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LIC. NUTRICIÓN QUÍMICA BIOLÓGICA 2015 Blog para el intercambio de información http://quimicabiologicaunsl.wikispaces.com Área de Química Biológica - Universidad Nacional de San Luis Licenciatura en Bioquímica Farmacia Biología Molecular Ingeniería en Alimentos Analista Biológico Optativo en plantas Licenciatura en Nutrición Licenciatura en Química Licenciatura y Profesorado en Ciencias Biológicas LIC. NUTRICIÓN QCA. BIOLÓGICA PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN Tema 1: Introducción a la Bioquímica de la Nutrición. Objeto de estudio. Relación con otras ramas de las ciencias biológicas y de la salud. Compuestos constituyentes de la materia viva. Función de los nutrientes y otros componentes dietéticos en la nutrición Concepto de Metabolismo. Anabolismo y catabolismo. Vías, ciclos y cascadas metabólicas. . Enzimas. Caracteres generales. Nomenclatura y clasificación. Coenzimas. Cinética enzimática. Factores que afectan la actividad enzimática: temperatura, pH, concentración de enzima y concentración de sustrato. Ecuación de Michaelis-Menten. Inhibición de enzimas, competitiva y no competitiva. Regulación enzimática: compartimentalización, enzimas alostéricas, modificación por unión covalente. Isoenzimas. Zimógenos. ¿Qué son las Enzimas? • Las ENZIMAS son macromoléculas que tienen la capacidad de AUMENTAR LA VELOCIDAD de las reacciones, por ello se denominan catalizadores biológicos • Catalizador: agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de los productos formados, ni desgastarse en el proceso. ¿Cuál es la naturaleza química de las Enzimas? •La mayoría de las ENZIMAS (E) son PROTEÍNAS con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico, llamadas ribozimas. • La actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica. • Las enzimas deben ser sintetizadas correctamente, con las estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera • Cualquier alteración de la síntesis de estas proteínas puede llevar a una patología • A veces estas alteraciones puede solucionarse con cambios en la dieta. • La sustancia sobre las cuales actúan se denominan SUSTRATO •Ningún ser vivo puede vivir sin las ENZIMAS •La mayoría de las reacciones deben ser catalizadas para que ocurran en el tiempo y el momento que la célula lo requiere. ¿Qué funciones tienen las Enzimas? Transformación (síntesis) de moléculas de nutrientes simples en moléculas mas complejas, y viceversa (degradación). Extracción de energía desde combustibles o compuestos degradables por oxidación. Polimerización de subunidades para formar macromoléculas. Ejemplos de transformaciones mediadas por Enzimas Transformación de moléculas complejas en moléculas simples y viceversa ENZIMAS PAN PAPAS ALMIDON n (GLUCOSA) ENZIMAS ARROZ GLUCOGENO (GLUCOSA)n ENZIMAS PANCETA CHIZITOS MONO GLICERIDOS GRASAS (TG) ENZIMAS CHORIZOS ENZIMAS TRIGLICERIDOS GLICEROL +3 AC.GRASOS ¿Cómo se denominan las Enzimas? • Al nombre del sustrato o del producto, se le agrega la terminación ASA Por ejemplo: sacarasa, ureasa, amilasa, etc. • Por la reacción que catalizan, por ej.: oxidoreductasa, deshidrogenasa, descarboxilasa, etc. • Otras tienen nombres arbitrarios, como: ptialina salival, pepsina del jugo gástrico, tripsina, etc. • Cada enzima tiene un nombre y un numero asignado por la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular. Por ej.: Lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27) 1 1 1 Clase - subclase - subsubclase - 27 nº de orden ¿Cómo se clasifican las enzimas? -Según la reacción