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Guía de Coloquios
Química Biológica
Licenciatura en Genética
Profesorado en Biología
Equipo Docente:
Ing. Eusebia “Neni” C. Valdez
Lic. Pablo F. Martina
Ing. Nora M. Sosa
Ing. Darío Ferreira
Lic. Teresa G. Espinosa
2016
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COLOQUIO Nº 1
Aminoácidos - Péptidos
Problema 1:
Determine la carga neta de la Alanina a pH 1.1; 7.0; 13.0 empleando los valores de pKa para
este aminoácido.
Problema 2:
Escriba la estructura iónica predominante de cada uno de los siguientes aminoácidos a pH 3.0,
7.0, 13.0 a) Glicina b) Histidina c) Asparagina d) Serina e) Prolina.
Problema 3:
Calcule para los siguientes aminoácidos a pH 7.0 la proporción entre las formas desprotonadas
y las protonadas de cada grupo ionizable e identificar las especies predominantes: a) Treonina
b) Triptófano c) Lisina d) Aspartato.
Problema 4:
Un péptido tiene la siguiente composición de aminoácidos: Ala, Arg, 2Asp, 2Glu, 3Gly, Leu,
3Val. Los siguientes péptidos se aislaron después de una hidrólisis ácida parcial y se
determinaron sus secuencias:
1. Asp-Glu-Val-Gly-Gly-Glu-Ala
2. Val-Asp-Val-Asp-Glu
3. Val-Asp-Val
4. Glu-Ala-Leu-Gly-Arg
5. Val-Gly-Gly-Glu-Ala-Leu-Gly-Arg
6. Leu-Gly-Arg
¿Cuál es la secuencia de aminoácidos del péptido inicial?
Problema 5:
¿Cuál es la carga neta a pH 7.0 del siguiente péptido?
Phe-Lys-His-Leu-Lys-Thr-Glu-Ala-Glu-Met-Lys-Ala-Ser-Glu-Asp
Problema 6:
Dibujar las estructuras de las formas iónicas predominantes de los siguientes tripéptidos a los
valores de pH indicados:
a) Phe-Arg-Ser, a pH=2.0 y pH=6.0
b) Glu-Met-Try, a pH=6.0 y pH=13.0
c) Pro-Asp-Lys, a pH=3.0 y pH=8.8
Problema 7:
1.- Aplicando la ecuación de Henderson-Hasselbalch, calcular la relación de concentraciones
de las formas predominantes de la glicina (pKa: 2, 3 y 9,6) a:
a) pH 1
b) pH 9,6
c) pH 6
Problema 8:
2.- Dados los siguientes aminoácidos: leucina, histidina y aspartato. (pKa Leu 2,33 y 9,74,
pKa His 1,82, 9,17 y 6.0, pKa Asp 1,99, 3,96 y 10,0):
a) Escribir los diferentes estados de ionización
b) ¿Qué estado de ionización predominará a pH 1, 3, 7 y 11?
c) Calcular el pI de cada uno de ellos
d) Elegir un aminoácido que tampone adecuadamente a pH 2, 6, 9 y 12
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Problema 9:
La mayoría de los animales son incapaces de digerir la lana por su excesivo entrecruzamiento
por puentes disulfuro. Sin embargo, las polillas tienen elevadas concentraciones de ácido
sulfhídrico (H2S) en su aparato digestivo. ¿Por qué les ayuda este hecho a digerir la lana?
Problema 10:
¿Qué secciones del siguiente polipéptido alfa-helicoidal esperaría que fueran más estable?
¿Cuáles serían las menos estables?
Leu-Lys-Lys-Gly-His-His-Glu-Ala-Glu-Leu-Lys-Pro-Leu-Ala
Problema 11:
La digestión de un péptido que contiene 25 residuos de BrCN genera el siguiente juego de
péptidos:
1. Lys-Asp-Arg-Gln-HSL
2. Phe-Asp-Trp-Ser-Ala
3. Asn-Arg-Ile-Glu-HSL
4. Trp-Val-Arg-Leu-HSL
5. Asp-Glu-Tyr-Lys-HSL
a) Calcular la carga neta de cada petido a pH7.0.
b) Ordenar los péptidos en orden creciente de polaridad.
c) Explicar qué pasos seria necesarios para determinar la secuencia de aminoácidos del
péptido original.
Problema 12:
Escribir los productos de las hidrólisis enzimáticas de cada uno de los tripéptidos del problema
número 6, empleando el código de una letra, cuando estos son tratados con tripsina y con
quimotripsina. Uno de los péptidos del problema 6 puede reaccionar con BrCN, escribir las
estructuras de los productos obtenidos después de la reacción del péptido con este reactivo.
Problema 13:
¿Cuántas proteínas diferentes se podrían formar con una secuencia lineal de 200 aa utilizando
solamente los 20 aa habituales?
Problema 14:
Al comparar las moléculas de citocromo c de un mamífero y de una planta verde se comprueba
que de los 100 aa que componen ambas proteínas hay 50 aa que son idénticos y en idéntica
posición. ¿Qué probabilidades existen de que este hecho sea resultado del azar?
Problemas 15:
Se estudió la siguiente reacción:
Obteniéndose los siguientes resultados:
a) ¿Cuál es el aminoácido más hidrófobo?
b) ¿Por qué la tirosina es menos hidrofóbica que la fenilalanina?
c) ¿Los residuos de tirosina y fenilalanina, donde se ubicarían en la proteína?
d) En algunas ocasiones es posible encontrar residuos hidrofóbicos en la superficie de las
proteínas globulares. Teniendo en cuenta los datos de la tabla ¿Cómo es esto posible?
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Problema 16:
Explicar las siguientes observaciones:
a) La serina es el residuo que se reemplaza con más frecuencia sin que se produzca una
pérdida de la función de la proteína.
b) El triptófano es el residuo que menos frecuentemente se reemplaza sin pérdida funcional.
c) Los cambios tipo Lys→Arg o Ile→Leu, suelen afectar muy poco la función de la proteína.
Problema 17:
Establezca el patrón de corte de los polipéptidos siguientes por los agentes indicados:
a.- Ser-Ala-Phe-Lys-Pro por la quimotripsina
b.- Thr-Cys-Gly-Met-Asn por el NCBr
c.- Leu-Arg-Gly-Asp por la carboxipeptidasa A
d.- Gly-Phe-Trp-Asp-Phe-Arg por la termolisina.
e.- Val- Trp-Lys-Pro-Arg-Glu por la tripsina
Problema 18:
Una proteína está sujeta al análisis de grupo terminal por el cloruro de dansilo. Los
dansilaminoácidos liberados están presentes con un cociente molar de dos partes Ser por una
parte de Ala. ¿Qué conclusiones pueden extraerse acerca de la naturaleza de la proteína?
Problema 19:
Considere el polipéptido siguiente:
Asp-Trp-Val-Arg-Asn-Ser-Phe-Cys-Gln-Gly-Pro-Tyr-Met
a)¿Qué aminoácidos se liberarían por la hidrólisis ácida completa?
b)¿Qué aminoácidos se liberarían por la hidrólisis alcalina completa?
Problema 20:
¿Por qué disminuye la solubilidad de la lana y del colágeno al aumentar el número de enlaces
de entrecruzamientos?
Problema 21:
En los enlaces peptídicos que aparecen:
a) Señalar todos los carbonos alfa
b) Indicar si la estructura es cis o trans.
.
