléculas porque contienen de preferencia varias centenas de aminoácidos. Son muy variadas, según el número de aminoácidos que las forman y el orden y la secuencia que toman éstos en la cadena produce la especificidad para cumplir una función característica . Cada molécula proteica se va “escribiendo” con un número característico de cada uno de los 20 aminoácidos que existen en los seres vivos En la mayoría de las células de los seres vivos constituyen hasta el 50% o más del peso seco . Solo en las plantas, por su alto contenido de celulosa, las proteínas representan menos de la mitad del peso seco. • Quimicamente se componen por los elementos C-H-O y N, además algunas poseen también S y P. • Se consideran macromoléculas de variadas funciones en los seres vivos: • enzimàtica • hormonal •de almacenamiento • defensivas • transporte de sustancias • contráctiles • estructurales como las de las membranas celulares • muchas otras más. •Su diversidad funcional es abrumadora. •En su estructura, todas siguen el mismo esquema: todas son polímeros de aminoácidos dispuestos en una estructura lineal. Los aminoácidos: las unidades estructurales de las proteínas Un aminoácido es un compuesto orgánico que presenta dos grupos funcionales unidos a un átomo de carbono central, un grupo amino ( -NH2 ), a un grupo ácido carboxilo ( - COOH ) y a un átomo de hidrógeno. En cada aminoácido también existe otro átomo o grupo de átomos de carbono designados con la letra -REn muchos aminoácidos el grupo amino se comporta como una base débil y el grupo ácido como un ácido débil lo que determina la ionización o polarización del aminoácido ( típico de los aminoácidos hidrofílicos), a diferencia de los aminoácidos hidrofóbicos que nunca se ionizan. ¿Cuál es la estructura de un aminoácido? Todos los aminoácidos están formados por un grupo amino y un grupo carboxilo. Amino Carboxilo Al átomo de C se unen cuatro grupos químicos diferentes: amino Grupo R (cadena lateral) hidrógeno carboxilo R es distinto para cada aminoácido Existen en la naturaleza un total de 20 aminoácidos diferentes los que se utilizan para conformar las cadenas proteicas en los seres vivos. Estos 20 aminoácidos no cambian, no importando que célula los sintetice ni que variedad de organismo. Los aminoácidos se unen a través de un enlace por deshidratación denominado enlace peptídico. Al unirse los aminoácidos entre sí se va conformando una cadena proteica, primero se le denomina polipéptido y posteriormente proteína. La secuencia de aminoácidos en la cadena peptídica determina el carácter biológico de la molécula proteica. Una pequeña variación en la secuencia puede alterar o destruir la manera de funcionar de la proteína ¿Cómo se unen los aminoácidos entre sí? El grupo amino de un aminoácido se une al grupo carboxilo de otro, se pierde una molécula de agua formándose la unión peptídica que es una función amida. El enlace peptìdico es un enlace por deshidrataciòn como todos los enlaces orgànicos Los enlaces peptídicos conectan los aminoácidos formando cadenas lineales Clasificación de los aminoácidos Esenciales : Son aquellos que nuestro organismo no es capaz de sintetizar o formar y por lo tanto debe adquirirlo a través de la dieta alimenticia, especialmente vegetal No esenciales: pueden ser sintetizados por el organismo a partir de glúcidos, lípidos u otras moléculas orgánicas, por tanto, su importancia es menor a los anteriores . ¿Las cadenas de aminoácidos de las proteínas están estiradas o adoptan alguna forma particular? Las proteínas tienen una estructura tridimensional que se describe en función de cuatro niveles jerárquicos de organización Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria La estructura primaria es la disposición lineal o secuencia de aminoácidos que constituyen la cadena polipeptídica, está referida al orden, la secuencia y el número de aminoácidos. La estructura secundaria, resulta del plegamiento periódico de la cadena de aminoácidos Dicho plegamiento puede adoptar dos disposiciones geométricas: alfa hélice espiralada lámina beta plegada La estructura secundaria se estabiliza mediante enlaces por puentes de hidrógeno •La estructura terciaria está dada por la disposición tridimensional de todos los restos de aminoácidos. Resulta de la interacción entre aminoácidos de diferentes puntos de la estructura secundaria enrollada como también globular Su estructura se mantiene por enlaces S – S o puentes disulfuro que se producen entre los aminoácidos vecinos Cuando dos o más cadenas de polipéptidos se asocian para formar una molécula de proteína se da la estructura cuaternaria. Clasificación de las proteínas: Según su naturaleza nativa: 1) Fibrosas: Alcanzan la estructura secundaria, son duras, de gran resistencia, elásticas, insolubles en agua, entre ellas se encuentran: el colágeno , la elastina, la miosina y otras. 