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UNIVERSIDAD NACIONAL DE INGENIERIA
Sede Regional Estelí
UNI-NORTE
QUIMICA DE ALIMENTOS
PROTEÍNAS
INTRODUCCION
Las moléculas de proteínas están
compuestas principalmente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Las proteínas se encuentran en
plantas y animales y son esenciales
para toda vida.
Formar estructuras de soporte y
protección, tales como el cartílago, la piel, las
uñas, el pelo y el músculo.
 Las proteínas están construidas a base de
unidades más pequeñas, los aminoácidos.
 Las proteínas pueden ser desdobladas
para crear formas intermedias de tamaños y
propiedades variables.
1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?
Las proteínas son biomóleculas formadas
básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Conservan su actividad biológica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH y
de temperatura.
Las unidades monoméricas son los
aminoácidos y el tipo de unión que se establece
entre ellos se conoce como enlace peptídico.
Composición

Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi
todas poseen además S.

El contenido de N representa ~ el 16 % de la
masa total de la molécula → c / 6,25 g proteína
hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para
estimar la cantidad de proteína existente en
una muestra a partir de la medición del N de la
misma.

Son polímeros de alto peso molecular. Están
formadas por unidades estructurales básicas
llamadas aminoácidos (aa).
PROTEINAS
Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas por
carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Su estructura está
formada por largas cadenas lineales: los aminoácidos.
Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.
Funciones:
 Estructura
 Regulación del
metabolismo
 Detoxificación
 Inmunidad
 Energía
Se clasifican en:
 Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptófano, valina
 Aminoácidos no esenciales
 Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido
glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.
 Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno
proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de
nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se
elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.
Introducción
De
esos
20
ó
22
aminoácidos
existentes
algunos
pueden
ser
sintetizados en los tejidos a
partir de otro A.A. y son
llamados no esenciales .
Otros por el contrario, no
pueden ser sintetizados o no
en la calidad necesaria, por
lo que tienen que ser
absorbidos ya sintetizados y
son
denominados
aminoácidos esenciales .
A continuación se da una
lista de los aminoácidos
esenciales y no esenciales en
AMINOACIDOS
ESENCIALES
AMINOACIDOS
NO
ESENCIALES
Fenilalanina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Treonina
Valina
Triptófano
Arginina
Histidina
Glisina
Serina
Asparagina
Tirosina
Cistina
Acido aspártico
Acido glutámico
Citrulina
Ornitina
Prolina
Alanina
Fuentes de proteínas
Carnes,hígado, pescados, leche y
sus derivados, los huevos, las
legumbres (las proteínas de origen
animal poseen mayor predisposición
que las vegetales)

“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de
nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica).
Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y
se elimina por la orina al filtrarse en los riñones”
El nombre proteína deriva del griego
“PROTEIOS”
 Compuesto nitrogenado natural de carácter
orgánico complejo.
Alimentos ricos en proteínas son la carne, las
aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso
2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE
PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión
de aminoácidos mediante un enlace
peptídico.
El enlace peptídico es la unión entre un
grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y
un grupo α-amino de otro aa.
Proteínas

Son
polímeros
de
aminoácidos,
(formados
por un grupo -COOH, un
grupo -NH2 y aun grupo -R
con distinto número de C.)
El grupo NH2 de un AA
se une con un grupo COOH
del AA vecino,
 perdiéndose una molécula
de agua.( E. peptídico).
3.- AMINOÁCIDOS
Se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
Clasificación de los Enlaces Peptídico según el
numero de aminoácidos.
1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de
10.
Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.
2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de
aminoácidos es mayor de 10.
4.- ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
 Primaria
 Secundaria
 Terciaria
Cuaternaria
Niveles de organización de las
proteínas.
PRIMARIA: secuencia de AA. La
sustitución de un solo AA altera su función.
Cambios en esta estructura origina una proteína
diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e.
(Anemia falciforme).
Estructura Primaria
Niveles de organización de las
proteínas.