Problema 22:
Dibujar la estructura de la Prolina dentro de una cadena polipeptídica ¿Por qué el grupo amida
de la Prolina no puede formar enlaces de hidrógeno del mismo modo que lo hacen los grupos
amidas de otros residuos? ¿Por qué se dice que la Prolina “rompe las hélices”?.
Problema 23:
La poli-L-Leucina es un disolvente orgánico, se pliega en alfa-hélice, mientras que la poli-LIsoleucina no lo hace ¿Por qué estos aminoácidos con el mismo número y clase de átomos
tienen diferente comportamiento?
Problema 24:
Las moléculas denominadas didemninas, que contienen péptidos en su estructura y poseen
actividad antivírica y antitumoral, se han aislado de tunicados como la “jeringa de mar”.
Identificar y mostrar los aminoácidos, y los derivados de estos, que están presentes en esta
didemnina.
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Problema 25:
Una técnica empleada frecuentemente para separar aminoácidos es la electroforesis en papel.
Este método separa las moléculas principalmente en función de diferencias entre sus cargas.
Las mezclas de aminoácidos se siembra en un punto situado en el medio de la tira de papel. A
continuación, se aplica un campo eléctrico a lo largo de la tira, situando el polo positivo en un
extremo y el negativo en el otro.
Las moléculas cargadas positivamente se mueven hacia el polo negativo (cátodo) y las
cargadas negativas hacia el polo positivo (ánodo). A mayor carga en la molécula, mayor es la
velocidad a la que se desplaza.
La electroforesis se puede llevar a cabo en diferentes tampones, cada uno de ellos con
diferentes pH. Predecir el movimiento relativo de los aminoácidos a) Leucina b) Histidina y c)
Aspartato en distintas electroforesis en papel llevadas a cabo a pH 2.0, 6.0 y 11.0
Problema 26:
En cuál de los siguientes disolventes tendrá un decapéptido más posibilidad de formar α-hélice.
¿Por qué?
Problema 27:
La proteína insulina está formada por dos polipéptidos denominados cadenas A y B. Se
aisló y secuenció insulina de diferentes organismos. Las insulinas del hombre y el pato tienen
la misma secuencia de aminoácidos con la excepción de seis residuos, como se muestra a
continuación.
¿El pI de la insulina humana es menor o mayor que el de la insulina del pato?
Residuo aminoácido A8 A9 A10 B1 B2 B27
Humana Thr Ser Ile Phe Val Thr
Pato Glu Asn Pro Ala Ala Ser
Problema 28:
La figura muestra la curva de valoración de la histidina los valores de pKa para el grupo
carboxilo, el grupo imidazol y el grupo amino son respectivamente 1.8, 6.0, 9.3.
a) Dibujar la estructura de la histidina en todos sus estados de ionización.
b) Identificar los puntos de la gráfica que corresponden a cada
una de las cuatro especies iónicas.
c) Identificar los puntos en los que la carga neta media sea
+2.0, +0.5 y -1.
d) Identificar el punto en el que el pH sea igual al pKa de la
cadena lateral.
e) Indicar el punto que indica la titulación completa de la
cadena lateral.
f) Indicar el (los) rango (s) en el que la histidina podría actuar
como tampón.
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Problema 29:
Interacciones débiles
¿Cuál de los siguientes términos no corresponde a una fuerza o interacción débil entre dos
moléculas biológicas?
A. Covalente
B. van der Waals
C. Hidrofóbica
D. Electrostática
Problema 30:
Enlaces intermoleculares en el agua.
La habilidad del agua para formar enlaces por puente de hidrógeno intermolecular:
A. Dota al agua de un calor específico elevado.
B. Hace que el agua tenga una tensión superficial alta.
C. Permite que el agua sea un disolvente universal para muchas moléculas polares.
D. Todas son correctas.
Problema 31:
Decir si las siguientes afirmaciones son ciertas o falsas:
a) Los grupos N-H y C=O de los enlaces peptídicos que participan en los enlaces de hidrógeno
intracatenarios en las hélices alfa son los de los residuos n y n+4.
b) La rotación alrededor de los enlaces peptídicos está restringida y éstos son rígidos y planos.
c) La conformación en hélice α y la estructura β son resultado directo de la composición de
aminoácidos y de la secuencia de las cadenas respectivas.
d) La hélice α y la estructura β se mantienen gracias a enlaces de hidrógeno inter- e intracatenarios, respectivamente.
e) La subunidad repetitiva de las fibrillas de colágeno es la molécula de tropocolágeno.
Problema 32:
¿Dónde se producirían giros de la cadena en el polipéptido siguiente? ¿En qué posiciones se
podrían formar enlaces disulfuro intracatenarios?
(1) Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Phe-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Trp-Glu-Ala-Gln-Pro-AspGly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-ArgProblema 33:
Calcular el grado de ionización de un ácido débil cuya Ka=1,8x10-5, presente en una disolución
acuosa en la que su concentración es 10-3 M.
Problema 34:
Calcular el pH de una disolución de ácido Acético (AcH) de concentración 0,1 M, siendo la
Ka=1,8x10-5.
Problema 35:
Calcular el pH y el grado de disociación del ácido benzoico, en una solución de 100 ml que
contiene 1,22 gr de ácido benzoico y 22 gr de Benzoato Sódico. ¿Cuál será el pH después de
añadir a la solución anterior 10 ml de HCl 0,1 N? La Ka (del ácido Benzoico) = 6,3x10-5.
Problema 36:
Se tiene una disolución acuosa de AcH 0,55 M. Ka=1,8x10-5. Calcular:
A) El pH de la disolución.
B) El grado de disolución en porcentaje.
C) La concentración que deberá tener una disolución de HCl para que su pH sea el mismo que
el de la solución problema.
6
Problema 37:
Una muestra de 3 gr de ácido Ascórbico (vitamina C) se disuelve en 200 cc de agua y se valora
con Na(OH) acuoso 0,5 M, de forma tal que se requieren 34,1 cc de esta última para alcanzar
el punto final. Sabiendo que el ácido Ascórbico tiene un solo grupo titulable.
Calcular el peso molecular de dicho ácido.
Fig.4
Problema 38:
El pK del ácido Ascórbico a 24°C es 4,1 ¿A qué pH será 3:1 la relación entre la forma
protonada y la forma desprotonada?
Problema 39:
Dibujar los enlaces de hidrogeno que tengan la mayor posibilidad de formarse entre los
siguientes pares de moléculas fig. 5.
Fig. 5
Problema 40:
Se define como el calor específico d una sustancia, a la cantidad de calor que se requiere para
elevar la temperatura de un gramo de la misma sustancia en 1°C. El agua posee un elevado
calor específico (1.0 cal/gr °C). Explicar el mecanismo a través del cual esta propiedad ayuda a
la célula a minimizar las fluctuaciones de la temperatura.
Problema 41:
Explicar la insolubilidad de las moléculas apolares en el agua basándose en factores
entrópicos.
Problema 42:
Las moléculas hidrofóbicas son capaces de penetrar las membranas celulares en el estómago
y en el intestino pasando al torrente circulatorio. Por el contrario, de forma general, las
moléculas cargadas o hidrofílicas no se absorben con tanta rapidez a través de dichas
membranas. Por este motivo, se puede predecir si un fármaco tomado vía oral se absorberá
7
rápidamente en el estómago (pH 1,0-2,0), o bien deberá pasar al intestino (pH más básico),
antes de ser absorbido.