2) Globulares: Alcanzan la estructura terciaria, su forma es globular, son solubles en agua, son dinámicas y participan de preferencia en procesos de regulación metabólica. b) Según su composición: 1) Simples: Aquellas formadas solo por aminoácidos, se les considera proteínas puras.( albúminas, globulinas, actina, ). 2) Conjugadas: Aquellas proteínas que poseen. además de aminoácidos en su cadena, también algunos grupos no proteicos como azúcares o lípidos (cada grupo no proteico es llamado grupo prostético), entre ellas se encuentran: Glucoproteínas, fosfoproteínas, lipoproteínas ,etc.. Funciones biológicas de las Proteínas: Las funciones proteicas son variadísimas en los seres vivos, a continuación te nombro algunas de ellas: 1) Reserva energética :Endosperma en vegetales, vitelo en los óvulos animales. 2) Estructural : Es el principal constituyente orgánico de todas las estructuras celulares. 3) Enzimática : Las enzimas, componentes proteícos que regulan todos los procesos metabólicos en el ser vivo, son proteínas. 4) Hormonal : Las hormonas, que son sustancias reguladoras de la función orgánica, muchas de ellas son proteínas o derivados de ellas. 5) Coagulación : El complejo proceso de la coagulación de la sangre es un proceso realizado por proteínas y catalizado por enzimas ( proteínas). 6) Inmunológica : Los anticuerpos y todas las sustancias que nuestro organismo produce a nivel de su sistema inmunológico para defendernos de los agentes extraños, también son proteínas. 7) Contráctil : El proceso de la contracción muscular, el mecanismo que permite nuestros procesos de movilización, de lenguaje y de regulación, es producido por proteínas contráctiles como la actina, la miosina, la tropomiosina y otras. 8) Transporte : El transporte de O2 y CO2 por la sangre es realizado por una proteína llamada Hemoglobina, las hormonas, iones y sales minerales son transportados por la sangre a través de las albúminas y de las globulinas ( proteínas). Reconocimiento de las proteínas Al igual como el resto de las biomoléculas orgánicas, las proteínas pueden ser reconocidas por reactivos como ser: el reactivo de Biuret y la reacción Xantoproteica. CH2 CH2 S Cys 17 H 3C Cys 14 S CH2 N CH2 N CH3 CH3 Fe++ N CH2 CH2 COO- N H 3C CH2 CH2 COO- ENZIMAS Definición conceptual: Son biomoléculas orgánicas de naturaleza proteica cuya función es aumentar la velocidad de las reacciones bioquímicas que se producen en el organismo, actúan por lo tanto como catalizadores biológicos. ¿Cuál es su naturaleza química? La gran mayoría de las enzimas son proteínas. ¿ Donde se producen? Se producen en los ribosomas celulares como respuesta a las órdenes del ADN nuclear. Pueden actuar dentro de las células como fuera de ellas. Las enzimas ¿Cómo actúan? Las enzimas son catalizadores orgánicos y como tales aumentan la velocidad de la reacción química, sin modificar su resultado. No modifican la energía de los reactantes ni de los productos pero sí disminuyen la energía de activación, una especie de barrera energética que deben pasar los reactantes para convertirse en productos. Son considerados biocatalizadores reguladores de reacciones y sin ellas la vida sería casi imposible. Las reacciones catalizadas por las enzimas son de 10.000 a 10.000.000 más rápidas que las reacciones correspondientes no catalizadas. ¿Qué es la energía de activación? Cuando la reacción es catalizada por una enzima, el valor de la energía de activación disminuye y la reacción ocurre a mayor velocidad Propiedades de las enzimas Son eficientes en cantidades muy pequeñas No son alteradas químicamente por la reacción, es decir, se recuperan por completo al finalizar ésta. No afectan las condiciones de equilibrio de la reacción; solo hacen que éste equilibrio se alcance más rápidamente. Presentan una especificidad muy alta para una reacción en particular. Son altamente específicas Pueden estar sujetas a regulación de su actividad, incluso por otras enzimas, también por cofactores y coenzimas. Pueden actuar y después se inhiben temporalmente transformándose en zimógenos hasta activarse de nuevo. Actúan sobre una sustancia en particular llamada sustrato. Pueden existir enzimas catalizadoras o hidrolíticas ( degradan sustancias grandes a sustancias pequeñas) como también enzimas polimerasas ( unen monómeros para formar polímeros) Especificidad de las enzimas La alta especificidad se debe a que su estructura terciaria le permite formar cavidades llamadas sitios activos, lugar donde se ubica el sustrato durante el proceso de catálisis. La enzima se une específicamente a las moléculas denominadas sustratos, formando un complejo enzima-sustrato y favoreciendo su transformación en productos sustrato Complejo enzima-sustrato productos ¿La