que catalizanCLASE DE ENZIMA 1. Oxidorreductasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas o sintetasas REACCIÓN QUE CATALIZA Reacciones de óxidoreducción La transferencia de un grupo de átomos, como amina, carboxilo, carbonilo, metilo, desde un sustrato considerado donante, a otro compuesto aceptor La ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición de agua La ruptura de uniones C-C, C-S y C-N de la molécula de sustrato, por un proceso distinto al de hidrólisis La interconversión de isómeros ópticos, geométricos o de posición La formación de enlaces entre C y O, S y N acoplada a la hidrólisis de fosfatos de alta energía. Ejemplos Lactato deshidrogenasa Aminotranferasas Hexoquinasa fosfatasas, disacaridasas Aldolasa Fosfotriosa isomerasa. Piruvato carboxilasa. ¿Cómo se clasifican las enzimas? -Según la reacción que catalizan1-OXIDORREDUCTASAS Alcohol deshidrogenasa (EC 1.1.1.1) Clase - subclase - subsubclase - Lactato 1 deshidrogenasa 2-TRANSFERASAS Hexoquinasa (EC 2.7.1.2) 1 1 27 nº de orden 3. HIDROLASAS Carboxipeptidasa A (EC 3.4.17.1) 4. LIASAS Piruvato descarboxilasa (EC 4.1.1.1) 5. ISOMERASAS Fumarasa ó malato isomerasa (EC 5.2.1.1) 6. LIGASAS Piruvato carboxilasa (EC 6.4.1.1) Características de las Enzimas ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA SITIO DE UNION AL SUSTRATO: SITIO ACTIVO Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno Hidrofóbicas Electrostáticas NECESITAN DE FACTORES NO ENZIMATICOS: inorgánicos (Metales) y orgánicos (Coenzimas) ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. Estereoespecificidad y especificidad geométrica. SON REGULABLES: su actividad, su degradación y la síntesis de la proteína-enzima. Reacción catalizada por una Enzima E Enzima + S ES Sustrato Complejo ES E Enzima + P Producto ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS ALTA ESPECIFICIDAD Ej: Glucoquinasa ESPECIFICIDAD RELATIVA Ej: Hexoquinasas Único sustrato Glucosa Grupo de sustratos Hexosas (Glucosa, Fructosa, Manosa) GLUCOSA Glucoquinasa ATP D-Glucosa Glucoquinasa ADP GLUCOSA-6P - P COMPONENTES DE UNA ENZIMA COFACTOR ENZIMÁTICO HOLOENZIMA ENZIMA TOTAL = APOENZIMA PROTEÍNA (termolábil) + COENZIMA NO PROTEICA (termoestable) IONES Inorgánicos COFACTOR ENZIMÁTICO Fe 2+ Mn 2+ Mg 2+ Zn 2+ METALOENZIMAS Molécula orgánica No Proteica Unión débil COENZIMAS COENZIMAS Unión fuerte (covalente) VITAMINAS NUCLEÓTIDOS COENZIMAS COENZIMAS GRUPO PROSTÉTICO Biotina Tiamina Piridoxal-P NAD FAD Transportadores de grupos funcionales Transportadores de electrones y protones COENZIMAS - VITAMINAS Niacina Riboflavina (Vit.B2) NAD, NADP Ion Hidruro (:H -) PDH GAD FAD, FMN Electrones SDH Tiamina (Vit. B1) PP-tiamina Aldehídos PDH, TC Acido pantoténico Coenzima A Acido fólico Piridoxina (B6) Acido lipoico Grupos acilo Tiolasa Grupos monocarbonados Ser-Tre Deshidrat. P-piridoxal Transferencia grupos aminos Transaminas as Lipoamida Electrones y grupos acilos. PDH TH4 Enzimas que requieren Iones Metálicos como COFACTORES (METALOENZIMAS) Citocromo oxidasa Catalasa Fe++ ó Fe+++ Peroxidasa Anhidrasa carbónica Zn++ Hexoquinasa Glucosa-6-fosfatasa Piruvato quinasa Mg++ DISTRIBUCIÓN DE LAS ENZIMAS COMPARTIMENTALIZACION: Diferente localización dentro de la célula (Enzimas mitocondriales, liosomales, citosólicas, de membrana) SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas, ordenadas espacialmente en una secuencia de reacciones (Ej: Cadena respiratoria). ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta distintos sitios catalíticos que catalizan deferentes reacciones (Ej: Acido graso