La ambucetamida se ha empleado como droga antiespasmódica y presenta un pKa de 8,4 para
la ionización del grupo amino: (RR2-NH+-----RR2-N + H). Calcular el porcentaje que será
absorbido por la porción inicial del intestino delgado (pH=5), frente a la que lo hará en la
porción final del intestino (pH=8).
Fig. 6. Ambucetamida
Problema 43:
Muchos azucares fosforilados son intermediarios metabólicos en la degradación celular d elos
hidratos de carbono. La ribosa-5-fosfato posee dos grupos –OH ionizables con unos valores de
pKa de 1,2 y 6,6:
a. Dibujar, por orden de aparición, las especies iónicas que se forman al titular la ribosa-5fosfato desde pH 0,0.
b. ¿Cuál es la especie predominante de ribosa-5-fosfato a pH fisiológico (cercano a 7)?
c. ¿Puede ser, la ribosa-5-fosfato, un buen tampón fisiológico, para la célula? Fig 6.
Fig 7
Problema 44:
Aunque el pH en la sangre permanece normalmente entre 7,3 y 7,5; el ayuno o ciertas
enfermedades pueden provocar una disminución de pH, también llamada acidosis. Si la
disminución del pH es acusada, el paciente puede entrar en coma y legar a morir. Calcular el
aumento en la concentración de H+ que corresponde a una disminución del pH de 7,3 a 6,9.
Problema 45:
Enunciar tres características importantes de las disoluciones tampón.
Problema 46:
Tomando como referencia la figura 7, justificar por qué el tampón carbonato es más efectivo
frente a la adición de ácidos y bases en el intervalo de pH de 7,0 a 8,0.
8
Fig. 8
Problema 47:
Si el pH del eritrocito es 7,3, indicar las proporciones de formas ácidas o salinas de la
hemoglobina oxigenada y reducida. pKoxigenada =6,7 ; pKreducida =7,9.
Problema 48:
Suponiendo que en la sangre arterial, a pH=7,3, el 95% de la hemoglobina esta oxigenada.
¿Cuánto CO2 se podrá fijar, al transformarse en sangre venosa, si la oxigenación d ésta es del
70% y el pH no varía en absoluto?
Datos:
pKcarbónico =6,1
SANGRE
ARTERIAL
%
Hb
oxigenada
HbO2-
HbO2H
76
19
Hb-
HbH
1
4
Hb
reducida
X-
77
HX
95%
5%
23
100
SANGRE
VENOSA
%
HbO2-
HbO2H
70%
56
14
Hb-
HbH
6
24
X-
62
HX
30%
38
100
Problema 49:
Calcular la concentración de protones en un vino tinto cuyo pH es 3,7.
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COLOQUIO Nº 2
Proteínas
Problema 1:
¿Por qué una proteína que ha sido modificada covalentemente no pueda ser desnaturalizada
de forma reversible?
Problema 2:
Los dominios son unidades de plegamientos independientes formados por hélices α, laminas β
y segmentos intermedios en ordenación aperiódica. Suelen estar formados por 100 a 200
residuos (aa), aunque pueden variar en tamaño desde 40 hasta 400 aminoácidos. Enunciar
tres posibles funciones de los dominios en la estructura y función de las proteínas globulares.
Problema 3:
El estudio de la sustitución de los aa en proteínas mediante mutaciones ha revelado que los
residuos de glicina son frecuentemente críticos para la estructura de las proteínas y, por ello,
son altamente conservativos (se mantienen en las mismas posiciones en las proteínas durante
periodos largos de evolución). Explicar por qué los residuos de glicina son tan esenciales para
la función de las proteínas.
Problema 4:
Dar ejemplos de los cuatro tipos de interacciones intramoleculares no covalentes responsable
del mantenimiento de las estructuras secundarias y terciarias de las proteínas globulares.
Emplear cadenas laterales de aminoácidos concretos en los ejemplos.
Problema 5:
Los análisis espectroscópicos de una molécula indican que en disolución acuosa, ésta
permanece monomérica hasta los límites de su solubilidad. Sin embargo, en cloruro de metilo
(CH2Cl2) forman dímeros incluso a bajas concentraciones.
Explicar por qué ¿Qué indican estos resultados acerca de las interacciones en el plegamiento
de las proteínas?
Fig 1
Problema 6:
Generalmente se asume que la estructura nativa de una proteína globular tiene una energía
libre inferior a la de otras formas, incluyendo la conformación al azar (completamente
desplegada), siendo de este modo la forma más estable de la proteína.
a) Dibujar un perfil de energía libre (G vs grado de renaturalización) para el plegamiento de una
proteína. Adviértase que los perfiles de energía libre son similares a los perfiles de reacción.
b) Algunas proteínas globulares no pueden renaturalizarse a su estado nativo después de
haber sido desnaturalizadas. Sugerir dos ejemplos.
Problema 7:
Una cepa bacteriana sintetiza una enzima (x) que parece monomérica en disolución. Un
mutante de esta cepa produce una enzima casi idéntica (x`) salvo que aparece formando
tetrámeros. El análisis de aa y los estudios cristalográficos muestra que algunos residuos
hidrofóbicos que aparecen en la superficie de x` han reemplazando a grupos hidrofílicos que
ocupaban posiciones equivalentes en x. ¿Podría esta sustitución explicar el cambio de
monómeros a tetrámeros?
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Problema 8:
Un estudiante de licenciatura está estudiando dos proteína (A y B), las dos con un peso
molecular de 80.000 y compuesta por cuatro subunidades idénticas. Sin embargo, en A, las
interacciones entre las subunidades son no covalentes, mientras que en B, las subunidades
están unidas covalentemente. ¿Cómo podría en estudiante distinguir entre A y B?
Problema 9:
La estructura de la figura 2. ¿Podría formar parte de una α-hélice o de una lámina-β en una
proteína fibrosa? Explicar por qué. ¿Dónde es más probable encontrar este tipo de estructura y
cuál será su función?
Fig 2
Problema 10:
14
Si se añade Lisina marcada con C a la dieta de un animal, ¿Aparecerá marcado
14
radioactivamente el colágeno de dicho animal? Si se añade Hidroxilisina marcada con C ¿Se
sintetizará colágeno que contenga este isótopo? Explicar cada caso.
Problema 11:
Se analiza por electroforesis sobre papel a pH 7, una mezcla de los siguientes aa: Lisina, Ácido
Glutámico, Glicina, Arginina, Histidina, Acido Aspártico y Valina. Se tiñe el electroferograma
con ninhidrina y se detectan las siguientes manchas enumeradas en la figura 3. Identifíquenlas.
Fig. 3
Problema 12:
¿Cuál es la relación entre el efecto Bohr y la reacción de dióxido de carbono con el agua?
Problema 13:
Explicar el fundamento fisiológico de la administración intravenosa de bicarbonato a las
víctimas de shock.
Problema 14:
Explicar por qué las personas que tienen el rasgo falciforme pueden verse, a veces, afectados
por los vuelos en avión a gran altitud.
Problema 15:
La anemia falciforme está causada por una hemoglobina mutante en la que el residuo de
Glutamato en la posición 6 de la cadena β ha sido reemplazada por una Valina (Glu→Val, β-6).