velocidad de una reacción catalizada por una enzima es siempre la misma? No, depende de muchos factores entre los que se cuentan: Temperatura pH Concentración del sustrato Concentración de la enzima Presencia de agua Temperatura Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual su actividad catalítica es máxima pH Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual la actividad enzimática es máxima Concentración del sustrato A mayor concentración de sustrato disminuye la actividad enzimática. Lo anterior no es indefinidamente, cuando hay más enzima para unirse al sustrato se alcanza la velocidad máxima Función enzimática La función de una enzima está íntimamente ligada a su estructura proteica tridimensional. Cada enzima tiene una ranura o muesca, llamado sitio activo, dentro del cuál las moléculas reactivas llamadas sustratos pueden acoplarse. El sitio activo de una enzima tiene una forma característica y una distribución de carga eléctrica que es complementaria a su sustrato. La enzima permite que sólo entren algunas moléculas muy parecidas a su sitio activo. En algunos casos sustancias similares químicamente al sustrato pueden competir con éste ocupando su sitio activo: estos son llamados inhibidores competitivos. Además del sitio activo, muchas enzimas poseen también un grupo de aminoácidos que conforma el sitio alostérico, este sitio permitiría la regulación de una enzima cuando esta forma parte de una cadena de reacciones. Las sustancias que ocupan el sitio alostérico de una enzima para impedir su regulación se denominan inhibidores no competitivos. La especificidad de una enzima con su sustrato se relaciona con una llave y su cerradura. Las enzimas y los sustratos son mucho más flexibles que las cerraduras y las llaves. Por lo menos en algunas enzimas, los cambios de la forma, tanto de la enzima como del sustrato son esenciales para que se presente la acción enzimática. Antiguamente se planteaba la teoría “llave – cerradura” para explicar la especifidad enzimática con el sustrato. Este modelo es muy rígido y ya está obsoleto. En la actualidad se plantea el modelo del “encaje inducido” que sostiene que el sitio activo de una enzima puede “adaptarse” o acomodarse” o “deformarse para su acción perdiendo si rigidez para conectarse con la molécula de sustrato Modelo de acción enzimática teoría llave - cerradura La enzima es como una especie de cerradura molecular en que entran solo llaves moleculares en forma específica, o sea los sustratos. Modelo de acción enzimática teoría del encaje inducido Cuando el sustrato se combina con la enzima induce un cambio en la forma de esta, que es posible porque los sitios activos de la enzimas son flexibles. Es el modelo aceptado actualmente. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Según La Unión Internacional de Bioquímica las enzimas se clasifican de acuerdo a la clase general de reacciones químicas que catalizan: 1.- Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de oxido-reducción. Se conocen como deshidrogenesas, pero algunas de ellas reciben el nombre de oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, oxidasas. 2.- Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de grupos orgánicos. Muchas de ellas requieren de coenzimas, 3.- Hidrolasas: Son una clase especial de transferasa, el agua le sirve como receptor del grupo transferido. 4.- Liasas: Catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica, no oxidante o lalisis de una sustrato en reacciones que generan o se rompen un doble enlace. 5.- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización. Por tener un solo sustrato y un solo producto son las reacciones enzimáticas más sencillas. 6.- Ligasas: catalizan la ligadura o unión de dos sustratos en reacciones sintéticas que requieren el ingre so de energía química potencial ( por lo general del ATP). Se les da el nombre de sintetasas. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS Sustancias que inhiben la actividad de muchas enzimas o incluso las destruyen. En la inhibición reversible el inhibidor forma enlaces débiles con la enzima. La Inhibición reversible competitiva el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo. En la Inhibición reversible no competitiva el inhibidor se une en un sitio que no es el sitio activo modificando su forma y el sitio activo no puede unirse al sustrato. La inhibición irreversible el inhibidor se combina con un grupo funcional de la enzima y la inactiva o destruye en forma permanente. La penicilina y antibióticos relacionados inhiben de modo irreversible una enzima bacteriana, la transpeptidasa, la cual se encarga de establecer algunos enlaces químicos en la pared celular. Otro ejemplo es el cianuro que inhibe la respiración celular. Este último es considerado un veneno enzimàtico.