SECUNDARIA:
configuración espacial de
la Proteína, determinada
por la proximidad de los
AA Algunas poseen forma
de "hélice" (alfa), y otras
de "hoja plegada"(beta.)
Estructura Secundaria
Niveles de organización de las
proteínas.
TERCIARIA:
configuración
tridimensional,
determinada
por
plegamientos entre regiones alfa y beta de
los polipéptidos.
La estructura terciaria

Es la forma que manifiesta en el espacio una
proteína.
 Puede redondeada y compacta, adquiriendo un
aspecto globular.
 También puede ser una estructura fibrosa y
alargada.
 La conformación espacial de la proteína
condiciona su función biológica.
Estructura Terciaria
Niveles de organización de las
proteínas.
CUATERNARIA:
combinación de dos o
más proteínas para
formar
una
más
compleja.
La
hemoglobina
está
formada
por
dos
cadenas alfa y dos beta
que pueden disociarse.
Estructura Cuaternaria
5.- VALOR BIOLÓGICO DE LAS
PROTEINAS
Presente en las proteínas de origen
animal.
La leche materna es el patrón con el que
se compara el valor biológico de las demás
proteínas de la dieta.
6.- NECESIDADES DIARIAS DE
LAS PROTEINAS
Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biológico de las
proteínas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
proteínas/día
7.- PROTEINAS DE ORIGEN
VEGETAL O ANIMAL
Las proteínas de origen animal son
moléculas mucho más grandes
Valor biológico de origen animal es
mayor que la de origen vegetal
Un elevado aporte de ácidos grasos
saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermadades cardiovasculares
8.- FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS.
Catalíticas
Estructurales
Contráctiles
De defensa natural
Digestivas
De transporte
Sanguíneas o plasmáticas
Hormonales
Respiratorias
Represoras
De la visión
Tipos
Enzimas
Reserva
Transportadoras
Ejemplos
Ácido-grasosintetosa
Ovoalbúmina
Localización o
función
Cataliza la síntesis de
ácidos grasos.
Clara de huevo.
Hemoglobina Transporta el oxígeno en la
sangre.
Protectoras en Anticuerpos
la sangre
Insulina
Hormonas
Estructurales
Colágeno
Contráctiles
Miosina
Bloquean a sustancias
extrañas.
Regula el metabolismo de
la glucosa.
Tendones, cartílagos,
pelos.
Constituyente de las
fibras musculares
9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS
DE LAS PROTEÍNAS
Capaces de formar soluciones
coloidales (Emulsiones y Suspensoides)
Emulsiones: Hidrófilos (afinidad por
el disolvente)
Suspensoides: Hidrófobos (separarse
las partículas del disolvente)
Denaturación ó Desnaturalización:
-Denaturación reversible
-Denaturación irreversible
Caracteristicas de las proteínas
desnaturalizadas:
-Solubilidad disminuida
-Disminución de la simetría molecular
-disminución de su cristalidad
10.- CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS
1.-Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS
-Las Albúminas
-Las Globulinas
-Las Escleroproteínas
-Las Protaminas
-Las Histonas
2.-Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS
-Las Lipoproteínas
-Las Glucoproteínas
-Las Nucleoproteínas
-Las Metaloproteínas
-Las Fosfoproteínas
-Las Cromoproteínas
3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total
-Fibrosas
-Globulares
TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS
-SON MEZCLAS DE POLIPÉPTIDOS DE
DIFERENTE LONGITUD
-PUEDEN TENER DESDE 100-1800
RESTOS DE AMINOÁCIDOS
Desnaturalización-Hidrólisis

Desnaturalización de una
proteína: pérdida de la
conformación nativa y de
sus
propiedades
originales
(ej.
coagulación por calor de
las proteínas de la clara
del huevo).

Hidrólisis
escisión
(ruptura
covalente
de una proteína:
en aminoácidos
de un enlace
por adición de
Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con
puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimática
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la
estructura terciaria, por romperse
los puentes que forman dicha
estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una
interacción máxima con el disolvente
Desnaturalización
La desnaturalización se puede producir
por cambios de temperatura, ( huevo
cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
CLASIFICACIÓN
HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica
y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético
HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina
(trigo), hordeína (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
* Albúminas:Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
* Hormonas: Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas y
otras.
HOLOPROTEÍNAS
FIBROSAS
*
Colágenos:
en
tejidos
conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones
epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
HETEPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS
De alta, baja y muy baja
densidad, que
transportan lípidos en la
sangre