Se han aislado otra serie de hemoglobinas mutantes donde aparecen sustituidos un solo
residuo en la cadena en la cadena α o β. Explicar cómo podrían separarse entre sí mediante
11
electroforesis las hemoglobinas mutantes que se describen a continuación:
Hemoglobina mutante
Yakima
Radeliffe
Minneapolis
Providencia
Heathrow
Residuo
β99
β99
β144
β82
β103
Sustitución
Asp→His
Asp→Ala
Lys→Asn
Lys→Asp
Phe→Leu
Problema 16:
Una proteína transportadora de oxígeno de un anfibio une oxígeno con una estequiometria 1:1
La constante de disociación para este complejo globina-oxígeno es de 0.50 torr. Calcular:
a) ¿A qué presión de oxígeno estará medio saturada esta globina?
b) Calcular la fracción de globina unida a oxígeno a una presión de oxígeno de 0.25 torr.
Problema 17:
El cambio de un solo aminoácido en una subunidad de la hemoglobina puede provocar un
cambio considerable en la respuesta a la unión de oxígeno de dicha subunidad.
a) Observar el P50 de las dos hemoglobinas mutantes que se describen abajo y compararlos
con el de la hemoglobina normal. El P50 para la sangre normal es cercano a 25 torr.
b) Proponga una explicación para el bajo valor de P50 de la HbRahere
Hemoglobina mutante
Cambio
Región afectada
P50
KANSAS
β102Asp→Thr
Contacto α1-β2
70
RAHERE
β82 Lys→Thr
Sitio del 2.3BPG
10
Problema 18:
La presión parcial de oxígeno en los pulmones es, aproximadamente entre 90 y 100 torr, sin
embargo en el músculo activo puede llegar a ser solo de 10 a 20 torr. Haciendo referencia a las
curvas de saturación de oxígeno del problema anterior, explicar por qué la HbRahere es mucho
menos eficiente, en suministrar oxígeno, que la Hb normal.
Problema 19:
Las curvas de saturación por oxígeno de las sangres materna y fetal son claramente diferentes
cuando se miden en las mismas condiciones. Los eritrocitos fetales contienen una variante
estructural de la hemoglobina (Hb), la Hb F, que consiste en dos subunidades  y dos
subunidades  (22), mientras que los eritrocitos maternos contienen la Hb A normal ( 2 2). En
condiciones fisiológicas (presencia de BPG) la Hb F presenta mayor afinidad por el oxígeno
que la Hb A.
a) Dibuja cómo serían las curvas de saturación por O2 de ambas hemoglobinas
b) ¿Cuál es el significado fisiológico de la diferente afinidad por el oxígeno?
c) Cuando se retira el BPG la Hb A tiene una mayor afinidad por el oxígeno que la Hb F.
¿Cómo puede utilizarse esta información para explicar las diferentes afinidades por el O 2
de las hemoglobinas fetal y materna?
Problema 20
La hemoglobina S (Hb S) se caracteriza por tener sustituido el residuo de ácido glutámico de la
posición 6 de la cadena  de la hemoglobina por un residuo de valina.
a) ¿Dónde se esperaría que se encontrara dicha valina, en la superficie de la Hb S, expuesta al
agua, o en el interior de la proteína?
12
b) ¿Qué efecto tiene esta sustitución sobre la solubilidad de la Hb S?.
c) ¿Qué efecto tiene esta sustitución sobre el pI de la Hb S en relación a la Hb A?. Justificar la
respuesta
d) Dibujar un patrón de distribución de las bandas obtenidas tras la electroforesis de la
hemoglobina normal, pI 6,7, y falciforme, pI 6,9, si se realiza la electroforesis a pH 8,5.
Problema 21:
El BPG se une al hueco central que forman los monómeros de la Hb (2 2) facilitando la
liberación reversible del O2. Las relaciones aproximadas entre la [BPG] en la hematíe y el P 0.5
de la Hb es:
BPG (mM)
P0.5 (Torr)
0
2
0.5
12
4.5
26
7.0
30
Describir:
a) La reacción de equilibrio y el esquema que lo justifique.
b) Las fuerzas químicas que condicionan la unión entre la Hb y el BPG.
c) La acción concreta del BPG.
d) Las cuatro curvas de saturación correspondientes.
e) Los niveles fisiológicos del BPG y su función primordial en el hematíe.
Problema 22:
La sangre almacenada en frigorífico para transfusiones pierde paulatinamente su BPG
intraeritrocitario. Al reintroducirla en el organismo se recupera, también lentamente. Los clínicos
recomiendan, en las transfusiones masivas, utilizar sangre fresca. Con los datos del ejercicio
anterior calcular el % de O 2 que liberara la sangre fresca y la sangre de frigorífico con [BPG]
0.5 mM, al pasar de pulmones (pO2=100 torr) a los tejidos (pO2= 26 torr).
Problema 23:
Los enfermos de asma, por falta de ventilación pulmonar y los alpinistas por descenso en la
presión atmosférica, respiran habitualmente con una pO2 pulmonar de unos 60 torr. En ambos
casos la [BPG] intraeritrocitario puede subir hasta 8 mM. Con los datos del problema 21,
calcular:
a) P0.5 de la Hb cuando la [BPG]= 8mM.
b) el % de liberación de O2, en la sangre normal y la del alpinista, cuando pasa de los pulmones
(pO2= 60 torr) a los tejidos 26 torr.
c) por qué a nivel del mar (pO2= 100 torr) es mejor disponer de sangre con BPG normal (4.5
mM) que sangre de alpinista [BPG]= 8mM.
Problema 24:
La Hb fetal (22) tiene menor afinidad por el BPG que la Hb adulta ( 2β2) porque uno de los
aminoácidos cruciales de las cadenas de β (His +) es sustituido en las cadenas Ȣpor serina.
Razona el mecanismo que justifique e descenso de afinidad y su repercusión en el P50.
Problema 25:
Los eritrocitos de las aves contienen azúcar derivado (el inositolhexanofosfato IP 6) que actua
como regulador del transporte de O2. Explique la función del IP6 de acuerdo con su estructura
química (en estos eritrocitos no ha BPG).
13
Tabla de Aminoácidos - Valores de pKa
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COLOQUIO Nº4
Enzimas
Problema 1:
Una enzima tiene en su centro activo un residuo con un pKa de 5.0. Dibuje el perfil de
velocidad frente a pH en cada una de las siguientes situaciones:
a) Catálisis ácida general.
b) Catálisis básica general.
Problema 2:
La Leucina-aminopeptidasa cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos. Explique las diferencias
observadas en la velocidad relativa para los sustratos recogidos en siguiente tabla:
Problema 3:
Predecir las velocidades relativas de la hidrólisis producida por la lisozima sobre estos
oligosacáridos:
a) M-M-M-M-M-M
b) G-M-G-M-G-M
c) M-G-M-G-M-G
Aclaración:
G: N-acetilgucosamina (NAG)
M: Ac. N-acetilmuramico (NAM)
Problema 4:
La Fumarasa cataliza la reacción de hidratación que transforma el fumarato en L-malato. Esta
enzima está constituida por 4 sub unidades idénticas y tiene un PM=194.000.
Cuando de utilizó como sustrato el Fumarato, una (E) = 2x10-6 M y se midió la velocidad inicial
de la reacción de hidratación a pH 5.7 y a 25°C, se obtuvieron los siguientes datos:
Calcular Vmax y KM.
Problema 5:
La enzima succinato deshidrogenasa de corazón de buey es capaz de arrancar dos átomos de
hidrógeno del ácido succínico para transferirlos al FAD. El ácido malónico, CH 2(CO.OH)2 ,
interfiere esta acción; de acuerdo con las cifras de la siguiente tabla:
15
a) Escribir la reacción química que tiene lugar.
b) Trazar las gráficas con y sin inhibidor, utilizando la representación de Lineweaver-Burk.
c) Calcular los valores de KM y Vmax en ambos casos.
d) Deducir el tipo de inhibición que se produce, calcular el KM y razonar la posible acción del
ácido malónico, a la vista de su estructura química.
Problema 6:
J. O. Westerik y R. Wolfeneder estudiaron la inhibición de la hidrólisis, catalizada por la
papaína, del hipurato de p-nitrofenilo (éster p-nitrofenilo de la N-benzoilglicina), encontrando
que esta reacción esta inhibida por el N-benzoilamino acetaldehído. Los datos obtenidos por
estos dos investigadores figuran en la tabla que aparece más adelante.
a) Calcular el KM para el sustrato.
b) Calcular el Ki para el inhibidor.
c) Calcular la Vmax de la reacción sabiendo que la concentración de enzima fue, en todos los
-7
casos, 1.2x10 M.
d) Calcular la fracción de enzima unida al sustrato en ausencia de inhibidor cuando la
-5
concentración de sustrato es 6.6x10 M.
e) ¿De qué tipo de inhibición se trata?
HIPURATO DE P-NITROFENILO
VELOCIDAD INICIAL (mM/l min)
SIN INHIBIDOR
VELOCIDAD INICIAL (mM/l min)
CON INHIBIDOR 3.3 x10-5 M
0.71
0.40
0.31
0.098
0.066
0.040
0.20
0.18
0.16
0.12
0.10
0.07
0.18
0.15
0.11
0.07
0.05
0.04
Problema 7:
La acetilcolinesterasa cataliza la hidrólisis de la acetilcolina de acuerdo con el siguiente
esquema:
Esta enzima es inactivada por el DFP.
a) ¿Qué aminoácido es probable que se encuentre en el centro activo de la acetilcolinesterasa?
b) ¿Cuál es el probable papel de dicho aminoácidos en el mecanismo catalítico?
Problema 8:
La N-tosil-L-fenilalanil-clorometilcetona (TCPK), modifica específicamente la His 57 de la
quimotripsina. ¿Qué modificaciones estructurales habría que realizar en el TPCK para qué
actuará como inhibidor de: a) tripsina y b) elastasa.
16
Problema 9:
En muchas reacciones de hidrólisis catalizadas enzimáticamente se libera un protón cada vez
que reacciona una molécula de sustrato. De esta forma, la reacción se puede seguir mediante
un titulador de pH. Este titulador mantiene el pH del medio constante mediante la neutralización
continua del ácido liberado en la reacción, de forma que la velocidad de reacción se obtiene
como velocidad de consumo de base.
a) La hidrólisis quimotríptica de éster etílico de N-acetiltriptófano (N-AcTrpOEt) se estudió a
pH=6 mediante el método descripto. Demostrar el orden de la reacción con respecto a la
quimotripsina.
Quimiotripsina (mM)
-7
1.5 x10
-7
2.0 x10
-7
2.5 x10
-7
3.0 x10
N-AcTrpOEt (mM)
0.4
0.4
0.4
0.4
VI cc na(OH) 1 mM/min
-2
3.0 x 10
-2
4.0 x 10
-2
5.0 x 10
-2
6.0 x 10
b) Esta misma reacción también se utilizó para estudiar la dependencia de la velocidad con la
concentración de sustrato. En todos estos experimentos se mantuvieron constantes el pH (6,0)
y la concentración de enzima (2x10-7 mM). A partir de los datos que figuran en la tabla,
determinar la KM y Vmax.
Problema 10:
Proponer el mecanismo mediante el cual el aldehído que se muestra en la figura inhibe a la
quimotripsina.
Problema 11:
Representar gráficamente la ecuación de Michaelis-Menten y señalar en qué márgenes de
concentraciones de sustratos la reacción enzimática será de primer orden y en qué márgenes
será de orden cero:
17
Problema 12:
La hidrogenasa de Spirulina máxima es capaz de oxidar el metilviológeno reducido liberando
hidrógeno, según la ecuación:
En presencia de CN- , a concentración 2.5x10-4 M, se observa que la enzima mantiene
invariable su KM, pero la velocidad máxima disminuye en un 20%. Averiguar qué tipo de
inhibición ejerce el cianuro y cuál será el calor de Ki.
Problema 13:
La glutamina sintetasa (GS) cataliza la siguiente reacción:
Cuando las concentraciones de NH3 y de ATP son saturantes, la enzima manifiesta una
cinética Michaeliana respecto del ácido glutámico. Sin embargo, cuando a un preparado
enzimático se le añade L-Ser de modo que su concentración resulte ser 16mM, se observa que
tanto KM como Vmax disminuyen hasta alcanzar 1/3 del valor primitivo. Indicar:
a) ¿Qué tipo de inhibición ejerce la serina?
b) ¿Cuál será el valor de su Ki?
Problema 14:
Una disacaridasa de levadura puede hidrolizar sacarosa y maltosa, de acuerdo con la siguiente
tabla:
Utilizar la representación de Lineweaver-Burk para calcular las KM respectivas y las Vmax,
para cada sustrato, en las condiciones del experimento.
Problema 15:
Muchas reacciones enzimáticas se inhiben por el producto de la reacción. Utilizando los datos
de la inhibición por acetaldehído sobre la oxidación del etanol catalizada por la enzima alcohol
deshidrogenasa, determinar:
a) El tipo de inhibición que se produce.
18
b) Los valores de KM, Vmax y Ki.
Problema 16:
La enzima Glicerol-3 fosfato deshidrogenasa se inactiva irreversiblemente en presencia de
ciclohehanediona con una cinética aparente de primer orden. Sin embargo, cuando se varía la
concentración del agente inactivante en la cubeta se observa que la cinética se modifica.
Explique este resultado calcule el valor real de la constante de velocidad de la reacción.
Sugerencias:
a) Demuestre que la cinética de inactivación es de primer orden aparente y calcular la
constante de primer orden y la vida media (no olvide las unidades).
b) Determine si la constante de primer orden varía con la concentración del reactante CHD y
escriba una expresión para la velocidad que incluya a todos los reactantes.
c) A partir de esta ecuación identifique que es lo que varía en cada experimento y lo que se
mantiene constante y diga porque la cinética aparece como si fuese de primer orden.
Problema 17:
Considere a la enzima Invertasa, que cataliza la hidrólisis de Sacarosa a fructosa y glucosa.
-1
Esta enzima posee una Km para sacarosa de 0.5 mM y una constante catalítica de 175 min .
Si se mide su actividad en presencia de 0.25 mM de sacarosa con 25 pmol de enzima en la
cubeta - ¿qué velocidad de catálisis se observará? - ¿qué fracción representa esto de la Vmax
que se podría calcular en esta reacción si se variase la cantidad de sacarosa? - ¿Cuánto
sustrato habría que añadir para que la velocidad observada alcanzase 0.95% de la Vmax? ¿Qué importancia podría tener esto para la posible aplicación industrial de la enzima? Explique sus respuestas.
19
Problema 18:
La actividad de la Acetil-CoA carboxilasa, medida con tres diferentes concentraciones de
enzima y a diferentes concentraciones de sustrato fue la siguiente:
a) Calcular para cada experimento el valor de Km y el valor de Vmax.
b) ¿Son los valores de Km y Vmax iguales o diferentes?
c) Explique si lo que observó es lo que esperaba obtener
d) Sabiendo que la enzima pesa 220 000 grs/mol, haga una gráfica de Vmax vs
enzima.
e) ¿Qué representa la pendiente de esta gráfica?
f) ¿En qué se parece el valor anterior a la Actividad específica = Vmax/mg de proteína en
-1
-1
min mg de enzima ?
g) ¿Qué pasa con la medida de actividad específica cuando la enzima no está pura?
Problema 19:
Una reacción enzimática puede escribirse como dos reacciones sucesivas, donde el complejo
ES es el intermediario en la conversión del sustrato en producto. En determinadas condiciones,
la primera de las reacciones anteriores alcanza virtualmente el equilibrio, mientras que la
segunda puede considerarse como el paso limitante de la reacción.
a) Teniendo en cuenta las premisas anteriores, escribe un esquema general para la conversión
de un sustrato S en producto P. Señala sobre ese esquema cuáles son las constantes de
velocidad que habrían de considerarse, e indica cuál es la constante cinética que define la
velocidad global de la reacción.
b) ¿En qué consiste el estado estacionario? ¿Cuáles son las condiciones que deben de
cumplirse para que éste se alcance?
c) Deduce la expresión de V en función de [S] propuesta por MICHAELIS - MENTEN. Escribe
cada paso hasta llegar a la ecuación final. Si necesitas establecer asunciones especiales,
indica claramente cuáles son éstas.
d) ¿A qué tipo de función corresponde la ecuación anterior? Represéntala, indicando sobre la
gráfica los parámetros principales.
Problema 20:
En una determinada enzima, un residuo de Ala se encuentra localizado en la hendidura dónde
se une el sustrato. Una mutación, que consiste en la sustitución de este residuo por uno de
Gly, no afecta a la actividad de la enzima. Sin embargo, el cambio de la Ala por Glu conduce a
la pérdida completa de la actividad. Sugiere una explicación para estas observaciones.
Problema 21:
3) La eficiencia catalítica ( kcat / KM ) de muchas enzimas depende del pH. La quimotripsina
muestra un valor máximo de kcat / KM a pH 8,0 (Figura 8.A).
a) ¿Cuál es el significado de esta observación?
20
b) Un análisis detallado muestra que kcat aumenta rápidamente entre pH 6 y 7, permaneciendo
constante para valores de pH superiores a éste último. Sin embargo, KM permanece constante
hasta pH 8 y aumenta rápidamente entre pH 8 y 10 (Figura 8. B).
Explica estas observaciones y extrae conclusiones sobre la naturaleza de los residuos de
aminoácido que son importantes para la actividad de la quimotripsina.
.
Fig 8
Problema 22:
Para una enzima que responde al modelo cinético de MICHAELIS - MENTEN
a) Deduce el valor de la [S] para la cual se obtiene ½Vmax
b) ¿Cuál es la proporción entre las concentraciones de sustrato necesarias para conseguir un
80 % y un 10 % de la Vmax, respectivamente?
c) Supón que para la enzima anterior KM =1 . Si V0 = 0,1 mM/min cuando [S] = 10 mM ¿se
duplicaría V0 si la [S] fuese 20 mM?
Problema 23:
¿De qué manera afecta a una enzima que se comporta según la cinética de MICHAELIS un
inhibidor reversible competitivo y uno irreversible? Utiliza representaciones gráficas para
comparar la actividad de la enzima en ausencia y en presencia de cada tipo de inhibidor
¿Podrías utilizar una diálisis para distinguir ambos tipos de inhibidores?
Problema 24:
En las enzimas alostéricas, los inhibidores competitivos, cuando se encuentran a bajas
concentraciones, actúan a menudo como activadores ¿Cómo puede explicarse este hecho?
Problema 25:
En la figura adjunta se representa una cinética típica de MICHAELIS-MENTEN. Indica cuál es
la región, de las representadas en la figura (A, B o C) que se aplica mejor a cada uno de los
siguientes casos:
a) El centro activo está ocupado por sustrato la mayor parte del tiempo.
b) El centro activo se encuentra libre la mayor parte del tiempo.
c) Es el rango de [S] en el que funcionan la mayor parte de las enzimas in vivo.
d) Incluye el valor de KM .
e) La velocidad está limitada principalmente por el número de centros catalíticos.
f) La velocidad está limitada principalmente por el número de moléculas de sustrato.
21
Problema 26:
La aspartato transcarbamoilasa (ATCasa) es una enzima formada por seis subunidades
catalíticas y seis reguladoras que cataliza el primer paso de la ruta de la síntesis de pirimidinas,
según la siguiente reacción:
Carbamoilfosfato + Asp  Pi + N⋅carbamoilaspartato
a) Se supone que un residuo de His del sitio activo es importante para la estabilidad del estado
de transición de los sustratos unidos. Predecid la dependencia de la velocidad catalítica con el
pH, aceptando que la interacción en la que participa la His es esencial, y domina el perfil de
variación de la actividad enzimática de la ATCasa con el pH.
b) La velocidad de reacción de la ATCasa con respecto a la concentración de Asp , a
concentración saturante de carbamoilfosfato varía con arreglo a una curva sigmoidal, y se ve
afectada por la presencia de citidintrifosfato (CTP) (Figura 1). Sin embargo, si calentamos
suavemente la ATCasa, (4 min a 60 ºC) la curva se convierte en hiperbólica y la enzima se
muestra insensible a la presencia de CTP (Figura 2).
– ¿Cómo podemos calificar los efectos del Asp y del CTP sobre la actividad de la ACTasa?
– ¿Cuál es el significado fisiológico del efecto del CTP?
– ¿Cómo explicarías el efecto del calentamiento suave sobre las propiedades catalíticas
de la ATCasa?
c) La N(fosfonacetil)-L-Asp (PALA) es un potente inhibidor de la ATCasa. Se observa que
concentraciones bajas de PALA aumentan la velocidad de reacción. Por ejemplo, cuando
existe hasta un promedio de 3 moléculas de PALA unidas por cada molécula de ATCasa, la
velocidad de reacción es unas 17 veces mayor que en ausencia de inhibidor. Sin embargo, al
añadir más moléculas de PALA a la enzima, hasta una relación molar de 6, la velocidad
disminuye hasta llegar prácticamente a cero (Figura 3) ¿Por qué PALA actúa como inhibidor
de la ATCasa, y sin embargo a bajas concentraciones es capaz de activar a la enzima?
Problema 27:
En la figura se muestra la variación de la velocidad de reacción de la enzima piruvato quinasa
en función de la concentración de sustrato y en ausencia (curva A) o presencia (curva B) de
fructusa 1,6-difosfato (F-1,6-P2).
22
a) ¿A qué se puede deber la forma sigmoidal de la curva?
b) ¿Cómo influye la F-1,6-P2 sobre la actividad de la enzima? c) ¿Qué mecanismo puede
explicar el efecto de la F-1,6-P2?
23
COLOQUIO Nº 6
Metabolismo
Problema 1:
¿Qué significado puede tener la regulación de la primera y única etapa común de una ruta
metabólica ramificada? Describa los tipos de retroalimentación secuencial y acumulativa.
Problema 2:
Calcular la variación estándar de energía libre y la constante de equilibrio de la reacción de
transferencia del grupo fosforilo entre PEP y el ADP a pH 7.0.
ATP + H2 O → ADP + H+ -8,2 kcal/mol
PEP + H2O → Piruvato + Pi -14,0 kcal/mol
Problema 3:
Identificar el tipo de retroalimentación cuya característica es que:
a. La síntesis de un metabolito situado en un punto de ramificación de una ruta no tiene efecto
directo sobre la síntesis del otro metabolito.
b. La síntesis de un metabolito situado en un punto de ramificación de una ruta disminuye la
síntesis de otro metabolito.
Problema 4:
La variación estándar de energía libre de la hidrólisis del ATP, a pH 7,0 es -8,2 Kcal/mol (25°C).
La variación de energía libre en las condiciones celulares puede ser hasta de -13,9Kcal/mol.
¿Cuál es el valor de la relación (ATP)/(ADP)(Pi) requerida para obtener tal variación de energía
de hidrólisis del ATP?
Problema 5:
El 3´-fosfo-adenosin-5´-fosfosulfato (PAPS) es un mediador en la biosíntesis de los esteres
sulfhídricos. ¿Cabe esperar que el PAPS sea un metabolito rico en energía?
Justificar la respuesta mediante el análisis estructural de los reactivos y de los productos de la
hidrólisis del PAPS.
Problema 6:
La piruvato carboxilasa, enzima dependiente de biotina, cataliza la transformación de piruvato
en oxalacetato. Las variaciones de energía libre de la descarboxilación del oxalacetato y de la
carboxibiotina son, respectivamente, -6,20 y -4.70 Kcal/mol. Calcular la energía libre de la
reacción y la constante de equilibrio.
Problema 7:
En la fosforolisis, el grupo fosfato ataca y rompe un enlace. La bacteria Pseudomonas
saccharophila contiene una enzima que cataliza la fosforolisis de la sacarosa.
Sacarosa + Pi → glucosa 1-fosfato + fructosa
a) Utilice los datos que se muestran a continuación para calcular la variación estándar libre y la
constante de equilibrio de la fosforilación de la sacarosa.
H2O + sacarosa → glucosa + fructosa ΔG= -7.0 Kcal/mol
H2O + glucosa 1-fosfato → glucosa + Pi ΔG= -5,0 Kcal/mol
b) ¿Es termodinámicamente importante que esta reacción sea llevada a cabo por
Pseudomonas o por seres humanos?
Problema 8:
La constante de equilibrio de la reacción de transfosforilación entre el ATP y el 3-fosfoglicerato
-4
(3PG) para formar 1,3-bifosfoglicerato (1,3 BPG), a 25°C y pH 7,0, es 3.1x10 . La constante de
24
equilibrio de la conversión de 3-fosfoglicerato en 2-fosfoglicerato (2GP) es de 0,24 en las
mismas condiciones.
a) Calcular la variación estándar de energía libre de la formación de ADP y de 1,3bifosfoglicerato a partir de ATP y de 2-fosfoglicerato.
b) Calcular el valor mínimo de la relación ATP/ADP necesario para mantener el equilibrio,
asumiendo que las concentraciones de 2-fosfoglicerato son iguales.
Problema 9:
El yodocetato (I-CH2-CO2) es un potente inhibidor de la gliceraldehido 3-fosfato
deshidrogenasa.
a) ¿Qué reacción química ocurre entre el yodoacetato y la enzima?
b) ¿Qué intermediario metabólico se acumula si se añade yodoacetato a un extracto libre de
células capaz de realizar la glicólisis?
Problema 10:
¿Cuál es el efecto de aumentar la concentración de cada uno de los siguientes metabolitos de
la velocidad neta de la glicólisis?
a) Glucopiranosa 6-fosfato
b) D-fructo-furanosa 1,6 bifosfato
c) Citrato
d) Fructofuranosa 2,6-bifosfato
e) AMP
Problema 11:
¿Qué intermediario metabólico se acumulara en un extracto libre de células capaz de realizar
glicólisis si esta inhibida la lactato deshidrogenasa?
Problema 12:
Una enzima que hidroliza al ATP (ATPasa), y que está unida a la membrana plasmática de
células de tumor ascético de Ehrlich tiene una actividad anormalmente elevada. ¿Cómo
afectará esta actividad a la velocidad de la glicólisis?
Problema 13:
Empleando tablas, predecir que molécula será la donadora de electrones en las reacciones de
oxidación-reducción en las que están involucrando los siguientes compuestos, que se
encuentran situados en semicélulas acopladas (asumir que el proceso se desarrolla en
condiciones estándares):
a) Lactato y ubiquinona
b) Citocromo ƒ y Citocromo b5
Problema 14:
Calcular el potencial estándar de reducción y la variación estándar de la energía libre de cada
una de las siguientes reacciones acopladas de oxidación-reducción.
+
+
a) Acetaldehído + NADH + H ↔ Etanol + NAD
++
+
b) UQH + 2 Cit c(Fe) ↔ UQ + 2 Cit c(Fe ) + 2H
c) Succinato + ½ O2 ↔ Fumarato + H2O
Problema 15:
El potencial estándar de reducción de la Ubiquinina (UQ) es +0,100 V, y el del FAD es -0,219
V. Demostrar, utilizando estos valores, que la oxidación del FADH por la Ubiquinona libera,
teóricamente, suficiente energía como para que se produzca la síntesis de ATP en condiciones
estándar.
25
Problema 16:
Dada la siguiente reacción:
a) Qué tipo de reacción estaría sucediendo?
b) Existe una especie que se estaría oxidando?
c) Existe una especie que se estaría reduciendo?
26
Tabla: Potenciales de reducción estándar de algunas
semirreacciones de importancia biológica
27
COLOQUIO Nº 7
LIPIDOS
Problema 1:
a) El acetato no es el único bloque constructivo para las largas cadenas de los lípidos. De un
esquisto de 50 millones de años, al igual que en organismos modernos, se ha aislado ácido
3,7,11,15 tetrametil hexadecanoico. ¿Qué unidad estructural familiar parece?
b) La larga cadena de clorofila deriva del fitol. Se encontró que el ácido de a, es una mezcla de
dos diasteirómeros 3(S), 7(R), 11(R), y 3(R), 7(R), 11(R). ¿Qué importancia biogénica tiene
este hallazgo?
Problema 2:
En pinturas, el aceite de tung “seca” más rápidamente que el de linaza. Sugiérase un motivo.
Problema 3:
El grado de insaturación de los lípidos de membranas, en las patas de reno, es mayor en las
células cercanas a los cascos que en las cercanas al cuerpo. ¿Qué valor tiene este gradiente
de insaturación en la supervivencia?
Problema 4:
Se obtiene ácido nervónico, por saponificación de cerebrosidos. Este ácido decolora
velozmente el permanganato diluido y el agua de bromo. La hidrogenación da ácido
tetracosanoico n-C23H47CO.OH. La oxidación energética de ácido nervónico da un ácido con
equivalente de neutralización 156 ± 3 y otro cuyo equivalente es 137± 2. ¿Cuál o cuáles
estructuras son posibles para el ácido nervónico?
Problema 5:
Indíquese las estructuras de todos los isómeros posibles de un triacilglicérido que contiene
ácidos: palmíticos, esteárico y oléico. Inclúyase tanto los isómeros de posición como los
estereoisómeros.
Problema 6:
Al hidrolizar una mezcla de triacilglicéridos se obtuvieron los ácidos oleicos (O), palmítico
(P) y esteárico (E). Indíquese:
a- Las estructuras de todas las posibles especies moleculares presentes en la mezcla original.
b- Si en la mezcla se encuentra solamente L-estereoisómeros, ¿Cuántas especies podrían
hallarse?
Problema 7:
5gr de una muestra de los triacilglicéridos extraídos de un aguacate, precisó de 36cc de
disolución de K (OH) 0,5M para su hidrólisis completa y la conversión en jabones de sus ácidos
grasos. Calcúlese la longitud media de las cadenas de los ácidos grasos de la mezcla.
Problema 8:
Se practicó una electroforesis a pH 7 de una mezcla de lípidos que contenía:
a) Cardiolipina
b) Fosfatidilgliserina
c) Fosfatidiletanolamina
d) Fosfatidilserina
e) O-lisilfosfatidilglicerina.
28
Indíquese como se cree que se desplazaran estos compuestos: hacia el ánodo (A), hacia el
cátodo (C) o permanecerán en el origen (O).
Problema 9:
Predecir el efecto sobre la transición de fase (propiedades físicas) de una bicapa sintética
compuesta de ácido fosfatídico, en la que se dan los cambios que se señalan a continuación:
Las dos cadenas alifáticas de las moléculas fosfolipídicas son derivados del ácido esteárico
(C18).
Explique los fundamentos físicos en los que se basa para realizar cada predicción:
9
a) Sustitución de la mitad de los restos estearoilos por grupos acilo grasos cis-Δ -C18
2+
b) Adición de cationes Ca al medio.
c) Adición de un grupo de colina al grupo fosfato.
Problema 10:
Justificar termodinámicamente la siguiente observación experimental:
Las moléculas lipídicas difunden rápidamente en un plano de la bicapa, pero el paso de una
capa a otra es un proceso muy lento.
Problema 11:
¿Cuál es la fuerza motriz de la formación de bicapas?
Problema 12:
El esqueleto de un fosfolípido puede ser tanto de glicerol como de esfingosina. Dibujar las
estructuras de las Fosfatidilcolina y de la Esfingomielina y mostrar las semejanzas estructurales
entre estas dos moléculas.
Problema 13:
Los cerebrocidos, o glicoesfingolípidos, tienen uno o varios residuos de azúcar unido al grupo
hidroxilo del C-1 de la esfingosina.
Dibujar la estructura de la Galactosilceramida, un cerebrocido que contiene beta-D-galactosa.
Problema 14:
El polipéptido melitina es la principal toxina del veneno de las abejas. Afecta a las membranas
plasmáticas de eritrocitos, leucocitos y lisosomas y las hace permeables a enzimas y otras
proteínas grandes. Explicar el efecto de la melitina en las membranas.
29
COLOQUIO Nº 8
HIDRATOS DE CARBONO
Problema 1:
Señale entre los 6 azúcares cuáles corresponden a:
- Aldehído polihidroxilado.
- Cetona polihidroxilada.
- Derivado por reducción.
- Derivado por oxidación.
- Derivado por sustitución.
Problema 2:
Compruebe que los compuestos: Ácido acético (CH3CO.OH) y Ácido láctico (CH3-CHOHCO.
OH) se ajustan a sus fórmulas moleculares al esquema C n(H2O)m . Sin embargo no son
azúcares. Explique por qué.
Problema 3:
Deduzca los nombres sistemáticos de la glucosa, fructosa y galactosa.
Problema 4:
La L-Glucosa sería la imagen especular de la D-Glucosa. Represente en un esquema y
asígnele el nombre sistemático.
30
Problema 5:
Represente y nombre los posibles epímeros de la D-Glucosa. ¿Por qué 2 compuestos
epímeros, ambos, respecto a un tercero nunca pueden ser epímeros entre sí?
Problema 6:
La orina de un diabético contiene glucosa. Llenando con ésta un tubo de 20 cm de longitud se
aprecia un giro de la luz polarizada hacia la derecha de +0.264º.
Determine la concentración de glucosa en la orina y exprésela en gr/Lt.
[α]D D-Glucosa +52.5º
20 cm = 2 md
[α]D = α / (C.l)
Problema 7:
Represente las fórmulas estructurales de la D-2-Desoxiribosa y del Ribitol. Explique por qué
este último carece de poder rotatorio y no pertenece a la serie D ni a la L.
Problema 8:
Por reducción del grupo aldehído de la D-Arabinosa o de D-Xilosa se produce el mismo
alditol. Formule y explique.
Problema 9:
¿El siguiente azúcar es reductor o no? Explique.
Problema 10:
a) Se disuelven 7,2 gr de lactosa cristalina pura (C12H22O11H2O) en agua aforando a 100 ml.
Indique que ángulo girará la luz polarizada en un polarímetro de 10 cm de paso óptico.
b) A continuación se hidrolizó el disacárido por ebullición con HCl y se repone el agua hasta
alcanzar de nuevo los 100 ml. ¿Cuál será la altura del polarímetro luego de la hidrólisis?
[α]D 20 Lactosa = +55.4º
[α]D 20 Glucosa = +52.5º
[α]D 20 Galactosa = +80.2º
Problema 11:
Una disolución de sacarosa manifiesta un ángulo de giro, cuando se observa en un polarímetro
de 1 dm de paso óptico de +6.65º. Se hidroliza con la enzima sacarasa y se va observando que
el ángulo disminuye durante el proceso.
a) Escriba la ecuación.
b) Calcule la concentración inicial de sacarosa.
c) Indique el ángulo que se medirá al final del proceso.
d) ¿Qué grado de hidrólisis existirá cuando el polarímetro señale el valor 0º?
e) ¿Por qué la sacarasa se llama habitualmente invertasa?
31
COLOQUIO Nº 9
Ácidos Nucleicos
Problema 1:
Considerando los datos que se dan a continuación acerca de la protonación de los nucleótidos,
explicar por qué se distorsiona la doble hélice de ADN cuando el pH se reduce de 7.0 a 1.0
Problema 2:
La formación de pares de bases en el ADN-B precisa que las bases se encuentran en un
estado de ionización correcto. En los nucleósidos y nucleótidos, la Guanina tiene átomos
ionizables en N-7 (pKa=2.4) y en N-1 (pKa=9.4) Dibuje las tres formas de guanina que existen
entre pH=1 y pH=10.
Problema 3:
a) Escribir la estructura química del tridesoxinucleótido pdAdCdT.
b) Escribir la estructura del tridesoxinucleótido que es complementario al anterior.
Problema 4:
a) ¿Tiene la misma composición dos hélices complementarias de un segmento de ADN
de 100 pares de bases?
b) ¿Iguala la suma A+G a la C+T?
Problema 5:
Escribir la secuencia de la hélice complementaria para el decanucleótido CAGTCGTAAT.
Problema 6:
El segmento de mRNA UUUGAAUGG codifica el tripéptido cuya secuencia es Phe-Glu-Trp.
¿Qué otras secuencias de mRNA pueden codificar este mismo tripéptido? Explicar por qué.
Problema 7:
La unión de cada molécula de tRNA con su correspondiente aa es un proceso crítico para la
síntesis correcta de un péptido durante su traducción. ¿Por qué es tan importante la precisión
en la reacción de la aminoacil-tRNA sintetasa para la síntesis de proteínas.
Problema 8:
¿Cuáles son las diferencias más significativas entre el A-ADN, el B-ADN y el Z-ADN?
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Problema 9:
Identificar los compuestos cuya fórmula se muestra (nombre y tipo de compuesto).
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3
4
7
9
10
Problema 10:
Con respecto a los azúcares componentes de los ácidos nucleicos, indicar:
a) Cuáles son (sólo nombre, no fórmula)
b) el nº de átomos de carbono que poseen
c) el tamaño del anillo (nº de átomos)
d) cuál es el átomo que forma el enlace con la base nitrogenada
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